Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Sự phân rã giữa sự trung gian của RIP1 và RIP3 trong sốc do yếu tố hoại tử khối u-α
Tóm tắt
Tín hiệu từ thụ thể yếu tố hoại tử khối u (TNFR) có thể dẫn đến sự sống sót, apoptosis hoặc hoại tử theo chương trình. Hoại tử này được gọi là necroptosis nếu như việc ức chế protein tương tác với thụ thể 1 (RIP1) bởi necrostatin-1 (Nec-1) hoặc knockout gen của RIP3 ngăn chặn hiện tượng này. Trong mô hình chuột gây chết do sốc có sự tham gia của TNFα, việc thêm vào chất ức chế pan-caspase là zVAD-fmk (zVAD) làm tăng tốc độ chết. Ở đây, chúng tôi chứng minh rằng chuột thiếu RIP3 được bảo vệ rõ rệt khỏi sốc do TNFα gây ra trong sự hiện diện và không có sự ức chế caspase. Chúng tôi cũng chỉ ra rằng protein hợp nhất TAT-crmA, đã được chứng minh trước đó là có khả năng ức chế apoptosis, còn ngăn chặn necroptosis trong các tế bào L929, HT29 và Jurkat thiếu FADD. Ngược lại với chuột thiếu RIP3, việc chặn necroptosis bằng Nec-1 hoặc TAT-crmA không bảo vệ khỏi sốc do TNFα/zVAD, mà còn làm tăng tốc độ chết. Ngay cả khi không có sự ức chế caspase, việc ứng dụng Nec-1 cũng dẫn đến động lực học tương tự. Việc làm giảm số lượng đại thực bào, tế bào diệt tự nhiên (NK), tế bào hạt hoặc sự thiếu hụt di truyền đối với tế bào T không ảnh hưởng đến mô hình này. Bởi vì chuột thiếu RIP3 được biết đến là được bảo vệ khỏi bệnh viêm tụy do cerulein (CIP), chúng tôi đã áp dụng Nec-1 và TAT-crmA trong mô hình này và chứng minh rằng sự tổn thương tụy đã tăng lên với sự bổ sung các chất này. Những dữ liệu này làm nổi bật tầm quan trọng của việc phân tách sự thiếu hụt gen RIP3 khỏi sự ức chế RIP1 bởi việc ứng dụng Nec-1 in vivo và thách thức định nghĩa hiện tại về necroptosis.
Từ khóa
#necroptosis #TNFα #RIP1 #RIP3 #apoptosis #shockTài liệu tham khảo
Holler N, et al. (2000) Fas triggers an alternative, caspase-8-independent cell death pathway using the kinase RIP as effector molecule. Nat. Immunol. 1:489–95.
Matsumura H, et al. (2000) Necrotic death pathway in Fas receptor signaling. J. Cell Biol. 151:1247–56.
Schulze-Osthoff K, Krammer PH, Droge W. (1994) Divergent signalling via APO-1/Fas and the TNF receptor, two homologous molecules involved in physiological cell death. EMBO J. 13:4587–96.
Vercammen D, et al. (1998) Inhibition of caspases increases the sensitivity of L929 cells to necrosis mediated by tumor necrosis factor. J. Exp. Med. 187:1477–85.
Hotchkiss RS, Nicholson DW. (2006) Apoptosis and caspases regulate death and inflammation in sepsis. Nat. Rev. Immunol. 6:813–22.
Hotchkiss RS, Strasser A, McDunn JE, Swanson PE. (2009) Cell death. N. Engl. J. Med. 361:1570–83.
Gerlach B, et al. (2011) Linear ubiquitination prevents inflammation and regulates immune signalling. Nature. 471:591–596.
Haas TL, et al. (2009) Recruitment of the linear ubiquitin chain assembly complex stabilizes the TNF-R1 signaling complex and is required for TNF-mediated gene induction. Mol. Cell. 36:831–44.
Krammer PH, Arnold R, Lavrik IN. (2007) Life and death in peripheral T cells. Nat. Rev. Immunol. 7:532–42.
Vandenabeele P, Galluzzi L, Vanden Berghe T, Kroemer G. (2010) Molecular mechanisms of necroptosis: an ordered cellular explosion. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 11:700–14.
Challa S, Chan FK. (2010) Going up in flames: necrotic cell injury and inflammatory diseases. Cell Mol. Life Sci.
Christofferson DE, Yuan J. (2010) Necroptosis as an alternative form of programmed cell death. Curr. Opin. Cell Biol. 22:263–8.
Declercq W, Vanden Berghe T, Vandenabeele P. (2009) RIP kinases at the crossroads of cell death and survival. Cell. 138:229–32.
Oberst A, et al. (2011) Catalytic activity of the caspase-8-FLIP(L) complex inhibits RIPK3-dependent necrosis. Nature. 471:363–7.
Galluzzi L, et al. (2011) Molecular definitions of cell death subroutines: recommendations of the Nomenclature Committee on Cell Death 2012. Cell Death. Differ. 19:107–20.
He S, et al. (2009) Receptor interacting protein kinase-3 determines cellular necrotic response to TNF-alpha. Cell 137:1100–11.
Vandenabeele P, Vanden Berghe T, Festjens N. (2006) Caspase inhibitors promote alternative cell death pathways. Sci. STKE. 2006:e44.
Cho YS, et al. (2009) Phosphorylation-driven assembly of the RIP1-RIP3 complex regulates programmed necrosis and virus-induced inflammation. Cell. 137:1112–23.
Ch’en IL, et al. (2008) Antigen-mediated T cell expansion regulated by parallel pathways of death. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A 105:17463–8.
Trichonas G, et al. (2010) Receptor interacting protein kinases mediate retinal detachment-induced photoreceptor necrosis and compensate for inhibition of apoptosis. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 107:21695–700.
Northington FJ, et al. (2011) Necrostatin decreases oxidative damage, inflammation, and injury after neonatal HI. J. Cereb. Blood Flow Metab. 31:178–89.
Smith CC, et al. (2007) Necrostatin: a potentially novel cardioprotective agent? Cardiovasc. Drugs Ther. 21:227–33.
Linkermann A et al. (2012) Rip1 (receptor-interacting protein kinase 1) mediates necroptosis and contributes to renal ischemia/reperfusion injury. Kidney Int. 81:751–61.
Kaiser WJ, et al. (2011) RIP3 mediates the embryonic lethality of caspase-8-deficient mice. Nature. 471:368–72.
Zhang DW, et al. (2009) RIP3, an energy metabolism regulator that switches TNF-induced cell death from apoptosis to necrosis. Science. 325:332–6.
Biton S, Ashkenazi A. (2011) NEMO and RIP1 control cell fate in response to extensive DNA damage via TNF-alpha feedforward signaling. Cell. 145:92–103.
Degterev A, et al. (2008) Identification of RIP1 kinase as a specific cellular target of necrostatins. Nat. Chem. Biol. 4:313–21.
Cauwels A, Janssen B, Waeytens A, Cuvelier C, Brouckaert P. (2003) Caspase inhibition causes hyperacute tumor necrosis factor-induced shock via oxidative stress and phospholipase A2. Nat. Immunol. 4:387–93.
Upton JW, Kaiser WJ, Mocarski ES. (2010) Virus inhibition of RIP3-dependent necrosis. Cell Host. Microbe 7:302–13.
Zhang DW, et al. (2011). Multiple death pathways in TNF-treated fibroblasts. Cell Res. 2011. 21:368–71.
Garcia-Calvo M, et al. (1998) Inhibition of human caspases by peptide-based and macromolecular inhibitors. J. Biol. Chem. 273:32608–13.
Krautwald S, et al. (2010) Effective blockage of both the extrinsic and intrinsic pathways of apoptosis in mice by TAT-crmA. J. Biol. Chem. 285:19997–20005.
Christofferson DE, Yuan J. (2010) Cyclophilin A release as a biomarker of necrotic cell death. Cell Death. Differ. 17:1942–3.
Newton K, Sun X, Dixit VM. (2004). Kinase RIP3 is dispensable for normal NF-kappa Bs, signaling by the B-cell and T-cell receptors, tumor necrosis factor receptor 1, and Toll-like receptors 2 and 4. Mol. Cell Biol. 24:1464–9.
Chen Y, et al. (2010). Dual autonomous mitochondrial cell death pathways are activated by Nix/BNip3L and induce cardiomyopathy. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 107:9035–42.
Sawai H, Domae N. (2011) Discrimination between primary necrosis and apoptosis by necrostatin-1 in Annexin V-positive/propidium iodide-negative cells. Biochem. Biophys. Res. Commun. 411:569–73.
Wu YT, et al. (2011) zVAD-induced necroptosis in L929 cells depends on autocrine production of TNFalpha mediated by the PKC-MAPKs-AP-1 pathway. Cell Death Differ. 18:26–37.
Linkermann A, et al. (2011) Renal tubular Fas ligand mediates fratricide in cisplatin-induced acute kidney failure. Kidney Int. 79:169–78.
Callus BA, Vaux DL. (2007) Caspase inhibitors: viral, cellular and chemical. Cell Death.Differ. 14:73–8.
Gubser C, et al. (2007) A new inhibitor of apoptosis from vaccinia virus and eukaryotes. PLoS. Pathog. 3:e17.
Zhou Q, et al. (1997) Target protease specificity of the viral serpin CrmA. Analysis of five caspases. J. Biol. Chem. 272:7797–800.
Krautwald S, Ziegler E, Tiede K, Pust R, Kunzendorf U. (2004) Transduction of the TAT-FLIP fusion protein results in transient resistance to Fas-induced apoptosis in vivo. J. Biol. Chem. 279:44005–11.
Devalaraja-Narashimha K, Diener AM, Padanilam BJ. (2009) Cyclophilin D gene ablation protects mice from ischemic renal injury. Am. J. Physiol. Renal Physiol. 297:F749–59.
Cinel I, Opal SM. (2009) Molecular biology of inflammation and sepsis: a primer. Crit. Care Med. 37:291–304.
Hotchkiss RS, et al. (1999) Prevention of lymphocyte cell death in sepsis improves survival in mice. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96:14541–6.
Quan LT, Caputo A, Bleackley RC, Pickup DJ, Salvesen GS. (1995) Granzyme B is inhibited by the cowpox virus serpin cytokine response modifier A. J. Biol. Chem. 270:10377–9.
Duprez L, et al. (2011) RIP kinase-dependent necrosis drives lethal systemic inflammatory response syndrome. Immunity. 35:908–18.
Degterev A, et al. (2005) Chemical inhibitor of nonapoptotic cell death with therapeutic potential for ischemic brain injury. Nat. Chem. Biol. 1:112–9.
Jagtap PG, et al. (2007) Structure-activity relationship study of tricyclic necroptosis inhibitors. J. Med. Chem. 50:1886–95.
Temkin V, Huang Q, Liu H, Osada H, Pope RM. (2006) Inhibition of ADP/ATP exchange in receptor-interacting protein-mediated necrosis. Mol. Cell Biol. 26:2215–25.
Kung G, Konstantinidis K, Kitsis RN. (2011) Programmed necrosis, not apoptosis, in the heart. Circ. Res. 108:1017–1036.
