Carbapenemase: Các β-Lactamase Linh Hoạt

Clinical Microbiology Reviews - Tập 20 Số 3 - Trang 440-458 - 2007
Anne Marie Queenan1, Karen Bush1
1Johnson & Johnson Pharmaceutical Research & Development, L.L.C., Raritan, New Jersey 08869

Tóm tắt

TÓM TẮTCarbapenemase là các β-lactamase có khả năng thủy phân đa dạng. Chúng có khả năng thủy phân penicillin, cephalosporin, monobactam và carbapenem. Vi khuẩn sản sinh các β-lactamase này có thể gây ra những nhiễm trùng nghiêm trọng, trong đó hoạt tính carbapenemase làm cho nhiều loại β-lactam trở nên không hiệu quả. Carbapenemase thuộc các nhóm β-lactamase phân tử A, B, và D. Các enzyme nhóm A và D có cơ chế thủy phân dựa trên serine, trong khi enzyme nhóm B là metallo-β-lactamase có chứa kẽm tại vị trí hoạt động. Nhóm carbapenemase loại A gồm các thành viên thuộc các họ SME, IMI, NMC, GES và KPC. Trong số này, carbapenemase KPC là phổ biến nhất, thường tìm thấy trên plasmid trong Klebsiella pneumoniae. Các carbapenemase loại D gồm các β-lactamase loại OXA thường thấy trong Acinetobacter baumannii. Metallo-β-lactamase thuộc các họ IMP, VIM, SPM, GIM và SIM và chủ yếu được phát hiện trong Pseudomonas aeruginosa; tuy nhiên, có số lượng báo cáo ngày càng tăng trên toàn thế giới về nhóm β-lactamase này trong Enterobacteriaceae. Bài viết này cập nhật các đặc điểm, dịch tễ học và phương pháp phát hiện của các carbapenemase tìm thấy trong vi khuẩn gây bệnh.

Từ khóa

#Carbapenemase #β-Lactamase #Nhiễm trùng #Phát hiện #Vi khuẩn gây bệnh #Dịch tễ học #Khả năng thủy phân #Enzyme phân tử #Metallo-β-lactamase #KPC #OXA #Enterobacteriaceae #Pseudomonas aeruginosa #Klebsiella pneumoniae #Acinetobacter baumannii.

Tài liệu tham khảo

10.1128/JCM.01351-06

10.1093/jac/41.5.576

10.1128/AAC.45.2.583-588.2001

10.1128/AAC.49.11.4760-4762.2005

10.1098/rstb.1980.0049

10.1042/bj2760269

10.1128/AAC.39.7.1612

10.1128/JCM.38.1.40-43.2000

10.3201/eid1102.030684

10.1093/jac/dkh321

10.7164/antibiotics.45.542

10.1128/AAC.44.6.1556-1561.2000

10.1086/421495

10.1128/AAC.49.2.776-778.2005

10.1001/archinte.165.12.1430

10.1128/AAC.49.7.3018-3020.2005

10.1093/jac/dki175

10.1093/jac/dki425

10.1111/j.1469-0691.2004.01016.x

Bush, K. 1997. The evoution of β-lactamases, p. 152-166. In D. J. Chadwick and J. Goode (ed.), Antibiotic resistance: origins, evolution, selection and spread,vol. 207. John Wiley & Sons, Chichester, United Kingdom.

10.1093/clinids/10.4.681

10.1128/AAC.39.6.1211

Characterization and epidemiology of β-lactamases. 1987

10.7164/antibiotics.32.287

10.1128/AAC.48.6.2344-2345.2004

10.1128/AAC.48.12.4654-4661.2004

10.1016/j.ijantimicag.2005.07.004

10.1128/AAC.50.2.756-758.2006

10.1128/JCM.00699-06

10.1128/AAC.49.1.476.2005

10.1021/bi992569m

10.1016/S0969-2126(96)00089-5

10.1128/AAC.47.9.2838-2843.2003

10.1021/bi061547e

10.1111/j.1365-2958.1992.tb00894.x

10.1128/JCM.42.11.5094-5101.2004

10.1128/JCM.41.7.3403-3406.2003

10.1128/AAC.41.4.785

Da Silva, G. J., M. Correia, C. Vital, G. Ribeiro, J. C. Sousa, R. Leitao, L. Peixe, and A. Duarte. 2002. Molecular characterization of blaIMP-5, a new integron-borne metallo-β-lactamase gene from an Acinetobacter baumannii nosocomial isolate in Portugal. FEMS Microbiol. Lett.215:33-39.

10.1093/jac/dkh269

10.1128/AAC.44.1.196-199.2000

10.1128/AAC.47.4.1481-1482.2003

10.1128/JCM.43.9.4918-4919.2005

10.1021/bi980506i

10.1128/AAC.50.3.880-886.2006

10.1093/jac/dki155

10.1128/AAC.49.10.4400-4403.2005

10.1093/jac/dki073

10.1016/S0732-8893(00)00222-4

10.1128/AAC.45.3.660-663.2001

10.1128/AAC.48.7.2347-2349.2004

10.1074/jbc.M301062200

10.1128/AAC.44.9.2247-2253.2000

10.1128/JCM.41.8.3893-3896.2003

10.1128/AAC.46.1.255-258.2002

10.1128/AAC.48.6.2043-2048.2004

10.1128/AAC.48.11.4217-4225.2004

10.1093/jac/dki280

10.1016/j.jinf.2005.08.013

10.1093/jac/dki130

10.1128/AAC.37.8.1637

10.1128/AAC.01440-05

Hawkey, P. M., J. Xiong, H. Ye, H. Li, and F. H. M'Zali. 2001. Occurrence of a new metallo-β-lactamase IMP-4 carried on a conjugative plasmid in Citrobacter youngae from the People's Republic of China. FEMS Microbiol. Lett.194:53-57.

Hayes, M. V., C. J. Thomson, and S. G. B. Amyes. 1996. The “hidden” carbapenemase of Aeromonas hydrophila. J. Antimicrob. Chemother.37:33-44.

10.1007/BF02111340

10.1128/AAC.49.4.1668-1669.2005

10.1128/AAC.48.6.2321-2324.2004

10.1093/jac/dkh500

10.1128/AAC.49.10.4174-4179.2005

10.1128/AAC.49.8.3198-3202.2005

10.1128/AAC.48.5.1670-1675.2004

10.1128/AAC.42.8.2006

10.1016/S0378-1097(97)00270-X

10.1128/AAC.48.11.4438-4440.2004

10.1128/AAC.00778-06

10.1128/AAC.32.1.134

10.1128/jb.164.1.223-229.1985

10.1128/AAC.34.1.44

10.1128/JCM.43.10.5344-5347.2005

10.1128/AAC.39.4.824

10.1128/AAC.44.8.2023-2027.2000

Jacoby, G., and K. Bush. 2005. β-Lactam resistance in the 21st century, p. 53-65. In D. G. White, M. N. Alekshun, and P. F. McDermott (ed.), Frontiers in antimicrobial resistance: a tribute to Stuart B. Levy. ASM Press, Washington, DC.

10.1128/AAC.50.4.1123-1129.2006

10.1073/pnas.78.8.4897

10.1128/JCM.43.5.2241-2245.2005

10.1128/AAC.49.11.4809-4810.2005

10.1093/jac/dkg047

10.1016/j.diagmicrobio.2004.07.003

10.7164/antibiotics.32.1

10.1128/AAC.46.5.1577-1580.2002

10.1093/jac/dki389

10.1021/bi700300u

10.1016/j.diagmicrobio.2004.03.003

10.1128/JCM.43.1.458-461.2005

10.1016/S0140-6736(05)75604-X

10.1016/j.gene.2005.05.027

10.1128/AAC.00663-06

10.1042/bj1030027C

Reference deleted.

10.3201/eid1003.020799

10.1128/AAC.43.7.1584

10.1042/bj2920555

10.1128/AAC.46.4.1053-1058.2002

10.1128/AAC.49.11.4485-4491.2005

10.1128/AAC.49.5.2148-2150.2005

10.1128/AAC.39.1.185

10.1128/AAC.48.9.3576-3578.2004

10.1128/AAC.00300-06

10.1128/jb.170.6.2873-2878.1988

10.1128/JCM.43.1.516-519.2005

10.1016/j.ijantimicag.2005.09.010

Livermore, D. M. 2002. The impact of carbapenemases on antimicrobial development and therapy. Curr. Opin. Investig. Drugs3:218-224.

10.1093/jac/47.3.247

10.1016/j.tim.2006.07.008

10.1128/AAC.49.8.3538-3540.2005

10.1128/AAC.00116-06

10.1093/jac/dkl302

10.1086/505598

10.1128/JCM.40.12.4741-4743.2002

10.1128/AAC.48.2.648-650.2004

10.1016/j.diagmicrobio.2003.09.005

10.1128/AAC.49.8.3421-3427.2005

10.1128/AAC.47.3.1062-1067.2003

Mariotte-Boyer, S., M. H. Nicolas-Chanoine, and R. Labia. 1996. A kinetic study of NMC-A β-lactamase, an Ambler class A carbapenemase also hydrolyzing cephamycins. FEMS Microbiol. Lett.143:29-33.

10.1128/JCM.43.9.4885-4888.2005

10.1128/AAC.50.1.388-390.2006

10.1128/AAC.42.1.1

10.1128/AAC.47.6.2040-2042.2003

10.1093/jac/5.4.349

10.1099/00221287-88-1-169

10.1021/ja016736t

10.1093/oxfordjournals.bmb.a071942

10.1093/clinids/24.Supplement_1.S19

Antimicrob. Agents Chemother. 1986

10.7326/0003-4819-119-5-199309010-00001

10.1128/AAC.47.1.395-397.2003

10.1128/AAC.47.4.1297-1300.2003

10.1093/jac/dkg124

10.1021/ja9817996

10.3201/eid1006.030472

10.1016/j.jmb.2006.01.003

10.1128/JCM.43.9.4826-4829.2005

10.1073/pnas.91.16.7693

Naas, T., and P. Nordmann. 1999. OXA-type β-lactamases. Curr. Pharm. Des.5:865-879.

10.1128/AAC.49.10.4423-4424.2005

10.1128/AAC.38.6.1262

10.1128/AAC.00438-06

10.1128/JCM.42.11.5256-5263.2004

10.1128/AAC.37.5.939

10.1046/j.1469-0691.2002.00401.x

10.1089/mdr.1995.1.111

O'Hara, K., S. Haruta, T. Sawai, M. Tsunoda, and S. Iyobe. 1998. Novel metallo β-lactamase mediated by a Shigella flexneri plasmid. FEMS Microbiol. Lett.162:201-206.

10.1038/79688

10.1128/JCM.43.8.3824-3828.2005

10.1128/AAC.49.1.474-475.2005

10.1128/CMR.18.4.657-686.2005

10.1016/0924-8579(93)90045-7

10.1086/497831

10.1093/jac/dkh398

10.1128/AAC.50.1.399-400.2006

10.1089/mdr.2006.12.39

10.1128/AAC.41.10.2188

10.1128/JCM.01694-06

10.1128/AAC.49.8.3593-3597.2005

10.1128/AAC.48.1.348-351.2004

10.1093/jac/dki065

10.1128/AAC.48.1.15-22.2004

10.1128/AAC.44.3.622-632.2000

10.1128/AAC.48.4.1406-1409.2004

10.1128/AAC.49.1.202-208.2005

10.1128/AAC.44.4.891-897.2000

Poirel, L., J. N. Pham, L. Cabanne, B. J. Gatus, S. M. Bell, and P. Nordmann. 2004. Carbapenem-hydrolysing metallo-β-lactamases from Klebsiella pneumoniae and Escherichia coli isolated in Australia. Pathology (Philadelphia)36:366-367.

10.1093/jac/49.3.561

10.1128/AAC.45.9.2598-2603.2001

10.3201/eid0908.030096

10.1128/AAC.50.5.1633-1641.2006

10.1086/342577

10.1128/AAC.00363-06

10.1128/AAC.44.11.3035-3039.2000

10.1128/AAC.49.5.2140-2141.2005

10.1128/AAC.48.3.1068-1069.2004

10.1128/AAC.41.2.223

10.1128/AAC.40.9.2080

10.1128/AAC.44.5.1229-1235.2000

10.1016/S0065-2911(08)60376-8

10.1093/jac/dki324

10.1111/j.1469-0691.2004.01031.x

10.1128/AAC.22.4.564

10.1073/pnas.0607557104

10.3201/eid0908.020373

10.1093/jac/36.3.585

10.1128/AAC.50.4.1330-1335.2006

10.1016/j.diagmicrobio.2003.09.012

10.1093/jac/dki265

10.1128/jcm.34.12.2909-2913.1996

10.1093/jac/17.1.45

10.1128/JCM.41.12.5407-5413.2003

10.1128/AAC.17.6.929

10.1107/S0907444901019606

10.1016/S0167-4838(99)00138-7

10.1074/jbc.273.41.26714

10.1093/jac/2.2.115

10.3201/eid1208.060291

10.1128/AAC.48.1.329-332.2004

10.1128/AAC.47.9.2859-2863.2003

10.1093/jac/dkf210

10.1128/AAC.49.8.3492-3494.2005

10.1053/jhin.1998.0547

10.1016/j.diagmicrobio.2004.07.004

10.1016/j.diagmicrobio.2004.11.013

10.1128/JCM.43.7.3074-3082.2005

10.1111/j.1574-6968.2006.00195.x

10.1128/JCM.01021-06

10.1006/jmbi.1998.2148

10.1093/jac/dkl273

10.1128/AAC.01405-06

10.1128/AAC.50.1.226-229.2006

10.1111/j.1574-6968.2004.tb09535.x

10.1128/AAC.48.8.2905-2910.2004

10.1128/AAC.48.6.1960-1967.2004

10.1111/j.1469-0691.2005.01140.x

10.1128/JCM.40.8.2755-2759.2002

Walsh, T. R., D. J. Payne, A. P. MacGowan, and P. M. Bennett. 1995. A clinical isolate of Aeromonas sobria with three chromosomally mediated inducible β-lactamases: a cephalosporinase, a penicillinase and a third enzyme displaying carbapenemase activity. J. Antimicrob. Chemother.37:423-431.

10.1128/CMR.18.2.306-325.2005

10.1093/jac/dki482

Wang, C.-X., and Z.-H. Mi. 2004. IMP-1 metallo-β-lactamase-producing Pseudomonas aeruginosa in a university hospital in the People's Republic of China. J. Antimicrob. Chemother.54:1159-1160.

10.1016/j.jhin.2005.10.002

10.1128/AAC.35.1.147

10.1128/AAC.01053-06

Weldhagen, G. F., and A. Prinsloo. 2004. Molecular detection of GES-2 extended spectrum β-lactamase producing Pseudomonas aeruginosa in Pretoria, South Africa. Int. J. Antimicrob. Agents24:35-38.

Reference deleted.

10.1016/j.ijantimicag.2006.01.004

10.1128/AAC.48.12.4793-4799.2004

10.1128/AAC.50.1.355-358.2006

10.1093/jac/dkg103

10.1093/jac/dkl266

10.1093/jac/dkf170

10.1128/AAC.45.8.2368-2371.2001

10.1016/j.diagmicrobio.2004.01.002

10.1128/AAC.45.8.2224-2228.2001

Yang, Y., and K. Bush. 1996. Biochemical characterization of the carbapenem-hydrolyzing β-lactamase AsbM1 from Aeromonas sobria AER 14M: a member of a novel subgroup of metallo-β-lactamases. FEMS Microbiol. Lett.137:193-200.

10.1128/AAC.36.5.1155

10.1128/AAC.34.5.755

10.1128/AAC.45.5.1343-1348.2001

10.1128/AAC.45.4.1151-1161.2001

10.1128/AAC.47.12.3881-3889.2003

10.1128/AAC.50.5.1884-1886.2006

10.1128/JCM.40.10.3798-3801.2002

10.1128/AAC.50.4.1610-1611.2006

10.1016/S0732-8893(01)00352-2

10.1093/jac/dki390

Thông tin
Thông tin xuất bản

Clinical Microbiology Reviews

Tập 20 Số 3

440-458

Thông tin tác giả