Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Đặc trưng của các hạt giống virus giống Coxsackievirus B4 VLP được sản xuất bởi hệ thống tế bào côn trùng-baculovirus tái tổ hợp biểu hiện protein màng chính
Tóm tắt
Coxsackievirus B4 (CV-B4) được nghi ngờ là một yếu tố môi trường có khả năng gây hại cho các tế bào beta đảo tụy, do đó dẫn đến viêm tụy và bệnh tiểu đường type 1 (T1D). Mặc dù tiêm vắc-xin chống CV-B4 có thể giảm tần suất của căn bệnh tự miễn mãn tính này, nhưng hiện nay chưa có thuốc điều trị hoặc vắc-xin nào đang được sử dụng trong lâm sàng. Bằng cách sử dụng hệ thống vector Bac-to-Bac® để biểu hiện protein vỏ virus chính, chúng tôi đã đóng góp vào sự phát triển của một loại vắc-xin CV-B4 bằng cách sản xuất các hạt giống virus giống CV-B4 (VLP) từ baculovirus tái tổ hợp trong các tế bào côn trùng bị nhiễm. Trên thực tế, phân tích Western blot và miễn dịch huỳnh quang đã phát hiện ra protein virus 1 (VP1) trong các tế bào có được từ việc xây dựng ADN bacmid tái tổ hợp mang protein miễn dịch quan trọng, sau đó được chuyển gen vào các tế bào côn trùng. Các frac tấm siêu ly tâm gradient sucrose của lysates tế bào nhiễm chứa protein tái tổ hợp và viễn kính điện tử đã chứng minh sự hiện diện của VLP trong các frac tấm sucrose này. Nghiên cứu này chứng tỏ lần đầu tiên rằng việc biểu hiện protein cấu trúc VP1 của CVB4 một mình có thể tạo thành VLP trong tế bào côn trùng bị nhiễm baculovirus mà vẫn giữ được cả đặc điểm và hình thái.
Từ khóa
#Coxsackievirus B4 #bệnh tiểu đường type 1 #vắc-xin #tế bào côn trùng #protein vỏ virus #hạt giống virus giốngTài liệu tham khảo
Zell R, Delwart E, Gorbalenya AE, Hovi T, King AMQ, Knowles NJ, Lindberg AM, Pallansch MA, Palmenberg AC, Reuter G, Simmonds P, Skern T, Stanway G, Yamashita T (2017) ICTV virus taxonomy profile: Picornaviridae. J Gen Virol 98:2421–2422. https://doi.org/10.1099/jgv.0.000911
Zhang Y, Simpson AA, Ledford RM, Bator CM, Chakravarty S, Skochko GA, Demenczuk TM, Watanyar A, Pevear DC, Rossmann MG (2004) Structural and virological studies of the stages of virus replication that are affected by antirhinovirus compounds. J Virol 78:11061–11069. https://doi.org/10.1128/jvi.78.20.11061-11069.2004
Stanway G (1990) Structure, function and evolution of picornaviruses. J Gen Virol 71:2483–2501. https://doi.org/10.1099/0022-1317-71-11-2483
Kräusslich HG, Nicklin MJH, Lee CK, Wimmer E (1988) Polyprotein processing in picornavirus replication. Biochimie 70:119–130. https://doi.org/10.1016/0300-9084(88)90166-6
M'hadheb-Gharbi MB, Kean KM, Gharbi J (2009) Molecular analysis of the role of IRES stem-loop V in replicative capacities and translation efficiencies of Coxsackievirus B3 mutants. Mol Biol Rep 36(2):255–262. https://doi.org/10.1007/s11033-007-9174-3
Muckelbauer JK, Kremer M, Minor I, Diana G, Dutko FJ, Groarke J, Pevear DC, Rossmann (1995) The structure of coxsackievirus B3 at 3.5 å resolution. Structure 3:653–667. https://doi.org/10.1016/s0969-2126(01)00201-5
Caro V, Guillot S, Delpeyroux F, Crainic R (2001) Molecular strategy for “serotyping” of human enteroviruses. J Gen Virol 82:79–91. https://doi.org/10.1099/0022-1317-82-1-79
Benkahla MA, Elmastour F, Sane F, Vreulx AC, Engelmann I, Desailloud R, Jaidane H, Alidjinou EK, Hober D (2018) Coxsackievirus-B4E2 can infect monocytes and macrophages in vitro and in vivo. Virology 522:271–280. https://doi.org/10.1016/j.virol.2018.06.010
Souii A, Ben M'hadheb-Gharbi M, Gharbi J (2013) Role of RNA structure motifs in IRES-dependent translation initiation of the coxsackievirus B3: new insights for developing live-attenuated strains for vaccines and gene therapy. Mol Biotechnol 55(2):179–202. https://doi.org/10.1007/s12033-013-9674-4
Hober D, Sauter P (2010) Pathogenesis of type 1 diabetes mellitus: interplay between enterovirus and host. Nat Rev Endocrinol 6:279–289. https://doi.org/10.1038/nrendo.2010.27
Bergamin CS, Dib SA (2015) Enterovirus and type 1 diabetes: what is the matter? World J Diabetes 6:828. https://doi.org/10.4239/wjd.v6.i6.828
Jaïdane H, Hober D (2008) Role of coxsackievirus B4 in the pathogenesis of type 1 diabetes. Diabetes Metab 34:537–548. https://doi.org/10.1016/j.diabet.2008.05.008
Fuenmayor J, Gòdia F, Cervera L (2017) Production of virus-like particles for vaccines. N Biotechnol 39:174–180. https://doi.org/10.1016/j.nbt.2017.07.010
Abdoli A, Soleimanjahi H, Fotouhi F, Teimoori A, Pour Beiranvand S, Kianmehr Z (2013) Human papillomavirus type16- L1 VLP production in insect cells. Iran J Basic Med Sci 16:891–895. https://doi.org/10.22038/IJBMS.2013.1345
Syed Musthaq S, Madhan S, Sahul Hameed AS, Kwang J (2009) Localization of VP28 on the baculovirus envelope and its immunogenicity against white spot syndrome virus in Penaeus monodon. Virology 391:315–324. https://doi.org/10.1016/j.virol.2009.06.017
Lua LHL, Connors NK, Sainsbury F, Chuan YP, Wibowo N, Middelberg APJ (2013) Bioengineering virus-like particles as vaccines. Biotechnol Bioeng 111:425–440. https://doi.org/10.1002/bit.25159
Cervera L, Gutiérrez-Granados S, Martínez M, Blanco J, Gòdia F, Segura MM (2013) Generation of HIV-1 Gag VLPs by transient transfection of HEK 293 suspension cell cultures using an optimized animal-derived component free medium. J Biotechnol 166:152–165. https://doi.org/10.1016/j.jbiotec.2013.05.001
Liu CC, Guo MS, Lin FHY, Hsiao KN, Chang KHW, Chou AH, Wang YC, Chen YC, Yang CS, Chong PCS (2011) Purification and characterization of enterovirus 71 viral particles produced from vero cells grown in a serum-free microcarrier bioreactor system. PLoS ONE 6:e20005. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0020005
Krammer F, Nakowitsch S, Messner P, Palmberger D, Ferko B, Grabherr R (2010) Swine-origin pandemic H1N1 influenza virus-like particles produced in insect cells induce hemagglutination inhibiting antibodies in BALB/c mice. Biotechnol J 5:17–23. https://doi.org/10.1002/biot.200900267
Grabherr R, Ernst W (2010) Baculovirus for eukaryotic protein display. Curr Gene Ther 10:195–200. https://doi.org/10.2174/156652310791321297
Carbonell LF, Klowden MJ, Miller LK (1985) Baculovirus-mediated expression of bacterial genes in dipteran and mammalian cells. J Virol 56:153–160
Luckow VA, Summers MD (1988) Trends in the development of baculovirus expression vectors. Nat Biotechnol 6:47–55. https://doi.org/10.1038/nbt0188-47
Lin SY, Chiu HY, Chiang BL, Hu YC (2015) Development of EV71 virus-like particle purification processes. Vaccine 33:5966–5973. https://doi.org/10.1016/j.vaccine.2015.04.077
Oker-Blom C, Airenne KJ, Grabherr R (2003) Baculovirus display strategies: emerging tools for eukaryotic libraries and gene delivery. Briefings Funct Genomics Proteomics 2:244–253. https://doi.org/10.1093/bfgp/2.3.244
Mähönen AJ, Airenne KJ, Purola S, Peltomaa E, Kaikkonen MU, Riekkinen MS, Heikura T, Kinnunen K, Roschier MM, Wirth T, Ylä-Herttuala S (2007) Post-transcriptional regulatory element boosts baculovirus-mediated gene expression in vertebrate cells. J Biotechnol 131:1–8. https://doi.org/10.1016/j.jbiotec.2007.05.022
Kew OM, Sutter RW, de Gourville EM, Dowdle WR, Pallansch MA (2005) Vaccine-derived polioviruses and the endgame strategy for global polio eradication. Annu Rev Microbiol 59:587–635. https://doi.org/10.1146/annurev.micro.58.030603.123625
Thomassen YE, Van ’t Oever AG, Van Oijen MGCT, Wijffels RH, Van Der Pol LA, Bakker WAM (2013) Next generation inactivated polio vaccine manufacturing to support post polio-eradication biosafety goals. PLoS ONE 8:e83374. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0083374
Chung Y, Huang J, Lai C, Sheng H, Shih S, Ho M, Hu Y (2006) Expression, purification, characterization of enterovirus 71 virus-like particles. World J Gastroenterol 12(6):921. https://doi.org/10.3748/wjg.v12.i6.921
Kim HJ, Son HS, Lee SW, Yoon Y, Hyeon JY, Chung GT, Lee JW, Yoo JS (2019) Efficient expression of enterovirus 71 based on virus-like particles vaccine. PLoS ONE 14:e0210477. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0210477
Zhang L, Parham NJ, Zhang F, Aasa-Chapman M, Gould EA, Zhang H (2012) Vaccination with coxsackievirus B3 virus-like particles elicits humoral immune response and protects mice against myocarditis. Vaccine 30:2301–2308. https://doi.org/10.1016/j.vaccine.2012.01.061
Hankaniemi MM, Laitinen OH, Stone VM, Sioofy-Khojine A, Määttä JAE, Larsson PG, Marjomäki V, Hyöty H, Flodström-Tullberg M, Hytönen VP (2017) Optimized production and purification of Coxsackievirus B1 vaccine and its preclinical evaluation in a mouse model. Vaccine 35:3718–3725. https://doi.org/10.1016/j.vaccine.2017.05.057
Lyu K, He Y-L, Li H-Y, Chen R (2015) Crystal structures of yeast-produced enterovirus 71 and enterovirus 71/Coxsackievirus A16 chimeric virus-like particles provide the structural basis for novel vaccine design against hand-foot-and-mouth disease. J Virol 89:6196–6208. https://doi.org/10.1128/jvi.00422-15
Bräutigam S, Snezhkov E, Bishop DHL (1993) Formation of poliovirus-like particles by recombinant baculoviruses expressing the individual VP0, VP3, and VP1 proteins by comparison to particles derived from the expressed poliovirus polyprotein. Virology 192:512–524. https://doi.org/10.1006/viro.1993.1067