Tiềm năng Chaperone của Chiết xuất Pulicaria undulata trong việc Ngăn Chặn Sự Tạo Tập của các Protein Bị Căng Thẳng

AAPS PharmSciTech - Tập 15 - Trang 658-664 - 2014
Arezou Ghahghaei1, Jafar Valizadeh1,2, Shahrzad Nazari1, Mehdi Ravandeh2
1Department of Biology, Faculty of Science, University of Sistan and Baluchestan, Zahedan, Iran
2Medicinal and Ornamental Plants Research Institute, University of Sistan and Baluchestan, Zahedan, Iran

Tóm tắt

Nghiên cứu này đã khảo sát tác động của chiết xuất nước của cây Pulicaria undulata đối với sự tạo tập protein do 1,4-dithiothreitol (DTT) gây ra. Các ảnh hưởng từ tính chất chaperone của chiết xuất P. undulata trên sự tạo tập protein được xác định bằng cách đo hấp thụ tán xạ ánh sáng, phát quang, và phổ hai chiều (CD). Chiết xuất nước của P. undulata sở hữu các đặc tính chaperone tốt nhưng hiệu quả bảo vệ lại khác nhau ở các loại protein khác nhau. Chiết xuất cho thấy mức độ bảo vệ cao hơn ở các protein trọng lượng phân tử lớn so với những protein có trọng lượng phân tử thấp. Thông qua nghiên cứu phát quang, nghiên cứu hiện tại cung cấp thông tin về khu vực kỵ nước của các protein tương tác với chiết xuất P. undulata. Thực tế, khi tăng nồng độ của chiết xuất P. undulata, khu vực kỵ nước của protein giảm xuống. Phổ CD cũng cho thấy rằng DTT đã gây ra những thay đổi trong cả cấu trúc bậc ba và bậc hai của các protein, trong khi sự hiện diện của chiết xuất P. undulata chỉ có một ít thay đổi. Phát hiện của chúng tôi gợi ý khả năng sử dụng chiết xuất P. undulata để ức chế sự tạo tập và lắng đọng protein trong các bệnh lý.

Từ khóa

#Pulicaria undulata #chiết xuất nước #protein #chaperone #1 #4-dithiothreitol #cấu trúc bậc hai #cấu trúc bậc ba #tương tác protein

Tài liệu tham khảo

Dobson CD. Principles of protein folding, misfolding and aggregation. Semin Cell Dev Biol. 2004;15:3–16. Fink AL. Protein aggregation: folding aggregates, inclusion bodies and amyloid. Fold Des. 1998;3:9–23. Brange J, Andersen L, Laursen ED, Meyn G, Rasmussen E. Toward understanding insulin fibrillation. J Pharm Sci. 1997;86:517–25. Boulos L. Flora of Egypt. Cairo, Egypt: Al-Hadara; 2002. Al-Rawi A. Flora of Kuwait. Oxford: Alden; 1987. Nematollahi F, Rustaiyan A, Larijani K, Nadimi M, Masoudi S. Essential oil composition of Artemisia biennis wild and Pulicaria undulata (L.) C.A. Mey., two compositae herbs growing wild in Iran. J Essent Oil Res. 2006;183:339–41. Ross SA, El-Sayed KA, El-Sohly MA, Hamann MT, Abdel-Halim OB, Ahmed AF, et al. Phytochemical analysis of Geigeria alata and Francoeuria crispa essential oils. Planta Med. 1997;63:479–82. Stavri M, Mathew KT, Gordon A, Steven D, Shnyder R, Falconer A, et al. Guaianolide sesquiterpenes from Pulicaria crispa (Forssk.). Oliv Phytochem. 2008;69:1915–8. Bohlman F, Knoll KH, El-Emary NA. Newartige sesquiterpene lactone aus Pulicaria crispa. Phytochemistry. 1979;18:1231–3. Rustaiyan A, Simozar E, Ahmadi A, Grenz M, Bohlmann MF. A hardwickiic acid derivative from Pulicaria ghaphalodes. Phytochemistry. 1981;20:2772–3. Nurmukhamedova MR, Abdullaev ND, Sidyakin GP. Diterpenoids of Pulicaria salviifolia, II, structure of salvicin. Chem Nat Comp. 1986;22:277–9. Mansour RMA, Ahmed AA, Melek FR, Saleh NAM. The flavonoids of Pulicaria incisa. Fitoterapia. 1990;61:186–7. Mossa JS, Hifnawy MS, Al-Yahya MA, Al-Meshal IA, Mekkawi AG. GC/MS analysis of essential oils of Pulicaria arabica and P. undulata. Pharm Biol. 1987;25:113–9. EL-Kamali HH, Yousif MO, Ahmed OI, Sabir SS. Phytochemical analysis of the essential oil from aerial parts of Pulicaria undulata (L.) Kostel from Sudan. Ethnobotanical Leaflets. 2009;13:467–71. Ali NA, Sharopov FS, Alhaj M, Hill GM, Porzel A, Arnold N, et al. Chemical composition and biological activity of essential oil from Pulicaria undulata from Yemen. Nat Prod Commun. 2012;7:257–60. San Feliciano A, Medarde M, Gordaliza M, Del Olmo E, Miguel del Corral JM. Sesquiterpenoids and phenolics of Pulicaria paludosa. Phytochem. 1989;28:2717–21. Dendougui H, Benayache S, Benayache F, Connoly JD. Sesquiterpene lactones from Pulicaria crispa. Fitoterapia. 2000;71:373–8. Abdel-Mogib M, Jakupovic J, Dawidar AM, Metwally MA, Abou-Elzahab M. Sesquiterpene lactones and kaurane glycosides from Francoeuria crispa. Phytochemistry. 1990;29:2581–4. Ravandeh M, Valizadeh J, Noroozifar M, Khorasani-Motlagh M. Screening of chemical composition of essential oil, mineral elements and antioxidant activity in Pulicaria undulata (L.) C. A. Mey from Iran. J Med Plants Res. 2011;5:2035–40. Venkat Ratnam D, Ankola DD, Bhardwaj V, Sahana DK, Ravi Kumar MNV. Role of antioxidants in prophylaxis and therapy: a pharmaceutical perspective. J Control Release. 2006;113:189–207. Wootton-Beard PC, Ryan L. Improving public health? The role of antioxidant-rich fruit and vegetable beverages. Food Res Int. 2011;44:3135–48. Niki E. Assessment of antioxidant capacity in vitro and in vivo. Free Radic Bio Med. 2010;49:503–15. Ecroyd H, Carver JA. The effect of small molecules in modulating the chaperone activity of αB-crystallin against ordered and disordered protein aggregation. FEBS J. 2008;275:935–47. Ghahghaei A, Bathaie SZ, Shahraki A, Rahmany Asgarabad F. Comparison of the chaperoning action of glycerol and β-casein on aggregation of proteins in the presence of crowding agent. Int J Pept Res Ther. 2011;17:101–11. Gasymov OK, Glasgow BJ. ANS fluorescence: potential to augment the identification of the external binding sites of proteins. BBA. 2007;1774:403–11. Murray JE, Serge NT, Sterycharz ED. Optical activity of insulin. I. On the nature of circular dichroism bands. Biochemistry. 1971;10:824–31. Liu R, Su R, Qi W, He Z. Photo-induced inhibition of insulin amyloid fibrillation on online laser measurement. Biochem Bioph Res Co. 2011;409:229–34. Ewbank JJ, Creighton TE. Structural characterization of the disulphide folding intermediates of bovine-lactalbumin. Biochemistry. 1993;32:3694–707. Ghahghaei A, Divsalar A, Faridi N. The effects of molecular crowding on the amyloid fibril formation of α-lactalbumin and the chaperone action of α-casein. Protein J. 2010;29:257–64. Rabbani G, Ahmad E, Zaidi N, Hasan Khan R. pH-Dependent conformational transitions in conalbumin (ovotransferrin), a metalloproteinase from hen egg white. Cell Biochem Biophys. 2011;61:551–60. Mizutani K, Yamashita H, Oe H, Hirose M. Structural characteristics of the disulfide-reduced ovotransferrin N-lobe analysed by protein fragmentation. Biosci Biotech Bioch. 1997;61:641–6. Hoeijmakers JH. Genome maintenance mechanisms for preventing cancer. Nature. 2001;411:366–74. Akhondzadeh S, Abbasi SH. Herbal medicine in the treatment of Alzheimer’s disease. Am J Alzheimers Dis Other Demen. 2006;21:113–8. Dobson CM. Protein misfolding, evolution and disease. Trends Biochem Sci. 1999;24:329–32. Dobson CM. The structure basis of protein folding and its links with human disease. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 2001;356:133–45. Mabry TJ, Markham KR, Thomas WB. The systematic identification of flavonoids. 1st ed. Heidelberg: Springer; 1970. Kamali HH, Ahmed AH. Antibacterial properties of essential oil from Nigella sativa seeds, Cymbopogon citratus leave and Pulicaria undulata aerial parts. Fitoterapia. 1998;69:77–8.