Sự thay đổi mức độ mRNA của myosin và creatine kinase trong trường hợp phì đại tim và suy giáp

Archiv für Kreislaufforschung - Tập 85 - Trang 481-494 - 1990
G. T. Schuyler1, L. R. Yarbrough1
1Department of Biochemistry and Molecular Biology and Center on Aging, University of Kansas Medical Center, Kansas City, USA

Tóm tắt

Chuột đã được điều trị bằng ba phương pháp tạo ra sự thay đổi trong biểu hiện của các isozyme myosin: hẹp động mạch chủ bụng, điều trị bằng liều thấp isoproterenol và quản lý propylthiouracil. Mức độ mRNA trong trạng thái ổn định của tâm thất trái đối với chuỗi nặng myosin α (α-MHC), chuỗi nặng myosin β (β-MHC), creatine kinase loại M (MCK) và creatine kinase loại B (BCK) đã được xác định bằng phương pháp lai miền Bắc và lai lỗ. Phì đại tim được kích thích bởi tình trạng quá tải áp lực tâm thu cấp tính hoặc kích thích β adrenergic. Sau 7 ngày kể từ khi quá tải áp lực tâm thu, phì đại tim được kích thích đi kèm với sự thay đổi trong mức độ mRNA của MHC, như đã được báo cáo trước đó. Trong RNA từ tâm thất trái của các động vật đã điều trị, mức α-MHC mRNA giảm 15% vào ngày thứ 3 và 20% vào ngày thứ 7. Ngược lại, mức β-MHC mRNA tăng đến 250% mức kiểm soát vào ngày thứ 3 và sau đó giảm xuống còn 150% mức kiểm soát vào ngày thứ 7. Mức độ mRNA của MCK và BCK cho thấy ít hoặc không có sự thay đổi vào ngày thứ 3; vào ngày thứ 7, cả hai mức mRNA MCK và BCK đều giảm 20% so với mức kiểm soát. Phì đại tim do liều thấp isoproterenol tạo ra mức mRNA α-MHC giảm xuống còn 70% mức kiểm soát vào ngày thứ 3 và 50% vào ngày thứ 7. Trong cùng khoảng thời gian đó, mức độ của isoform mRNA thai nhi (β-MHC) tăng lên tới 190% và sau đó là 130% mức kiểm soát. Sau 3 ngày, cả mức mRNA BCK và MCK đều giảm khoảng 20-25%. Đến ngày thứ 7, mức mRNA của MCK đã giảm khoảng 50% và mức mRNA của BCK giảm 30%. Suy giáp do điều trị với PTU dẫn đến mức α-MHC mRNA giảm 50% vào ngày thứ 3 và sau đó tiếp tục giảm xuống còn 10% mức kiểm soát vào ngày thứ 7. Mức β-MHC mRNA tăng lên 350% mức kiểm soát vào ngày thứ 3 và sau đó giảm xuống 275% mức kiểm soát vào ngày thứ 7. Đối với mRNA creatine kinase, mức của isoform M đã tăng 30% vào ngày thứ 3, trong khi không có sự thay đổi đáng kể nào về mức của mRNA isoform B vào thời điểm này. Vào ngày thứ 7, cả mức mRNA BCK và MCK không có sự khác biệt đáng kể so với mốc kiểm soát. Những kết quả này cho thấy ba phương pháp điều trị tạo ra sự thay đổi trong các isoform mRNA của myosin mà không tạo ra sự thay đổi nhiều hoặc không có gì trong các isoform mRNA của creatine kinase. Do đó, các gen MHC và CK phản ứng khác nhau với phì đại tim hoặc sự giảm mức hormone tuyến giáp.

Từ khóa

#myosin #creatine kinase #phì đại tim #suy giáp #mRNA #động vật thí nghiệm

Tài liệu tham khảo

Baldwin KM, Ernst SB, Mullin WJ, Schrader LF, Herrick RE (1982) Exercise capacity and cardiac function of rats with drug-induced cardiac enlargement. J Appl Physiol 52:591–595 Bauters C, Moalic JM, Bercovici J, Mouas C, Emanoil-Ravier R, Schiaffino S, Swynghedauw B (1988) Coronary flow as a determinant ofc-myc andc-fos proto-oncogene expression in an isolated adult rat heart. J Mol Cell Cardiol 20:97–101 Benfield PA, Henderson L, Pearson ML (1985) Expression of a rat brain creatine kinase β-galactosidase fusion protein inEscherichia coli and derivation of the complete amino acid sequence of rat brain creatine kinase. Gene 39:263–267 Benfield PA, Zivin RA, Miller LS, Sowder R, Smythers GW, Henderson L, Oroszlan S, Pearson ML (1984) Isolation and sequence analysis of cDNA clones coding for rat skeletal muscle creatine kinase. J Biol Chem 259:14979–14984 Bessman SP, Geiger PJ (1981) Transport of energy in muscle: the phosphorylcreatine shuttle. Science 211:448–452 Bittl JA, Ingwall JS (1987) Intracellular high-energy phosphate transfer in normal and hypertrophied myocardium. Circulation 75 (Suppl I):I-96–I-101 Boheler KR, Dillmann WH (1988) Cardiac response to pressure overload in the rat: the selective alteration ofin vitro directed RNA translation products. Circ Res 63:448–456 Buttrick P, Malhotra A, Factor S, Geenen D, Scheuer J (1988) Effects of chronic dobutamine administration on hearts of normal and hypertensive rats. Circ Res 63:173–181 Chizzonite RA, Zak R (1984) Regulation of myosin isoenzyme composition in fetal and nconatal rat ventricle by endogenous thyroid hormones. J Biol Chem 259:12628–12632 Clarke K, Ward LC (1983) Protein synthesis in the early stages of cardiac hypertrophy. Int J Biochem 15:1267–1271 Cooper IV G, Kent RL, Uboh CE, Thompson EW, Marino T (1985) Hemodynamic versus adrenergic control of cat right ventricular hypertrophy. J Clin Invest 75:1403–1414 Dawson DM, Eppenberger HM, Kaplan NO (1967) The comparative enzymology of creatine kinases II. Physical and chemical properties. J Biol Chem 242:210–217 Deshaies Y, Willement J, Leblanc J (1981) Protein synthesis, amino acid uptake, and pools during isoproterenol-induced hypertrophy of the rat heart and tibialis muscle. Can J Physiol Pharmacol 59:113–121 Dowell RT, Haithcoat JL, Hasser EM (1983) Metabolic enzyme response in the pressure-overloaded heart of weanling and adult rats. Proc Soc Exp Biol Med 174:368–376 Dowell RT, Martin AF (1985) Cardiac myofibrillar creatine kinase is not influenced by hypothyroidism. Can J Physiol Pharmacol 63:627–629 Dubus I, Samuel JL, Marotte F, Delcayre C, Rappaport L (1990) β-Adrenergic agonists stimulate the synthesis of noncontractile but not contractile proteins in cultured myocytes isolated from adult rat heart. Circulation Research 66:867–874 Emerson CP, Bernstein SI (1987) Molecular genetics of myosin. Ann Rev Biochem 56:695–726 Eppenberger HM, Eppenberger M, Richterich H, Aebi H (1964) The ontogeny of creatine kinase isozymes. Develop Biol 10:1–16 Eppenberger HM, Dawson DM, Kaplan NO (1967) The comparative enzymology of creatine kinases I. Isolation and characterization from chicken and rabbit tissues. J Biol Chem 242:204–209 Gracc AM, Perryman MB, Roberts R (1983) Purification and characterization of human mitochondrial creatine kinase. A single enzyme form. J Biol Chem 258:15346–15354 Gustafson TA, Markham BE, Morkin E (1986) Effects of thyroid hormone on α actin and myosin heavy chain gene expression in cardiac and skeletal muscles of the rat: measurement of mRNA content using synthetic oligonucleotide probes. Circ Res 59:194–201 Hadcock JR, Malbon CC (1988) Down-regulation of β adrenergic receptors: agonist-induced reduction in receptor mRNA levels. Proc Natl Acad Sci USA 85:5021–5025 Hoh JFY, McGrath PA, Hale PT (1978) Electrophoretic analysis of multiple forms of rat cardiac myosin. Effect of hypophysectomy and thyroxine replacement. J Mol Cell Cardiol 10:1053–1076 Imamura SI, Matsuoka R, Hiratsuka E, Kimura M, Nishikawa T, Takao A (1990) Local response to cardiac overload on myosin heavy chain gene expression and isozyme transition. Circ Res 66:1067–1073 Ingwall JS (1984) The hypertrophied myocardium accumulates the MB-creatine kinase isozyme. Eur Heart J 5 (Suppl F):129–139 Izumo S, Lompré AM, Matsuoka R, Koren G, Schwartz K, Nadal-Ginard B, Mahdavi V (1987) Myosin heavy chain messenger RNA and protein isoform transitions during cardiac hypertrophy. J Clin Invest 79:970–977 Izumo S, Nadal-Ginard B, Mahdavi V (1986) All members of the MHC multigene family respond to thyroid hormone in a highly tissue-specific manner. Science 231:597–600 Jacobus WE (1985) Respiratory control and the integration of heart high-energy phosphate metabolism by mitochondrial creatine kinase. Ann Rev Physiol 47:707–725 Kessler-Icekson G (1988) Effect of triiodithyronine on cultured neonatal rat heart cells: beating rate, myosin subunits, and CK-isozymes. J Mol Cell Cardiol 20:649–655 Klein I, Hong C (1986) Effect of thyroid hormone on cardiac size and myosin content of heterotopically transplanted rat heart. J Clin Invest 77:1694–1698 Komuro I, Kaida T, Shibazaki Y, Kurabayashi M, Katoh Y, Hoh E, Takaku F, Yazaki Y (1990) Stretching cardiac myocytes stimulates protooncogene expression. J Biol Chem 265:3595–3598 Korecky B, Zak R, Schwartz K, Aschenbrenner V (1987) Role of thyroid hormone in regulation of isomyosin composition, contractility, and size of heterotopically isotransplanted rat heart. Circ Res 60:824–830 Lompré AM, Nadal-Ginard B, Mahdavi V (1984) Expression of the cardiac ventricular α- and β-myosin heavy chain genes is developmentally and hormonally regulated. J Biol Chem 259:6437–6446 Lüscher B, Eisenman RN (1988)c-myc andc-myb protein degradation: Effect of metabolic inhibitors and heat shock. Mol Cell Biol 8:2504–2512 Mahdavi V, Chambers AP, Nadal-Ginard B (1984) Cardiac α- and β-myosin heavy chain genes are organized in tandem. Proc Natl Acad Sci USA 81:2626–2630 Mahdavi V, Izumo S, Nadal-Ginard B (1987) Developmental and hormonal regulation of sarcomeric myosin heavy chain gene family. Circ Res 60:804–814 McClellan G, Weisberg A, Winegrad S (1983) Energy transport from mitochondria to myofibril by a creatine phosphate shuttle in cardiac cells. Am J Physiol 245:C423-C427 Meerson FZ, Javich MP (1982) Isoenzyme pattern and activity of myocardial creatine phosphokinase under heart adaptation to prolonged overload. Basic Res Cardiol 77:349–358 Mercadier JJ, Lompré AM, Wisnewsky C, Samuel JL, Bercovici J, Swynghedauw B, Schwartz K (1981) Myosin isoenzymic changes in several models of rat cardiac hypertrophy. Circ Res 49:525–532 Moalic JM, Bercovici J, Swynghedauw B (1981) Protein synthesis during systolic and diastolic cardiac overloading in rats: a comparative study. Cardiovasc Res 15:515–521 Pagano VT, Inchiosa MA (1979) Characterization of the decreased ATPase activity of rat cardiac actomyosin in isoproterenol-induced cardiac hypertrophy. Res Comm Chem Path Pharmacol 23:37–47 Rupp H, Bukhari AR, Jacob R (1983) Regulation of cardiac myosin isoenzymes — the interrelationship with catecholamine metabolism. J Mol Cell Cardiol 15 (Suppl 1):317 Rupp H, Wahl R (1990) Influence of thyroid hormone and catecholamines on myosin of swimexercised rats. J Appl Physiol 68:973–978 Rupp H, Wahl R, Jacob R (1987) Chronic cardiac reactions. IV. Effect of drugs and altered functional loads on cardiac energetics as inferred from myofibrillar ATPase and the myosin isoenzyme population. Basic Res Cardiol 72 (Suppl 2):173–182 Schwartz K, Apstein C, Mcrcadier JJ, Lecarpentier Y, de la Bastie D, Bouveret P, Wisnewsky C, Swynghedauw B (1984) Left ventricular isomyosins in normal and hypertrophied rat and human hearts. Eur Heart J 5 (Suppl F):77–83 Schwartz K, Lompré AM, Bouveret P, Wisnewsky C, Whalen RG (1982) Comparisons of rat cardiac myosins at fetal stages in young animals and in hypothyroid adults. J Biol Chem 257:14412–14418 Simpson P (1985) Stimulation of hypertrophy of cultured neonatal rat heart cells through an α1-adrenergic receptor and induction of beating through an α1- and β1-adrenergic receptor interaction. Evidence for independent regulation of growth and beating. Circ Res 56:884–894 Sreter FA, Faris R, Balogh I, Somogyi E, Sotonyi P (1982) Changes in myosin isozyme distribution induced by low doses of isoproterenol. Arc Int Pharmacol Therapy 260:159–164 Swynghedauw B, Delcayre C (1982) Biology of cardiac overload. Pathobiol Annu 12:137–183 Swynghedauw B, Moalic JM, Bouveret P, Bercovici J, de la Bastie D, Schwartz K (1984) Messenger RNA content and complexity in normal and overloaded rat heart: A preliminary report. Eur Heart J 5 (Suppl F):211–217 Taurog A (1986) Hormone synthesis: thyroid iodine metabolism. In: Ingbar SH, Braverman LE (eds) Werner's the thyroid: a fundamental and clinical text. J. B. Lippincott, Philadelphia, pp 53–98 Taylor PB, Tang Q (1983) Development of isoproterenol-induced cardiac hypertrophy. Can J Physiol Pharmacol 62:384–389 Vatner DE, Ingwall JS (1984) Effects of moderate pressure overload cardiac hypertrophy on the distribution of creatine kinase isozymes. Proc Soc Exp Biol Med 175:5–9 Wallimann T, Eppenberger HM (1985) Localization and function of M-line-bound creatine kinase. M-band model and creatinc phosphate shuttle. Cell Muscle Motil 6:239–285 Waspe LE, Ordahl CP, Simpson PC (1990) The cardiac β-myosin heavy chain isogene is induced selectively in α1-adrenergic receptor-stimulated hypertrophy of cultured rat heart myocytes. J Clin Invest 85:1206–1214 Younes A, Schneider JM, Bercovici J, Swynghedauw B (1984) Redistribution of creatine kinase isoenzymes in chronically overloaded myocardium. Cardiovasc Res 19:15–19 Zähringer J, Klaubert A, Pritzl N, Stangl E, Kreuzer E (1984) Gene expression in cardiac hypertrophy in rat and human heart muscle. Eur Heart J 5 (Suppl F):199–210 Ziter FA (1974) Creatine kinase in developing skeletal and cardiac muscle of the rat. Exp Neurol 43:539–546