Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Mối tương quan giữa biến thể cấu trúc và hoạt động của β-galactosidase thận chuột: Những tác động đối với kiểm soát di truyền
Tóm tắt
Hai gen điều tiết liên kết chặt chẽ đã được báo cáo là kiểm soát mức độ hoạt động của β-galactosidase trong các mô chuột. Các tác động cụ thể của những gen này đối với chuyển hóa glycolipid ở chuột vẫn chưa được làm sáng tỏ. β-galactosidase 4-methylumbelliferyl ở thận chuột A/HeJ cho thấy tính ổn định nhiệt thấp hơn so với các enzyme tương ứng ở C57BL/6J và SWR/J. Phản ứng thay đổi này đối với nhiệt độ phân tách với alen Bgs trong số hậu duệ phát sinh từ các phép giao phối ngược của chuột F1 (A/HeJ; SWR/J) với các dòng cha mẹ tương ứng. Sự hạn chế của β-galactosidase A/HeJ nhạy nhiệt chỉ ở mô thận gợi ý rằng nó không được xác định bởi locus Bgs, vì locus này dường như được biểu hiện trong tất cả các mô. Có khả năng hơn, vùng Bgs trên nhiễm sắc thể 9 chứa một cụm gen bao gồm một số locus điều tiết và cấu trúc. Các gen cấu trúc đề xuất có sự ưa thích đối với các chất nền nhân tạo thường được sử dụng trong thử nghiệm của chúng nhưng có thể khác nhau về sự ưa thích tương đối đối với các chất nền glycosphingolipid. Sự hiện diện của alen Bgs dẫn đến sự gia tăng của β-galactosidase GM1-ganglioside trong thận; tuy nhiên, β-galactosidase galactosylceramide dường như không bị ảnh hưởng bởi alen này.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Chapman, V., Felton, J., Meisler, M., and Paigen, K. (1973). A locus determining the developmental pattern of mouse β-galactosidase. Genetics 74:S44.
Cote, B., Li, I. C., and Daniel, W. L. (1974). Beta-galactosidase variation among inbred mouse strains: Activity and heat-stability of kidney and liver enzymes. IRCS Med. Sci. 21400.
Davis, B. J. (1962). Disc electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins. Ann. N. Y. Acad. Sci. 121(2404.
Felton, J., Meisler, M., and Paigen, K. (1974). A locus determining β-galactosidase activity in the mouse. J. Biol. Chem. 2493267.
Hood, L., Campbell, J. H., and Elgin, S. C. R. (1975). The organization, expression, and evolution of antibody genes and other multigene families. Ann. Rev. Genet. 9305.
Li, I. C., and Daniel, W. L. (1975). Murine kidney β-galactosidase: Implications for genetic control of activity variations among inbred lines. Genetics 80:S52.
Lowry, O. H., Rosebrough, N. J., Farr, A. L., and Randall, R. J. (1951). Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 193267.
Lundin, L.-G., and Seyedyazdani, R. (1973). Mendelian inheritance of variations in β-galactosidase activities in the house mouse. Biochem. Genet. 10351.
Rowley, P. T., Jacobs, M., Rosecrans, C., Weitkamp, L. R., and Doherty, R. A. (1972). High resolution analysis of hemoglobins: Polyacrylamide isoelectric focusing. Biochem. Med. 6553.
Seyedyazdani, R., Floderus, Y., and Lundin, L.-G. (1975). Molecular nature of β-galactosidase from different tissues in two strains of the house mouse. Biochem. Genet. 13733.
Suzuki, Y., and Suzuki, K. (1974). Glycosphingolipid β-galactosidases. I. Standard assay procedures and characterization by electrofocusing and gel filtration of the enzymes in normal human liver. J. Biol. Chem. 2492098.
Tanaka, H., and Suzuki, K. (1975). Lactosylceramide β-galactosidase in human sphingolipidoses. J. Biol. Chem. 2502324.
Tanaka, H., Meisler, M., and Suzuki, K. (1975). Activity of human hepatic β-galactosidase toward natural glycosphingolipid substrates. Biochim. Biophys. Acta 398452.
Tomino, S., and Meisler, M. (1975). Biochemical and immunological studies of purified mouse β-galactosidase. J. Biol. Chem. 2507752.
Wenger, D. A., Sattler, M., and Hiatt, W. (1974). Globoid cell leukodystrophy: Deficiency of lactosylceramide beta-galactosidase. Proc. Natl. Acad. Sci. 71854.