Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Các mô hình CRF trên bề mặt protein cải thiện dự đoán vị trí tương tác protein-protein
Tóm tắt
Xác định các vị trí tương tác giữa protein là một nhiệm vụ tính toán đầy thách thức và rất quan trọng để hiểu sinh học của các phức hợp protein. Có một tài liệu phong phú trong lĩnh vực này. Một lớp rộng các phương pháp gán cho mỗi loại dư lượng một điểm số thực tế đo lường khả năng của loại dư lượng đó thuộc về giao diện. Dự đoán được thu được bằng cách xác định ngưỡng cho điểm số này. Một số mô hình xác suất phân loại các dư lượng dựa trên các xác suất hậu nghiệm. Trong bài báo này, chúng tôi giới thiệu các trường ngẫu nhiên có điều kiện theo cặp (pCRFs) trong đó các cạnh không bị giới hạn trong xương sống như trong trường hợp của các CRF chuỗi tuyến tính được sử dụng bởi Li và cộng sự (2007). Thực tế, bất kỳ quan hệ lân cận 3D nào cũng có thể được mô hình hóa. Dựa trên thuật toán suy diễn Viterbi tổng quát và quy trình huấn luyện theo từng phần cho pCRFs, chúng tôi chứng minh cách sử dụng pCRFs để nâng cao một dự đoán vị trí tương tác protein-protein dựa trên điểm số dư lượng đã cho trên bề mặt của protein được nghiên cứu. Các đặc trưng của pCRF chỉ dựa trên điểm số dự đoán giao diện của trình dự đoán mà hiệu suất sẽ được cải thiện. Chúng tôi đã thực hiện ba bộ thí nghiệm với các điểm số tổng hợp được gán cho các dư lượng bề mặt của protein được lấy từ tập dữ liệu PlaneDimers do Zellner và cộng sự (2011) xây dựng, từ danh sách được công bố bởi Keskin và cộng sự (2004) và từ tập dữ liệu rất gần đây do Cukuroglu và cộng sự (2014) cung cấp. Bằng cách đó, chúng tôi đã chứng minh rằng bộ nâng cấp dựa trên pCRF của chúng tôi là hiệu quả khi phân phối điểm số dư lượng giao diện và điểm số dư lượng không giao diện là đơn điều. Hơn nữa, bộ nâng cấp dựa trên pCRF cũng được áp dụng thành công, nếu các phân phối chỉ đơn điều trên một miền con nhất định. Sự cải thiện đó sau đó bị giới hạn trong miền đó. Nhờ vậy, chúng tôi đã có thể cải thiện dự đoán của máy chủ PresCont do Zellner và cộng sự (2011) phát triển trên PlaneDimers. Kết quả của chúng tôi cho thấy rằng pCRFs tạo thành một khung phương pháp để cải thiện các trình dự đoán giao diện protein-protein dựa trên điểm số dư lượng khi các điểm số được phân phối một cách thích hợp. Một triển khai nguyên mẫu của phương pháp của chúng tôi có thể truy cập tại http://ppicrf.informatik.uni-goettingen.de/index.html
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Sowa ME, He W, Slep KC, Kercher MA, Lichtarge O, Wensel TG: Prediction and confirmation of a site critical for effector regulation of RGS domain activity. Nat Struct Biol. 2001, 8: 234-237.
Zhou HX: Improving the understanding of human genetic diseases through predictions of protein structures and protein-protein interaction sites. Curr Med Chem. 2004, 11: 539-549.
Zhou HX, Qin S: Interaction-site prediction for protein complexes: a critical assessment. Bioinformatics. 2007, 23 (17): 2203-2209.
Li JJ, Huang DS, Wang B, Chen P: Identifying protein-protein interfacial residues in heterocomplexes using residue conservation scores. Int J Biol Macromol. 2006, 38 (3–5): 241-247.
Kufareva I, Budagyan L, Raush E, Totrov M, Abagyan R: PIER: protein interface recognition for structural proteomics. Proteins. 2007, 67 (2): 400-417.
Burgoyne NJ, Jackson RM: Predicting protein interaction sites: binding hot-spots in protein-protein and protein-ligand interfaces. Bioinformatics. 2006, 22 (11): 1335-1342.
de Vries SJ, van Dijk AD, Bonvin AM: WHISCY: what information does surface conservation yield? Application to data driven docking. Proteins. 2006, 63 (3): 479-489.
Hoskins J, Lovell S, Blundell TL: An algorithm for predicting protein-protein interaction sites: abnormally exposed amino acid residues and secondary structure elements. Protein Sci. 2006, 15 (5): 1017-1029.
Landau M, Mayrose I, Rosenberg Y, Glaser F, Martz E, Pupko T, Ben-Tal N: ConSurf2005: the projection of evolutionary conservation scores of residues on protein structures. Nucleic Acids Res. 2005, 33 (Web-Server-Issue): 299-302.
Liang SL, Zhang C, Liu S, Zhou Y: Protein binding site prediction using an empirical scoring function. Nucleic Acids Res. 2006, 34 (13): 3698-3707.
Murakami Y, Jones S: SHARP²: protein-protein interaction predictions using patch analysis. Bioinformatics. 2006, 22 (14): 1794-1795.
Zhou HX, Shan Y: Prediction of protein interaction sites from sequence profile and residue neighbor list. Protein Struct Funct Genet. 2001, 44: 336-243.
Fariselli P, Pazos F, Valencia A, Casadio R: Prediction of protein-protein interaction sites in heterocomplexes with neural networks. Eur J Biochem. 2002, 269:
Ofran Y, Rost B: Predicted protein-protein interaction sites from local sequence information. FEBS Lett. 2003, 544: 236-239.
Chen H, Zhou HX: Prediction of interface residues in protein-protein complexes by a consensus neural network: test against NMR data. Protein Struct Funct Genet. 2005, 61: 21-35.
Ofran Y, Rost B: ISIS: interaction sites identified from sequence. Bioinformatics. 2007, 23 (2): 13-16.
Porollo A, Meller J: Prediction-based fingerprints of protein-protein interactions. Protein Struct Funct Genet. 2007, 66: 630-645.
Bordner A, Abagyan R: Statistical analysis and prediction of protein-protein interfaces. Protein Struct Funct Genet. 2005, 60: 353-366.
Bradford J, Westhead D: Improved prediction of protein-protein binding sites using a support vector machines approach. Bioinformatics. 2005, 21 (8): 1487-1494.
Chung JL, Wang W, Bourne PE: Exploiting sequence and structure homologs to identify protein-protein binding sites. Proteins. 2006, 62: 630-640.
Koike A, Takagi T: Prediction of protein-protein interaction sites using support vector machines. Protein Eng Design Selec. 2004, 17 (2): 165-173.
Res I, Mihalek I, Lichtarge O: An evolution-based classifier for prediction of protein interfaces without using protein structures. Bioinformatics. 2005, 21 (10): 2496-2501.
Wang B, Wong HS, Huang DS: Inferring protein-protein interaction sites using residue conservation and evolutionary information. Protein Pept Lett. 2006, 13 (10): 999-1005.
Wang B, Chen P, Huang DS, Li JJ, Lok TM, Lyu MR: Predicting protein interaction sites from residue spatial sequence profile and evolution rate. FEBS Lett. 2006, 580 (2): 380-384.
Zellner H, Staudigel M, Trenner M, Bittkowski M, Wolowski V, Icking M, Merkl R: PresCont: Predicting Protein-Protein Interfaces Utilizing Four Residue Properties. Proteins: Struct Funct Bioinformatics. 2011, 80 (1): 154-168.
Neuvirth H, Raz R, Schreiber G: ProMate: a structure based prediction program to identify the location of protein-protein binding sites. J Mol Biol. 2004, 338 (1): 181-199.
Bradford JR, Needham CJ, Bulpitt AJ, Westhead DR: Insights into protein-protein interfaces using a Bayesian network prediction method. J Mol Biol. 2006, 362 (2): 365-386.
Li MH, Lin L, Wang XL, Liu T: Protein-protein interaction site prediction based on conditional random fields. Bioinformatics. 2007, 23 (5): 597-604.
Hwang H, Vreven T, Weng Z: Binding interface prediction by combining protein-protein docking results. Proteins: Struct Funct Bioinformatics. 2013, [http://dx.doi.org/10.1002/prot.24354]
Lafferty JD, McCallum A, Pereira FCN: Conditional random fields: probabilistic models for segmenting and labeling sequence data. Proceedings of the Eighteenth International Conference on Machine Learning. Edited by: Brodley CE. 2001, San Francisco, CA, USA: Danyluk AP. Morgan Kaufmann Publishers Inc., 282-289. [http://dl.acm.org/citation.cfm?id=645530.655813]
Sutton C, McCallum A: Introduction to Statistical Relational Learning. 2006, Cambridge, Massachusetts, USA: MIT Press, chap. An Introduction to Conditional Random Fields for Relational Learning
McCallum A, Li W: Early results for named entity recognition with conditional random fields, feature induction and web-enhanced lexicons. Proceedings of the seventh conference on Natural language learning at HLT-NAACL 2003 - Volume 4, CONLL ‘03. 2003, Stroudsburg: Association for Computational Linguistics, 188-191. [http://dx.doi.org/10.3115/1119176.1119206]
Dietterich TG, Ashenfelter A, Bulatov Y: Training conditional random fields via gradient tree boosting. Proceedings of the Twenty-first International Conference on Machine Learning, Volume 69 of ACM International Conference Proceeding Series. Edited by: Brodley CE. 2004, New York, NY, USA: ACM, 28-28. [http://doi.acm.org/10.1145/1015330.1015428]
Zhu J, Nie Z, Wen JR, Zhang B, Ma WY: 2D Conditional, Random Fields for Web information extraction. Proceedings of the 22Nd International Conference on Machine Learning, Volume 119 of ACM International Conference Proceeding Series. Edited by: Raedt LD, Wrobel S. 2005, New York, NY, USA: ACM, 1044-1051. [http://doi.acm.org/10.1145/1102351.1102483]
Sutton C, McCallum A: Piecewise training of undirected models. UAI ’05, Proceedings of the 21st Conference on Uncertainty in Artificial Intelligence (UAI), Edinburgh, Scotland, July 26-29. 2005, AUAI Press, 568-575.
McCallum A, Rohanimanesh K, Sutton C: Dynamic conditional random fields for jointly labeling multiple sequences. NIPS-2003 Workshop on Syntax, Semantics and Statistics. 2003
Sha F, Pereira F: Shallow parsing with conditional random fields. 2003, [http://citeseer.ist.psu.edu/article/sha03shallow.html]
Liu DC, Nocedal J: On the limited memory BFGS method for large scale optimization. Math Program. 1989, 45: 503-528.
Keskin O, Tsai CJ, Wolfson H, Nussinov R: A new, structurally nonredundant, diverse data set of protein-protein interfaces and its implications. Protein Sci. 2004, 13: 1043-1055.
Cukuroglu E, Gursoy A, Nussinov R, Keskin O: Non-redundant unique interface structures as templates for modeling protein interactions. PLoS ONE. 2014, 9: e86738-
Rost B, Sander C: Conservation and prediction of solvent accessibility in protein families. Proteins: Struct Funct Bioinformatics. 1994, 20 (3): 216-226. [http://dx.doi.org/10.1002/prot.340200303]
Hildebrandt A, Dehof AK, Rurainski A, Bertsch A, Schumann M, Toussaint NC, Moll A, Stöckel D, Nickels S, Mueller SC, Lenhof HP, Kohlbacher O: BALL - biochemical algorithms library 1.3. BMC Bioinformatics. 2010, 11: 531-
Xia JF, Zhao XM, Song J, Huang DS: APIS: accurate prediction of hot spots in protein interfaces by combining protrusion index with solvent accessibility. BMC Bioinformatics. 2010, 11: 174-
Miller S, Janin J, Lesk AM, Chothia1 C: Interior and surface of monomeric proteins. J Mol Biol. 1987, 196 (3): 641-656.
Larsen TA, Olson AJ, Goodsell DS: Morphology of protein–protein interfaces. Structure. 1998, 6 (4): 421-427.
Bouvier B, Grünberg R, Nilges M, Cazals F: Shelling the Voronoi interface of protein–protein complexes reveals patterns of residue conservation, dynamics, and composition. Proteins: Struct Funct Bioinformatics. 2009, 76 (3): 677-692.