Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Mối tương quan giữa số bước quay trong các miền ATPase và miền dẫn proton của F- và V-ATPase
Tóm tắt
Bài báo này báo cáo về mối tương quan trong số bước quay khác biệt giữa các miền F1/V1 và Fo/Vo tạo thành các ATP synthase/ATPase quay F- và V- thông thường. Các nghiên cứu gần đây về đơn phân tử trên F1-ATPase đã tiết lộ sự khác biệt trong số bước riêng biệt trong quá trình xúc tác quay giữa các sinh vật khác nhau—6 bước mỗi vòng ở các loại vi khuẩn và F1 ty thể từ nấm men, và 9 bước ở miền F1 của động vật có vú. Số bước quay mà miền Fo thực hiện được cho là tương ứng với số lượng các tiểu đơn vị proteolipid bên trong vòng quay c có trong Fo. Các nghiên cứu cấu trúc về Fo và toàn bộ phức hợp ATP synthase đã chỉ ra sự đa dạng lớn trong số lượng các tiểu đơn vị proteolipid. Thú vị thay, 6 bước ở F1 luôn đi kèm với 10 bước ở Fo, trong khi 9 bước ở F1 lại đi kèm với 8 bước ở Fo. Mối tương quan về số bước cũng đã được tiết lộ cho hai loại V-ATPase: một loại có 6 bước ở V1 và 10 bước ở Vo, và loại còn lại có 3 bước ở V1 và 12 bước ở Vo. Mặc dù các mối tương quan nêu trên đang chờ được xác nhận thêm, các kết quả cho thấy một xu hướng rõ ràng; các động cơ ATPase có nhiều bước thì có các động cơ dẫn proton với ít bước hơn. Thêm vào đó, các ATPase với 6 bước luôn đi kèm với các miền dẫn proton có 10 bước.
Từ khóa
#ATPase #proton-conducting domains #F-ATPase #V-ATPase #rotation steps #proteolipid subunitsTài liệu tham khảo
Abrahams JP, Leslie AGW, Lutter R, Walker JE (1994) Structure at 2.8 Â resolution of F1-ATPase from bovine heart mitochondria. Nature 370:621–628. https://doi.org/10.1038/370621a0
Adachi K, Oiwa K, Nishizaka T, Furuike S, Noji H, Itoh H, Yoshida M, Kinosita K (2007) Coupling of rotation and catalysis in F1-ATPase revealed by single-molecule imaging and manipulation. Cell 130:309–321. https://doi.org/10.1016/j.cell.2007.05.020
Allegretti M, Klusch N, Mills DJ, Vonck J, Kühlbrandt W, Davies KM (2015) Horizontal membrane-intrinsic α-helices in the stator a-subunit of an F-type ATP synthase. Nature 521:237–240. https://doi.org/10.1038/nature14185
Ballhausen B, Altendorf K, Gabriele DH (2009) Constant c10 ring stoichiometry in the Escherichia coli ATP synthase analyzed by cross-linking. J Bacteriol 191:2400–2404. https://doi.org/10.1128/JB.01390-08
Bilyard T, Nakanishi-Matsui M, Steel BC, Pilizota T, Nord AL, Hosokawa H, Futai M, Berry RM (2012) High-resolution single-molecule characterization of the enzymatic states in Escherichia coli F1-ATPase. Philos Trans R Soc B Biol Sci 368:20120023–20120023. https://doi.org/10.1098/rstb.2012.0023
Furuike S, Nakano M, Adachi K, Noji H, Kinosita K, Yokoyama K (2011) Resolving stepping rotation in Thermus thermophilus H+-ATPase/ synthase with an essentially drag-free probe. Nat Commun 2. https://doi.org/10.1038/ncomms1215
Guo H, Suzuki T, Rubinstein JL (2019) Structure of a bacterial ATP synthase. Elife 8. https://doi.org/10.7554/eLife.43128
Iida T, Minagawa Y, Ueno H, Kawai F, Murata T, Iino R (2019) Single-molecule analysis reveals rotational substeps and chemo-mechanical coupling scheme of Enterococcus hirae V1-ATPase. J Biol Chem 294:17017–17030. https://doi.org/10.1074/jbc.RA119.008947
Junge W, Lill H, Engelbrecht S (1997) ATP synthase: an electrochemical transducer with rotatory mechanics. Trends Biochem Sci 22:420–423. https://doi.org/10.1016/S0968-0004(97)01129-8
Kobayashi R, Ueno H, Li C-B, Noji H (2020) Rotary catalysis of bovine mitochondrial F 1 -ATPase studied by single-molecule experiments . Proc Natl Acad Sci 201909407. https://doi.org/10.1073/pnas.1909407117
Konno H, Murakami-Fuse T, Fujii F, Koyama F, Ueoka-Nakanishi H, Pack CG, Kinjo M, Hisabori T (2006) The regulator of the F1 motor: inhibition of rotation of cyanobacterial F1-ATPase by the ε subunit. EMBO J. https://doi.org/10.1038/sj.emboj.7601348
Li CB, Ueno H, Watanabe R, Noji H, Komatsuzaki T (2015) ATP hydrolysis assists phosphate release and promotes reaction ordering in F1-ATPase. Nat Commun 6:1–9. https://doi.org/10.1038/ncomms10223
Matthies D, Preiss L, Klyszejko AL, Muller DJ, Cook GM, Vonck J, Meier T (2009) The c13 ring from a thermoalkaliphilic ATP synthase reveals an extended diameter due to a special structural region. J Mol Biol. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2009.03.052
McMillan DGG, Watanabe R, Cook GM, Ueno H, Noji H (2016) Biophysical characterization of a thermoalkaliphilic molecular motor with a high stepping torque gives insight into evolutionary ATP synthase adaptation. J Biol Chem 291:23965–23977. https://doi.org/10.1074/jbc.m116.743633
Meier T, Polzer P, Diederichs K, Welte W, Dimroth P (2005) Structure of the rotor ring of F-type Na+-ATPase from Ilyobacter tartaricus. Science (80- ) 308:659–662. https://doi.org/10.1126/science.1111199
Morales-Rios E, Montgomery MG, Leslie AGW, Walker JE (2015) Structure of ATP synthase from Paracoccus denitrificans determined by X-ray crystallography at 4.0 Å resolution. Proc Natl Acad Sci U S A 112:13231–13236. https://doi.org/10.1073/pnas.1517542112
Murata T, Yamato I, Kakinuma Y, Leslie AGW, Walker JE (2005) Structure of the rotor of the V-type Na+-ATPase from Enterococcus hirae. Science (80- ) 308:654–659. https://doi.org/10.1126/science.1110064
Nishizaka T, Oiwa K, Noji H, Kimura S, Muneyuki E, Yoshida M, Kinosita K (2004) Chemomechanical coupling in F1-ATPase revealed by simultaneous observation of nucleotide kinetics and rotation. Nat Struct Mol Biol 11:142–148. https://doi.org/10.1038/nsmb721
Noji H, Ueno H, McMillan DGG (2017) Catalytic robustness and torque generation of the F1-ATPase. Biophys, Rev
Oster G, Wang H (2000) Reverse engineering a protein: the mechanochemistry of ATP synthase. Biochim Biophys Acta Bioenerg 1458:482–510. https://doi.org/10.1016/S0005-2728(00)00096-7
Pogoryelov D, Reichen C, Klyszejko AL, Brunisholz R, Muller DJ, Dimroth P, Meier T (2007) The oligomeric state of c rings from cyanobacterial F-ATP synthases varies from 13 to 15. J Bacteriol. https://doi.org/10.1128/JB.00581-07
Pogoryelov D, Yildiz Ö, Faraldo-Gómez JD, Meier T (2009) High-resolution structure of the rotor ring of a proton-dependent ATP synthase. Nat Struct Mol Biol 16:1068–1073. https://doi.org/10.1038/nsmb.1678
Preiss L, Langer JD, Hicks DB, Liu J, Yildiz Ö, Krulwich TA, Meier T (2014) The c-ring ion binding site of the ATP synthase from Bacillus pseudofirmus 0F4 is adapted to alkaliphilic lifestyle. Mol Microbiol 92:973–984. https://doi.org/10.1111/mmi.12605
Preiss L, Langer JD, Yildiz Ö, Eckhardt-Strelau L, Guillemont JEG, Koul A, Meier T (2015) Structure of the mycobacterial ATP synthase Fo rotor ring in complex with the anti-TB drug bedaquiline. Sci Adv 1:1–9. https://doi.org/10.1126/sciadv.1500106
Saroussi S, Schushan M, Ben-Tal N, Junge W, Nelson N (2012) Structure and flexibility of the C-ring in the electromotor of rotary FoF1-ATPase of pea chloroplasts. PLoS One 7:1–12. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0043045
Shimabukuro K, Yasuda R, Muneyuki E, Hara KY, Kinosita K, Yoshida M (2003) Catalysis and rotation of F1 motor: cleavage of ATP at the catalytic site occurs in 1 ms before 40 substep rotation. Proc Natl Acad Sci 100:14731–14736. https://doi.org/10.1073/pnas.2434983100
Spetzler D, York J, Daniel D, Fromme R, Lowry D, Frasch W (2006) Microsecond time scale rotation measurements of single F1-ATPase molecules. Biochemistry 45:3117–3124. https://doi.org/10.1021/bi052363n
Steel BC, Nord AL, Wang Y, Pagadala V, Mueller DM, Berry RM (2015) Comparison between single-molecule and X-ray crystallography data on yeast F 1-ATPase. Sci Rep 5:1–10. https://doi.org/10.1038/srep08773
Stock D, Leslie AGW, Walker JE (1999) Molecular architecture of the rotary motor in ATP synthase. Science (80- ) 286:1700–1705. https://doi.org/10.1126/science.286.5445.1700
Suzuki T, Tanaka K, Wakabayashi C, Saita E, Yoshida M (2014) Chemomechanical coupling of human mitochondrial F1-ATPase motor. Nat Chem Biol 10:930
Toei M, Gerle C, Nakano M, Tani K, Gyobu N, Tamakoshi M, Sone N, Yoshida M, Fujiyoshi Y, Mitsuoka K, Yokoyama K (2007) Dodecamer rotor ring defines H+/ATP ratio for ATP synthesis of prokaryotic V-ATPase from Thermus thermophilus. Proc Natl Acad Sci U S A 104:20256–20261. https://doi.org/10.1073/pnas.0706914105
Vik SB, Antonio BJ (1994) A mechanism of proton translocation by F1F0 ATP synthases suggested by double mutants of the a subunit. J Biol Chem 269:30364–30369
Watanabe R, Iino R, Noji H (2010) Phosphate release in F 1 -ATPase catalytic cycle follows ADP release. Nat Chem Biol 6:814–820. https://doi.org/10.1038/nchembio.443
Watt IN, Montgomery MG, Runswick MJ, Leslie AGW, Walker JE (2010) Bioenergetic cost of making an adenosine triphosphate molecule in animal mitochondria. Proc Natl Acad Sci U S A 107:16823–16827. https://doi.org/10.1073/pnas.1011099107
Weber J, Senior AE (1997) Catalytic mechanism of F1-ATPase. Biochim Biophys Acta Bioenerg 1319:19–58. https://doi.org/10.1016/S0005-2728(96)00121-1
Yasuda R, Noji H, Ishiwata S, Yoshida M, Kinosita K Jr (1998) F1-ATPase is a highly efficient molecular motor that rotates with discrete 120° steps. Cell 93:1117–1124
Yasuda R, Noji H, Yoshida M, Jr KK, Itoh H (2001) Resolution of distinct rotational substeps by submillisecond kinetic analysis of F1-ATPase. Nature 410
Yoshida M, Muneyuki E, Hisabori T (2001) ATP synthase - a marvellous rotary engine of the cell. Nat Rev Mol Cell Biol 2:669–677. https://doi.org/10.1038/35089509