Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Phân tích cấu hình của axit nucleic và protein hấp phụ trên ống nano carbon một lớp
Tóm tắt
Bài báo này trình bày một tổng quan ngắn gọn về dữ liệu thực nghiệm và tính toán đã được công bố trong tài liệu về các tương tác không cộng hóa trị của DNA và protein với ống nano carbon chưa chức năng hóa. Dữ liệu tán xạ Raman và kính hiển vi điện tử của chúng tôi về ống nano carbon cùng dữ liệu quang phổ SEIRA về sự thay đổi trạng thái cấu hình của các polymer sinh học chính (DNA, Poly, BSA và RNase) trong các phản ứng với ống nano carbon một lớp đã cho phép chúng tôi xác định đặc điểm của các tương tác không cộng hóa trị trong hệ thống ống nano và phân tử sinh học. Phân tích dữ liệu cho thấy các phản ứng của DNA với ống nano dẫn đến việc hấp phụ trên bề mặt của ống nano và hình thành các phức hợp ổn định với các tương tác van der Waals, trong đó stacking đóng vai trò chính và thay đổi các liên kết hydrogen trong phân tử sinh học với sự tái sắp xếp cấu trúc. Albumin và RNase có thể được hấp phụ tại các vị trí liên kết thông dụng của các protein này trên ống nano với sự tham gia của tương tác kị nước và π stacking, như được chỉ ra bởi sự tái sắp xếp cấu trúc trong protein.
Từ khóa
#tương tác không cộng hóa trị #DNA #protein #ống nano carbon #quang phổ SEIRA #tán xạ Raman #phức hợp ổn địnhTài liệu tham khảo
A. V. Eletskii, Usp. Fiz. Nauk, 167, No. 9, 945–971 (1997).
D. Pantarotto, R. Singh, D. McCarthy, et al., Angew. Chem. Int. Ed., 43, 5242–5246 (2004).
A. Bianco, Expert Opin. Drug Deliv., 1, 57–65 (2004).
J. Hartgerink, E. Benias, and S. Stupp, Nature, 294, 1684 (2001).
K. Maehashi, K. Matsumoto, K. Kerman, et al., Jpn. J. Appl. Phys., 43, 1558–1560 (2004).
K. Williams, T. Veenhuizen, B. de la Torre, et al., Nature, 420, 761 (2002).
K. Besteman, J. Lee, F. Wiertz, et al., Nano Lett., 3, No. 6, 727–730 (2003).
J. Chen, Y. Zhang, D. Wang, and H. Dai, J. Am. Chem. Soc., 123, No. 16, 3838/3839 (2001).
S. Wong, E. Joselevich, A. Woolley, et al., Nature, 94., 52–55 (1998).
E. Bekyarova, N. Y. Yingchun, E. Malarkey, et al., J. Biomed. Nanotechnol., 1, 3–17 (2005).
M. O’Connel, P. Boul, L. Ericson, et al., Chem. Phys. Lett., 342, No. 3, 265–271 (2001).
M. Zheng, A. Jagota, E. Semke, et al., Nature Mater., 2, 338–342 (2003).
M. Zheng, A. Jagota, M. Strano, et al., Science, 302, 1545–1548 (2003).
D. Cui, C. Ozkan, S. Ravindran, et al., Mechan. Chem. Biosystems, 1, No. 2, 113–121 (2004).
H. Gao, Y. Kong, D. Cui, and C. Ozkan, Nano Lett., 3, 471–473 (2003).
A. F. Finkelshtein and O. B. Ptitsyn, Fiz. Belka, Knizhnyi Dom, Moscow (2005).
G. I. Dovbeshko, O. M. Fesenko, Yu. M. Shirshov, and V. I. Chegel, Semicond., Quant. Electronics and Optoelectronics, 7, No. 4, 411–424 (2004).
G. Dovbeshko, O. Repnytska, E. Obraztsova, and Y. Shtogun, Chem. Phys. Lett., 372, 432–437 (2003).
G. Dovbeshko, V. Chegel, O. Paschuk, et al., in: Frontiers of Multifunctional Integrated Nanosystems, E. Buzaneva and P. Scharff (eds.), Kluwer Academic Publishers (2004), pp. 447–466.
L. Kador, T. Schittkowski, M. Bauer, and Y. Fan, Appl. Opt., 40, 4965–4970 (2001).
L. C. Pérez, L. Kador, K. R. Allakhverdiev, et al., J. Appl. Phys., 98, 103 (2005).
E. Obraztsova, J. Bonard, and V. Kuznetsov, Nanostruct. Mater., 12, 567 (1999).
M. Dresselhaus, G. Dresselhaus, and R. Saito, Physical Properties of Carbon Nanotubes, Imperial College Press, London (1998).
A. Ferrari and J. Robertson, Phys. Rev. B, 61, No. 20, 14095–14107 (2000).
G. I. Dovbeshko, O. P. Gnatyuk, A. A. Nazarova, et al., Fullerene Nanotubes and Carbon Nanostructures, 13, 393–400 (2005).
J. Chen, A. Hamon, H. Hu, et al., Science, 282, 95–98 (1998).
A. Jorio, R. Satio, J. Hafner, et al., Phys. Rev. Lett., 86, 1118 (2001).
G. I. Dovbechko, O. D. Obraztsova, O. M. Fesenko, and K. Yakovkin, Sensor Electronics and Microsystem Technologies, 1, 36–46 (2006).
B. Schrader, Infrared and Raman Spectroscopy, VCH, Weinheim (1995).
E. Taillandier, J. Liquier, and J. Taboury, in: Advances in Infrared and Raman Spectroscopy, R. J. H. Clarc and R. E. Hester (eds.), Willey Heyden, New York (1985).
H. Tajmir-Riahi, J. Neault, and M. Naoui, FEBS Letters, 370, No. 2, 105–108 (1995).
G. Dovbeshko, A. Nazarova, O. Shishkin, et al., VIIth Int. Conf. Molecular Spectroscopy, Ladek Zdroj, Poland (2005), p. 16.
J. Kapuscinski and Z. Darzynkiewicz, J. Biomol. Struct. Dynamics, 5, No. 1, 127–147 (1987).
M. Sinnokrot and C. J. Sherrill, J. Phys. Chem. A, 107, 8377 (2003).
G. Dovbeshko, A. Damin, A. Zecchina, et al., 12th Europ. Conf. Spectroscopy of Biological Molecules, France, Bobigny (2007), p. 144.
A. Wlodawar, N. Borkakoti, D. S. Moss, and B. Howlin, Acta Crystallogr. B, 42, 379–387 (1986).
G.-L. Friedli, Interaction of SWP with Bovine Serum Albumin (BSA), PhD Thesis, Emmitsburg (1996), (http://www.friedli.com).
K. N. Houk et al., Angew. Chem., 42, No. 40, 4872–4897 (2003).
M. V. Wolkenstein, Biophysics [in Russian], Nauka, Moscow (1988).
E. Goormaghtigh, V. Cabiaux, and J.-M. Ruysschaert, Subcell. Biochem., 23, 405–450 (1994).
N. Naguib, Y. Mueller, P. Bojczuk, et al., Nanotechnol., 16, 567–571 (2005).
S. Wang, E. Humphreys, S. Chung, et al., Nature Mater., 2, 196–200 (2003).
Th. U. Werder, Multiscale Simulations of CNT in Aqueous Environments, Doctoral Thesis, Swiss Fed. Inst. of Tech., Zurich (2005).
M. Levitt and J. Greer, J. Mol. Biol., 114, 181–239 (1977).