Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Thay đổi trong thành phần isozyme của các enzyme chống oxy hóa để đáp ứng với aminotriazole trong lá của Arabidopsis thaliana
Tóm tắt
Sự thay đổi trong hồ sơ isozyme của catalase (CAT), peroxidase (POD), ascorbate peroxidase (APX), và glutathione reductase (GR) trong quá trình giảm hoạt tính tổng thể của CAT do điều trị bằng aminotriazole (AT) đã được nghiên cứu trong lá của Arabidopsis thaliana (kiểu địa phương Columbia) liên quan đến stress oxy hóa được trung gian bởi H2O2. Mặc dù hoạt tính tổng thể của CAT bị giảm mạnh bởi 0.1 mM AT, nhưng không có sự khác biệt đáng kể nào về mức H2O2 hay hàm lượng protein hòa tan trong lá tổng thể, bao gồm Rubisco, ở cả lá đối chứng và lá được điều trị bằng AT. Ngược lại, một dải protein cụ thể (khối lượng phân tử, 66 kD) được quan sát trên gel SDS từ các protein hòa tan trong lá, mà cường độ nhuộm của nó đã tăng mạnh khi được điều trị bằng AT trong 6 giờ. Tuy nhiên, dải này đã biến mất sau 12 giờ. Trong các thử nghiệm gel nguyên bản về isozyme của CAT, POD, APX và GR, AT đã làm ức chế rõ rệt sự biểu hiện của isozyme CAT1 mà không ảnh hưởng đến CAT2 và CAT3, và về cơ bản không có ảnh hưởng đến hồ sơ isozyme của POD. Tuy nhiên, AT đã kích thích cường độ hoạt động của các isozyme APX1 và GR1 đã có từ trước. Đặc biệt, nó đã kích thích tổng hợp một isozyme GR mới. Do đó, các kết quả này tổng hợp lại cho thấy sự giảm hoạt tính tổng thể của CAT do AT trong lá A. thaliana chủ yếu là do sự ức chế của isozyme CAT1, và rằng các isozyme APX1, GR1, và một isozyme GR mới được tổng hợp có thể bổ sung vai trò của CAT1 trong việc chuyển hóa H2O2 thành nước không độc hại.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Allen RD (1995) Dissection of oxidative stress tolerance using transgenic plants. Plant Physiol 107: 1049–1054
Amane M, Mae T, Ohira K (1986) Colorimetric measurement of protein stained with coomassie brilliant blue R on sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis by eluting with formamide. Agric Biol Chem 50: 1911–1912
Anderson MD, Prasad TK, Stewart CR (1995) Changes in isozyme profiles of catalase, peroxidase, and glutathione reductase during acclimation to chilling in mesocotyls of maize seedings. Plant Physiol 109: 1247–1257
Bernt E, Bergmeyer HU (1974) Inorganic peroxides.In HU Bergmeyer, ed, Methods of Enzymatic analysis, Vol 4. Acad Press, New York, pp 2246–2248
Campa A (1991) Biological roles of plant peroxidase: known and potential function.In J Everse, MB Grisham, eds, Peroxidase in Chemistry and Biology, Vol II. CRC Press, Boca Raton, FL, pp 25–50
Chandlee JM, Tsaftaris AS, Scandalios JG (1983) Purification and partial characterization of three genetically defined catalase of maize. Plant Sci Lett 29: 117–131
Desimone M, Henke A, Waigner E (1996) Oxidative stress induces partial degradation of the large subunit of ribu-lose-1,5-bisphophate carboxylase/oxygenase in isolated chloroplast of barley. Plant Physiol 111: 789–796
Donahue Jl., Okpodu CM, Cramer CL, Grabau EA, Alscher RG (1997) Responses of antioxidants to paraquat in pea leaves. Plant Physiol 113: 249–257
Edwards EA, Enard C, Creissen GP, Mullineaux PM (1994) Synthesis and properties of glutathione reductase in stressed peas. Planta 192: 137–143
Ferguson IB, Dunning Sl (1986) Effect of 3-amino-1,2,4-tri-azole, a catalase inhibitor, on peroxide content of suspension-cultured pear fruit cells. Plant Sci 43: 7–11
Foyer CH, Descourvieres P, Kunert KJ (1994) Protection against oxygen radicals: an important defence mechanism studied in transgenic plants. Plant Cell Environ 17: 507–523
Havir EA (1992) The in vivo and in vitro inhibition of catalase from leaves of Nicotiana sylvestris by 3-amino-1,2,4-triazole. Plant Physiol 99: 533–537
Kang KS, Lim CJ, Han TJ, Kim JC, Jin CD (1998) Activation of ascorbate-glutathione cycle in Arabidopsis leaves in response to aminotriazole. J Plant Biol 41: 155–161
Klapheck S, Zimmer I, Cosse H (1990) Scavenging of hydrogen peroxide in the endosperm ofRicinus communis by ascorbate peroxidase. Plant Cell Physiol 31: 1005–1013
Kunce CM, Trelaease RN (1986) Heterogenety of catalase in maturing and germinated cotten seeds. Plant Physiol 81:1134–1139
Laemmli UK (1970) Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227: 680–685
Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ (1951) Protein measurement with the folin phenol reagent. J Biol Chem 193: 265–275
Mittler R, Zilinskas BA (1993) Detection of ascorbate peroxidase activity in native gels by inhibition of the ascor-bate-dependent reduction of nitroblue tetrazolium. Anal Biochem 212: 540–546
Pacifici RE, Davis KJA (1990) Protein degradation as an index of oxidative stress. Methods Enzymol 186: 485–502
Penarrubia L, Moreno J (1990) Increased susceptibility of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase to proteolytic degradation caused by oxidative treatment. Arch Bioch Biophys 281: 319–323
Prasad TK (1997) Role of catalase in inducing chilling tolerance in pre-emergent maize seedlings. Plant Physiol 114: 1369–1376
Prasad TK, Anderson MD, Martin BA, Stewart CR (1994) Evidence for chilling-induced oxidative stress in maize seedlings and a regulatory role for hydrogen peroxide. Plant Cell 6: 65–74
Scandalios JG, Tsaftaris AS, Chandlee JM, Skadsen RW (1984) Expression of the developmentally regulated catalase (cat) genes in maize. Dev Genet 4: 281–293
Rao MV, Hale BA, Ormrod DP (1995) Amelioration of ozone-induced oxidative damage in wheat plants grown under high carbon dioxide. Plant Physiol 109: 421–432
Rao MV, Paliyath G, Ormrod DP (1996) Ultraviolet-B-and ozone-induced biochemical changes in antioxidant enzymes ofArabidopsis thaliana. Plant Physiol 110: 125–136
Sen Gupta A, Webb RR, Holaday AS, Allen RD (1993) Overexpression of superoxide dismutase protects plants from oxidative stress. Plant Physiol 103: 1067–1073
Stadtman ER (1990) Covalent modification reactions are marking steps in protein turnover. Biochemistry 29: 6323–6331
Tsaftaris AS, Scandalios JG (1981) Genetic and biochemical characterization of a Cat2 catalase null mutant of zea mays. Mol Gen Genet 181: 158–163
Woodbury W, Spencer AK, Stahmann MA (1971) An improved procedure using ferricyanide for detecting catalase isozymes. Anal Biochem 44: 301–305