Motif Box I và II từ trình điều khiển gene protein cơ bản myelin liên kết với protein hạt nhân từ não chuột gặm nhấm

Springer Science and Business Media LLC - Tập 5 - Trang 27-37 - 1994
K. Sean Kimbro1,2, Paul A. Rosenberg3,4, Raul A. Saavedra1,2
1Department of Orthopaedic Surgery, The Children’s Hospital, Enders Pediatric Research Center, Boston
2Laboratory for the Study of Skeletal Disorders and Rehabilitation, The Children’s Hospital, Enders Pediatric Research Center, Boston
3Department of Neurology, Harvard Medical School, The Children’s Hospital, Enders Pediatric Research Center, Boston
4Department of Neurology, The Children’s Hospital, Enders Pediatric Research Center, Boston

Tóm tắt

Motif Box I và II nằm trong vùng trình điều khiển của gene protein cơ bản myelin chứa một vị trí liên kết với kháng nguyên T của virus simian 40, một vị trí liên kết với MyoD/E2a, và một vị trí liên kết với thụ thể glucocorticoid. Chúng tôi đã phát hiện ra các protein trong các chiết xuất hạt nhân từ não chuột trưởng thành, vỏ não phôi thai chuột đồng nuôi cấy, và một dòng tế bào giống như oligodendrocyte ở chuột, mà liên kết với một đoạn DNA tổng hợp được đánh dấu 32P chứa các trình tự của motif Box I và II. Ba phức hợp chính (A, B, và C) đã được quan sát thấy trong các thử nghiệm gel-shift. Chỉ có phức hợp A và B bị loại trừ bởi đoạn Box I và II không đánh dấu hoặc bởi một đoạn DNA tổng hợp khác cũng chứa các trình tự tương tự như một vị trí liên kết với thụ thể glucocorticoid. Do đó, phức hợp A và B được cho là cụ thể. Mẫu hình biểu hiện của các protein chịu trách nhiệm hình thành các phức hợp này cũng đã được đánh giá trong suốt quá trình phát triển ở não chuột.

Từ khóa

#motif Box I #Box II #protein cơ bản myelin #gene #thụ thể glucocorticoid #protein hạt nhân #chuột gặm nhấm

Tài liệu tham khảo

Blackwell T. K. and Weintraub H. (1990) Differences and similarities in DNA-binding preferences of MyoD and E2A protein complexes revealed by binding site selection.Science 250, 1104–1110. Campagnoni A. T., Pribyl T. M., Campagnoni C. W., Kampf K., Amur-Umarjee S., Landry C. F., Handley V. W., Newman S. L., Garbay B., and Kitamura K. (1993) Structure and developmental regulation of Golli-mbp, a 105 Kb gene that encompasses the myelin basic protein gene and is expressed in cells in the oligodendrocyte lineage in the brain.J. Biol. Chem. 268, 4930–4938. Carson-Jurica M. A., Schrader W. T., and O’Malley B. W. (1990) Steroid receptor family: structure and function.Endocr. Rev. 11, 201–220. Craig A. M. and Denhardt D. T. (1991) The murine gene encoding secreted phosphoprotein 1 (osteopontin): promoter structure, activity, and induction in vivo by estrogens and progesterone.Gene 100, 163–171. DeLucia A. L., Lewton B. A., Tjian R., and Tegtmeyer P. (1983) Topography of simian virus 40 A protein-DNA complexes: arrangement of pentanucleotide interaction sites at the origin of replication.J. Virol. 46, 143–150. DeVellis J. (1990) Developmental and hormonal regulation of gene expression in oligodendrocytes. Myelination and dysmyelination.Ann. NY Acad. Sci. 605, 81–89. Devine-Beach K., Lashgari M. S., and Khalili K. (1990) Myelin basic protein gene transcription: identification of proximal and distalcis-acting regulatory elements.J. Biol. Chem. 265, 13,830–13,835. Dupret J.-M., Brun P., Perret C., Lomri N., Thomasset M., and Cuisinier-Gleizes P. (1987) Transcriptional and post-transcriptional regulation of vitamin D-dependent calcium-binding protein gene expression in the rat duodenum by 1,25-dihydroxycholecalciferol.J. Biol. Chem. 262, 16,553–16,557. Fors L., Hood L., and Saavedra R. A. (1993) Sequence similarities of myelin basic protein promoters from mouse and shark: implications for the control of gene expression in myelinating cells.J. Neurochem. 60, 513–521. Hayes C., Kelly D., Murayama S., Komiyama A., Susuki K., and Popko B. (1992) Expression of the neu oncogene under the transcriptional control of the myelin basic protein gene in transgenic mice: generation of transformed glial cells.J. Neurosci. Res. 31, 175–187. Kumar S. and DeVellis J. (1988) Glucocorticoid mediated function in glial cells, inGlial Cell Receptors (Kimelberg H. K., ed). Raven, New York, pp. 243–263. Lee K. A. W., Bindereif A., and Green M. R. (1988) A small scale procedure for preparation of nuclear extracts that support efficient transcription and pre-mRNA splicing.Gene Anal. Tech. 5, 22–31. Noda M., Vogel R. L., Craig A. M., Prahl J., DeLuca H. F., and Denhardt D. T. (1990) Identification of a DNA sequence responsible for binding of the 1,25-dihydroxyvitamin D3 receptor and 1,25-dihydroxyvitamin D3 enhancement of mouse secreted phosphoprotein 1 (Spp-1 or osteopontin) gene expression.Proc. Natl. Acad. Sci. USA 87, 9995–9999. Nodeen S., Suh B. J., Blanka K., and Hutchison, C. A. (1990) Structural determinants of a glucocorticoid receptor recognition element.Mol. Endocrinol. 4, 1866–1873. Rosenberg P. A. (1991) Accumulation of extracellular glutamate and neuronal death in astrocyte-poor cortical cultures exposed to glutamine.Glia 4, 91–100. Saavedra R. A., Fors L., Aebersold R., Arden B., Horvath S., Sanders J., and Hood L. (1989) The myelin proteins of the shark brain are similar to the myelin proteins of the mammalian peripheral nervous system.J. Mol. Evol. 29, 149–156. Saavedra R. A., Lipson A., Kimbro S. K., and Ljubetic C. (1993) The structural complexities of the myelin basic protein gene from mouse are also present in shark.J. Mol. Neurosci. 4, 215–224. Varghese S., Deaven L. L., Huang Y.-C., Gill, R. K., Lacopino A. M., and Christakos S. (1989) Transcriptional regulation and chromosomal assignment of the mammalian calbinding-D28k gene.Mol. Endocrinol. 3, 495–502. Verdi J. M. and Campagnoni A. T. (1990) Translational regulation by steroids.J. Biol. Chem. 265, 20,314–20,320. Waehneldt T. V. (1990) Phylogeny of myelin proteins. Myelination and dysmyelination.Ann. NY Acad. Sci. 605, 15–28.