Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Chondroadherin xương thúc đẩy sự bám dính của tế bào tạo xương lên bề mặt rắn và thể hiện ái lực với collagen
Tóm tắt
Chondroadherin, được báo cáo là được tổng hợp bởi các tế bào sụn và thúc đẩy sự bám dính của chúng, đã được tinh chế từ xương bò. Đây là một thành phần nhỏ trong ma trận hữu cơ của xương và có mặt trong chiết xuất guanidine 4 M từ xương đã khử khoáng. Chondroadherin thúc đẩy sự bám dính của các tế bào tạo xương lên các bề mặt rắn và liên kết với collagen. Sự liên kết của chondroadherin với collagen cao hơn đáng kể so với osteonectin hoặc decorin. Những phát hiện này cho thấy chondroadherin có thể đóng vai trò quan trọng trong việc duy trì các tế bào xương trên các ma trận collagen của xương.
Từ khóa
#Chondroadherin #tế bào tạo xương #liên kết collagen #ma trận hữu cơ xươngTài liệu tham khảo
Boskey AL (1989) Noncollagenous matrix proteins and their role in mineralization. Bone Miner 6:111–123
Heinegård D, Oldberg Å (1989) Structure and biology of cartilage and bone matrix noncollagenous macromolecules. FASEB J 3:2042–2051
Termine JD, Kleinman HK, Whitson SW, Conn KM, McGarvey ML, Martin GR (1981) Osteonectin: a bone-specific protein linking mineral to collagen. Cell 26:99–105
Fujisawa R, Kuboki Y (1992) Affinity of bone sialoprotein and several other bone and dentin acidic proteins to collagen fibrils. Calcif Tissue Int 51:438–442
Fujisawa R, Nodasaka Y, Kuboki Y (1995) Further characterization of interaction between bone sialoprotein (BSP) and collagen. Calcif Tissue Int 56:140–144
Scott JE (1988) Proteoglycan-fibrillar collagen interactions. Biochem J 252:313–323
Stetler-Stevenson WG, Veis A (1986) Type I collagen shows a specific binding affinity for bovine dentin phosphophoryn. Calcif Tissue Int 38:135–141
Fujisawa R, Zhou HY, Kuboki Y (1994) In vitro and in vivo association of dentin phosphophoryn with α 1CB6 peptide of type I collagen. Connect Tissue Res 31:1–10
Mizuno M, Zhou HY, Yamada H, Kawamura M, Hirano H, Kuboki Y (1992) An osteonectin-like protein in the matrix of cultured osteogenic cell-line MC3T3-E1, which is associated with calcification. Calcif Tissue Int 51:156–161
Larsson T, Sommarin Y, Paulsson M, Antonsson P, Hedbom E, Wendel M, Heinegård D (1991) Cartilage matrix proteins. J Biol Chem 266:20428–20433
Paulsson M, Sommarin Y, Heinegård D (1983) Metabolism of cartilage proteins in cultured tissue sections. Biochem J 212: 659–667
Sommarin Y, Larsson T, Heinegård D (1989) Chondrocytematrix interactions. Exp Cell Res 184:181–192
Cleveland DW, Fisher SG, Kirschner MW, Laemmli UK (1977) Peptide mapping by limited proteolysis in sodium dodecyl sulfate and analysis by gel electrophoresis. J Biol Chem 252:1102–1106
Carmichael J, DeGraff WG, Gazdar AF, Minna JD, Mitchell JB (1987) Evaluation of a tetrazolim-based semiautomated colorimetric assay: assessment of radiosensitivity. Cancer Res 47:943–946
Fisher LW, Hawkins GR, Tuross N, Termine JD (1987) Purification and partial characterization of small proteoglycans I and II, bone sialoproteins I and II, and osteonectin from the mineral compartment of developing human bone. J Biol Chem 262:9702–9708
Naeme PJ, Sommarin Y, Boynton RE, Heinegård (1994) The structure of a 38-kDa leucine-rich protein (chondroadherin) isolated from bovine cartilage. J Biol Chem 269:21547–21554
Hedbom E, Heinegård D (1993) Binding of fibromodulin and decorin to separate sites on fibrillar collagens. J Biol Chem 268:27307–27312
Schonherr E, Witsch-Prehm P, Harrach B, Robenek H, Rauterberg J, Kresse H (1995) Interaction of biglycan with type I collagen. J Biol Chem 270:2776–2783
Vogel KG, Paulsson M, Heinegård D (1984) Specific inhibition of type I and type II collagen fibrillogenesis by the small proteoglycan of tendon. Biochem J 223:587–597
Malvar T, Biron RW, Kaback DB, Denis CL (1992) The CCR4 protein from Saccharamyces cerevisiae contains a leu-cine-rich repeat region which is required for its control of ADH2 gene expression. Genetics 132:951–962
Roth GJ (1991) Developing relationship: arterial platelet adhesion, glycoprotein Ib, and leucine-rich glycoproteins. Blood 77:5–19
Shinomura T, Kimata K (1992) Proteoglycan-Lb, a small dermatan sulfate proteoglycan expressed in embryonic chick epitherial cartilage, is structurally related to osteoinductive factor. J Biol Chem 267:1265–1270
Bentz H, Thompson AY, Armstrong R, Chang R-J, Piez KA, Rosen DM (1991) Transforming growth factor β2 enhances the osteoinductive activity of a bovine bone-derived fraction containing bone morphogenetic protein-2 and 3. Matrix 11: 269–275
Yamaguchi Y, Mann DM, Rouslahti E (1990) Negative regulation of transforming growth factor-β by the proteoglycan decorin. Nature 346:281–284
Takeuchi Y, Kodama Y, Matsumoto T (1994) Bone matrix decorin binds transforming growth factor-β and enhances its bioactivity. J Biol Chem 269:32634–32638