Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Nghiên cứu so sánh tác động của polyol, muối và rượu lên trạng thái cảm ứng của cytochrome c do axit trichloroacetic gây ra
Tóm tắt
Một nghiên cứu hệ thống về tác động của polyethylene glycols, muối và rượu đến trạng thái ferricytochrome c do axit trichloroacetic (TCA) gây ra đã được thực hiện bằng cách sử dụng các kỹ thuật quang phổ khác nhau. Cytochrome c gốc (Cyt c) có cường độ phát xạ cực đại ở 335 nm, trong khi trạng thái của Cyt c do TCA gây ra có sự dịch chuyển đỏ 7 nm với cường độ phát quang tăng lên. Quang phổ UVCD gần và xa cho thấy sự mất mát đáng kể của cấu trúc bậc ba và bậc hai, mặc dù protein vẫn tương đối ít bị mở ra hơn so với cấu hình ở pH 2.0. Việc bổ sung 70% (v/v) polyol vào trạng thái Cyt c cảm ứng do TCA (3.3 mM) làm tăng khả năng liên kết với 1-anilino-8-naphthalene sulfonate và tăng độ điện tích trung bình ở 222 nm, cho thấy sự tăng cường độ chặt chẽ với bề mặt thủy phân ưa nước được phơi bày nhiều hơn. Ngoài ra, tác động ổn định của muối và rượu đối với trạng thái do TCA gây ra đã được nghiên cứu và so sánh với tác động của chúng đối với trạng thái mở rộng của Cyt c do trifluoroacetic acid gây ra. Trong tất cả các polyol, muối và rượu đã được nghiên cứu, PEG-400, K3[Fe(CN)6] và butanol hiệu quả nhất trong việc kích thích cấu trúc bậc hai trong trạng thái do TCA gây ra theo các kỹ thuật quang phổ đã đề cập ở trên. Đối với muối, hiệu quả trong việc kích thích cấu trúc bậc hai theo thứ tự là K3[Fe(CN)6] > KClO4 > K2SO4 > KCl. Đối với rượu, thứ tự này được tìm thấy là: butanol > propanol > ethanol > methanol.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Fink, A. L., Calciano, C. L., Goto, Y., Kurotsu, T., and Palleros, D. R. (1994) Biochemistry, 33, 12504–12511.
Davis Searles, P. R., Morar, A. S., Saunderes, A. J., Eri, D. A., and Pielak, G. J. (1998) Biochemistry, 37, 17048–17053.
Gekko, K., and Timasheff, S. N. (1981) Biochemistry, 20, 4667–4676.
Freeman, W. H. (1992) in Protein Folding (Ptitsyn, O. B., and Creighton, T. E., eds.) N. Y., pp. 243–300.
Denisov, V. P., Jonsson, B. H., and Halle, B. (1999) Nature Struct. Biol., 6, 253–260.
Bai, P., Song, J., Luo, L., and Teng, Z. Y. (2001) Protein Sci., 10, 55–62.
Arai, M., and Kuwajima, K. (2000) Adv. Protein Chem., 53, 209–282.
Goto, Y., Takahashi, N., and Fink, A. L. (1990) Biochemistry, 29, 3480–3488.
Goto, Y., Calciano, L. J., and Fink, A. L. (1990) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 87, 573–577.
Santucci, R., Polizio, F., and Desideri, A. (1999) Biochimie, 81, 745–751.
Santucci, R., Bongiovanni, C., Mei, G., Ferri, T. P., Polizio, F., and Desideri, A. (2000) Biochemistry, 39, 12632–12638.
Marmorino, J. L., Lehti, M., and Pielak, G. J. (1998) J. Mol. Biol., 275, 379–388.
Jeng, M. F., Englander, S. W., Elove, G. A., Wand, A. J., and Roder, H. (1990) Biochemistry, 29, 10433–10437.
Goto, Y., and Nishikiori, S. (1991) J. Mol. Biol., 222, 679–686.
Jordan, T., Eads, J. C., and Spiro, T. G. (1995) Protein Sci., 4, 716–728.
Antalik, M., and Sedlak, E. (1999) Biochim. Biophys. Acta, 1434, 347–355.
Hamada, D., Hoshino, M., Kataoka, M., Fink, A. L., and Goto, Y. (1993) Biochemistry, 32, 10351–10358.
Hiramatsu, K., and Yang, J. T. (1983) Biochim. Biophys. Acta, 743, 106–114.
Dyson, H. J., and Beattie, J. K. (1982) J. Biol. Chem., 257, 2267–2273.
Kamatari, Y. O., Takashi, K., Kataoka, M., and Akasaka, K. (1996) J. Mol. Biol., 259, 512–523.
Hagihara, Y., Yukihiro, T., and Goto, Y. (1994) J. Mol. Biol., 237, 336–348.
Naseem, F., Khan, R. H., Haq, S. K., and Naeem, A. (2003) Biochim. Biophys. Acta, 1649, 164–170.
Haq, S. K., Rasheedi, S., and Khan, R. H. (2002) Eur. J. Biochem., 269, 47–52.
Naeem, A., Khan, A., and Khan, R. H. (2005) Biochem. Biophys. Res. Commun., 331, 1284–692.
Kumar, Y., Tayyab, S., and Muzammil, S. (2004) Arch. Biochem. Biophys., 431, 3–10.
Naeem, A., and Khan, R. H. (2004) Int. J. Biochem. Cell Biol., 36, 2281–2292.
Naeem, A., Akram, M., and Khan, R. H. (2004) J. Protein Chem., 23, 185–195.
Cooper, D., and Doran, C. (1987) in Classical Methods, Vol. 1, John Willey and Sons, Chichester, pp. 203–282.
Chen, Y. H., Yang, J. T., and Martinez, H. M. (1972) Biochemistry, 11, 4120–4131.
Tokuriki, N., Kinjo, M., Negi, S., Hoshino, M., Goto, Y., Urabe, I., and Yomo, T. (2004) Protein Sci., 13, 125–133.
Naeem, A., Khan, K. A., and Khan, R. H. (2004) Arch. Biochem. Biophys., 432, 79–87.
Kamiyama, T., Sadahide, Y., Nogusa, Y., and Gekko, K. (1999) Biochim. Biophys. Acta, 1434, 44–57.
Stryer, L. (1968) Science, 162, 526–540.
Ray, S. S., Singh, S. K., and Balaram, P. (2001) J. Am. Soc. Mass-spectrometry, 12, 428–438.
Matulis, D., Baumann, C. G., Bloomfield, U. A., and Lovrien, R. E. (1999) Biopolymers, 49, 451–458.
Matulis, D., and Lovrien, R. (1998) Biophys. J., 74, 422–429.
Semisotnov, G. V., Rodionova, N. A., Razgulyaev, O. I., Uversky, V. N., Gripas, A. F., and Gilmanshin, R. I. (1991) Biopolymers, 31, 119–128.
Kuwajima, K. (1989) Proteins, 6, 87–103.
Kataoka, M., Hagihara, Y. K., Mihara, K., and Goto, Y. (1993) J. Mol. Biol., 229, 591–596.
Wu, L. C., and Kim, P. S. (1998) J. Mol. Biol., 280, 175–182.
Khorasanizadeh, S., Peters, I. D., and Roder, H. (1996) Nature Struct. Biol., 3, 193–205.
Raschke, M., and Marqusee, S. (1997) Nature Struct. Biol., 4, 298–304.
Kay, M. S., and Baldwin, R. L. (1996) Nature Struct. Biol., 3, 439–445.
Marmorino, J. L., Lehti, M., and Pielak, G. J. (1998) J. Mol. Biol., 275, 379–388.
Marmorino, J. L., and Pielak, G. J. (1995) Biochemistry, 34, 3140–3143.