Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Evolusi hội tụ của IL-6 ở hai giống thỏ (Oryctolagus và Pentalagus) tạo ra một protein kéo dài
Tóm tắt
Interleukin 6 (IL-6) là một cytokine helical lớp I với nhiều hoạt động sinh học phong phú và có cấu trúc gen được bảo tồn ở tất cả động vật có xương sống, với năm exon mã hóa. IL-6 từ thỏ châu Âu thuộc phân loài Oryctolagus cuniculus cuniculus đã được chứng minh là khác biệt so với các loài thú khác bằng cách mở rộng thêm 27 amino acid. Tuy nhiên, ở các loài thỏ khác (Sylvilagus spp và Lepus spp) đã phân ly khỏi thỏ châu Âu khoảng 12 triệu năm trước, sự đột biến này không xuất hiện. Trong nghiên cứu này, chúng tôi đã mở rộng nghiên cứu về IL-6 cho phân loài Oryctolagus cuniculus algirus và năm giống thỏ bổ sung (Brachylagus, Bunolagus, Pentalagus, Romerolagus và Ochotona). Chúng tôi xác nhận sự hiện diện của mã dừng đột biến trong cả O. c. cuniculus và O. c. algirus. Chúng tôi phát hiện rằng mã dừng điển hình có mặt trong Sylvilagus bachmani và Lepus europaeus, phù hợp với các báo cáo trước đó, nhưng cũng có trong Bunolagus, Brachylagus và Ochotona. Đáng chú ý, trong Pentalagus, chúng tôi phát hiện một sự thiếu mã dừng gây ra sự mở rộng của IL-6 thêm 17 acid amin. Kết quả của chúng tôi chỉ ra rằng sự mở rộng IL-6 ở những loài này diễn ra do hai sự kiện độc lập: một xảy ra từ 2 đến 8 triệu năm trước ở tổ tiên của các phân loài Oryctolagus, và sự kiện còn lại diễn ra ở tổ tiên của Pentalagus với thời gian tối đa là 9 triệu năm trước. Sự vắng mặt của sự mở rộng IL-6 này ở Bunolagus, giống chị em của Oryctolagus, cho thấy sự kiện tiến hóa này diễn ra qua hội tụ, gợi ý về một sự liên quan chức năng nào đó.
Từ khóa
#IL-6 #cytokine #Oryctolagus #Pentalagus #tiến hóa hội tụ #động vật có xương sống.Tài liệu tham khảo
Abrantes J, van der Loo W, Le Pendu J, Esteves PJ (2012) Rabbit haemorrhagic disease (RHD) and rabbit haemorrhagic disease virus (RHDV): a review. Vet Res 43:12. doi:10.1186/1297-9716-43-12
Akdis M, Burgler S, Crameri R, Eiwegger T, Fujita H, Gomez E, Klunker S, Meyer N, O’Mahony L, Palomares O, Rhyner C, Ouaked N, Schaffartzik A, Van De Veen W, Zeller S, Zimmermann M, Akdis CA (2011) Interleukins, from 1 to 37, and interferon-gamma: receptors, functions, and roles in diseases. J Allergy Clin Immunol 127 (3):701–721 e701-770. doi:10.1016/j.jaci.2010.11.050
Boulanger MJ, Chow DC, Brevnova EE, Garcia KC (2003) Hexameric structure and assembly of the interleukin-6/IL-6 alpha-receptor/gp130 complex. Science 300(5628):2101–2104. doi:10.1126/science.1083901
Breton J, La Fiura A, Bertolero F, Orsini G, Valsasina B, Ziliotto R, De Filippis V, Polverino de Laureto P, Fontana A (1995) Structure, stability and biological properties of a N-terminally truncated form of recombinant human interleukin-6 containing a single disulfide bond. Eur J Biochem FEBS 227(1–2):573–581
Buchan DW, Minneci F, Nugent TC, Bryson K, Jones DT (2013) Scalable web services for the PSIPRED Protein Analysis Workbench. Nucleic Acids Res 41(Web Server issue):W349–W357. doi:10.1093/nar/gkt381
Carneiro M, Ferrand N, Nachman MW (2009) Recombination and speciation: loci near centromeres are more differentiated than loci near telomeres between subspecies of the European rabbit (Oryctolagus cuniculus). Genetics 181(2):593–606. doi:10.1534/genetics.108.096826
Chatterjee S, Pal JK (2009) Role of 5'- and 3'-untranslated regions of mRNAs in human diseases. Biol Cell Under Auspices Eur Cell Biol Organ 101(5):251–262. doi:10.1042/BC20080104
Dassi E, Zuccotti P, Leo S, Provenzani A, Assfalg M, D'Onofrio M, Riva P, Quattrone A (2013) Hyper conserved elements in vertebrate mRNA 3'-UTRs reveal a translational network of RNA-binding proteins controlled by HuR. Nucleic Acids Res 41(5):3201–3216. doi:10.1093/nar/gkt017
Duret L, Dorkeld F, Gautier C (1993) Strong conservation of non-coding sequences during vertebrates evolution: potential involvement in post-transcriptional regulation of gene expression. Nucleic Acids Res 21(10):2315–2322
Esteves PJ, Lanning D, Ferrand N, Knight KL, Zhai SK, van der Loo W (2005) The evolution of the immunoglobulin heavy chain variable region (IgVH) in leporids: an unusual case of transspecies polymorphism. Immunogenetics 57(11):874–882. doi:10.1007/s00251-005-0022-0
Fass D (2012) Disulfide bonding in protein biophysics. Annu Rev Biophys 41:63–79. doi:10.1146/annurev-biophys-050511-102321
Ferre F, Clote P (2006) DiANNA 1.1: an extension of the DiANNA web server for ternary cysteine classification. Nucleic Acids Res 34(Web Server issue):W182–W185. doi:10.1093/nar/gkl189
Gupta R, Jung E, Brunak S (2004) Prediction of N-glycosylation sites in human proteins
Hall TA (1999) BioEdit: a user-friendly biological sequence alignment editor and analysis program for Windows 95/98/NT. Nucleic Acids Symp Ser 41:95–98
Helenius A, Aebi M (2004) Roles of N-linked glycans in the endoplasmic reticulum. Annu Rev Biochem 73:1019–1049. doi:10.1146/annurev.biochem.73.011303.073752
Huising MO, Kruiswijk CP, Flik G (2006) Phylogeny and evolution of class-I helical cytokines. J Endocrinol 189(1):1–25. doi:10.1677/joe.1.06591
Jones DT (1999) Protein secondary structure prediction based on position-specific scoring matrices. J Mol Biol 292(2):195–202. doi:10.1006/jmbi.1999.3091
Kalai M, Montero-Julian FA, Grotzinger J, Fontaine V, Vandenbussche P, Deschuyteneer R, Wollmer A, Brailly H, Content J (1997) Analysis of the human interleukin-6/human interleukin-6 receptor binding interface at the amino acid level: proposed mechanism of interaction. Blood 89(4):1319–1333
Kishimoto T (2010) IL-6: from its discovery to clinical applications. Int Immunol 22(5):347–352. doi:10.1093/intimm/dxq030
Lau AG, Irier HA, Gu J, Tian D, Ku L, Liu G, Xia M, Fritsch B, Zheng JQ, Dingledine R, Xu B, Lu B, Feng Y (2010) Distinct 3'UTRs differentially regulate activity-dependent translation of brain-derived neurotrophic factor (BDNF). Proc Natl Acad Sci U S A 107(36):15945–15950. doi:10.1073/pnas.1002929107
Li XQ, Zhang T, Donnelly D (2011) Selective loss of cysteine residues and disulphide bonds in a potato proteinase inhibitor II family. PLoS One 6(4):e18615. doi:10.1371/journal.pone.0018615
Marques RM, Costa ESA, Aguas AP, Teixeira L, Ferreira PG (2012) Early inflammatory response of young rabbits attending natural resistance to calicivirus (RHDV) infection. Vet Immunol Immunopathol 150(3–4):181–188. doi:10.1016/j.vetimm.2012.09.038
Matthee CA, van Vuuren BJ, Bell D, Robinson TJ (2004) A molecular supermatrix of the rabbits and hares (Leporidae) allows for the identification of five intercontinental exchanges during the Miocene. Syst Biol 53(3):433–447
Neves F, Abrantes J, Steinke JW, Esteves PJ (2014) Maximum-likelihood approaches reveal signatures of positive selection in IL genes in mammals. Innate Immun 20(2):184–191. doi:10.1177/1753425913486687
Paschoud S, Dogar AM, Kuntz C, Grisoni-Neupert B, Richman L, Kuhn LC (2006) Destabilization of interleukin-6 mRNA requires a putative RNA stem-loop structure, an AU-rich element, and the RNA-binding protein AUF1. Mol Cell Biol 26(22):8228–8241. doi:10.1128/MCB.01155-06
Perkins HD, van Leeuwen BH, Hardy CM, Kerr PJ (2000) The complete cDNA sequences of IL-2, IL-4, IL-6 AND IL-10 from the European rabbit (Oryctolagus cuniculus). Cytokine 12(6):555–565. doi:10.1006/cyto.1999.0658
Petersen MT, Jonson PH, Petersen SB (1999) Amino acid neighbours and detailed conformational analysis of cysteines in proteins. Protein Eng 12(7):535–548
Pinheiro A, Lanning D, Alves PC, Mage RG, Knight KL, van der Loo W, Esteves PJ (2011) Molecular bases of genetic diversity and evolution of the immunoglobulin heavy chain variable region (IGHV) gene locus in leporids. Immunogenetics 63(7):397–408. doi:10.1007/s00251-011-0533-9
Rudd PM, Elliott T, Cresswell P, Wilson IA, Dwek RA (2001) Glycosylation and the immune system. Science 291(5512):2370–2376
Savino R, Lahm A, Giorgio M, Cabibbo A, Tramontano A, Ciliberto G (1993) Saturation mutagenesis of the human interleukin 6 receptor-binding site: implications for its three-dimensional structure. Proc Natl Acad Sci U S A 90(9):4067–4071
Savino R, Lahm A, Salvati AL, Ciapponi L, Sporeno E, Altamura S, Paonessa G, Toniatti C, Ciliberto G (1994) Generation of interleukin-6 receptor antagonists by molecular-modeling guided mutagenesis of residues important for gp130 activation. EMBO J 13(6):1357–1367
Simpson RJ, Hammacher A, Smith DK, Matthews JM, Ward LD (1997) Interleukin-6: structure-function relationships. Protein Sci: Publ Protein Soc 6(5):929–955. doi:10.1002/pro.5560060501
Soifer HS, Rossi JJ, Saetrom P (2007) MicroRNAs in disease and potential therapeutic applications. Mol Ther: J Am Soc Gene Ther 15(12):2070–2079. doi:10.1038/sj.mt.6300311
Somers W, Stahl M, Seehra JS (1997) 1.9 A crystal structure of interleukin 6: implications for a novel mode of receptor dimerization and signaling. EMBO J 16(5):989–997. doi:10.1093/emboj/16.5.989
Szostak E, Gebauer F (2013) Translational control by 3'-UTR-binding proteins. Brief Func Genom 12(1):58–65. doi:10.1093/bfgp/els056
Tanabe O, Akira S, Kamiya T, Wong GG, Hirano T, Kishimoto T (1988) Genomic structure of the murine IL-6 gene. High degree conservation of potential regulatory sequences between mouse and human. J Immunol 141(11):3875–3881
Teixeira L, Marques RM, Aguas AP, Ferreira PG (2012) Regulatory T cells are decreased in acute RHDV lethal infection of adult rabbits. Vet Immunol Immunopathol 148(3–4):343–347. doi:10.1016/j.vetimm.2012.05.006
Xu GY, Yu HA, Hong J, Stahl M, McDonagh T, Kay LE, Cumming DA (1997) Solution structure of recombinant human interleukin-6. J Mol Biol 268(2):468–481. doi:10.1006/jmbi.1997.0933