Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Kháng thể chống tập hợp tạo ra từ PrP 106-126 ở người nhận diện các isoform bình thường và bệnh lý của toàn bộ protein prion
Tóm tắt
Kháng thể chống lại protein prion (PrP) đã đóng vai trò quan trọng trong việc định hình các đặc điểm thần kinh bệnh lý và hóa sinh của các bệnh thoái hóa liên quan đến PrP ở người và động vật. Mặc dù PrP được bảo tồn cao trong quá trình tiến hóa, có một số sự khác biệt về trình tự giữa các loài; do đó, kháng thể chống PrP có một phổ tái hoạt động rộng khi phải đối mặt với PrP từ các loài khác nhau. Chúng tôi đã sản xuất một kháng thể [kháng thể đơn dòng (mAb) 2-40] được tạo ra từ một peptide tổng hợp tương ứng với các dư lượng (106-126 của PrP ở người) và đã xác định đặc điểm của nó bằng cách lập bản đồ epitope, phân tích Western immunoblot và miễn dịch mô học. Kháng thể này không chỉ nhận diện các isoform PrP ở người mà còn cả PrP bệnh lý từ tất cả các loài được thử nghiệm (ví dụ: cừu, chuột lang, và chuột). Cùng với thực tế rằng nó nhận diện toàn bộ PrP trong cả hai isoform tế bào và scrapie, mAb 2-40 có thể hữu ích trong việc nghiên cứu các thay đổi cấu hình của PrP, cũng như thiết lập một kết nối khả thi giữa các bệnh ở người và động vật.
Từ khóa
#kháng thể #protein prion #isoform #bệnh thoái hóa #phát hiện bệnh lýTài liệu tham khảo
citation_journal_title=J. Virol.; citation_title=Molecular localization of a species-specific epitope on the hamster scrapie agent protein; citation_author=D. C. Bolton, S. J. Seligman, G. Bablanian, D. Windsor, L. J. Scala, K. S. Kim, C. J. Chen, R. J. Kascsak, P. E. Bendheim; citation_volume=65; citation_publication_date=1991; citation_pages=3667-3675; citation_id=CR1
citation_journal_title=Mol. Cell. Neurosci.; citation_title=Prion protein peptides: Optimal toxicity and peptide blocked of toxicity; citation_author=D. R. Brown; citation_volume=15; citation_publication_date=2000; citation_pages=66-78; citation_id=CR2
citation_journal_title=Neuroreport; citation_title=Mouse cortical cells lacking cellular PrP survive in culture with a neurotoxic PrP fragment; citation_author=D. R. Brown, J. Herms, H. A. Kretzschmar; citation_volume=5; citation_publication_date=1994; citation_pages=2057-2060; citation_id=CR3
citation_journal_title=Biochemistry; citation_title=Secondary structure analysis of the scrapie-associated protein PrP 27-30 in water by infrared spectroscopy; citation_author=B. W. Caughey, A. Dong, K. S. Bhat, D. Ernst, S. F. Hayes, W. S. Caughey; citation_volume=30; citation_publication_date=1991; citation_pages=7672-7680; citation_id=CR4
citation_journal_title=Cell; citation_title=Identification of prion amyloid filaments in scrapie-infected brain; citation_author=S. J. DeArmond, M. P. McKinley, R. A. Barry, M. B. Braunfeld, J. R. McColloch, S. B. Prusiner; citation_volume=41; citation_publication_date=1985; citation_pages=221-235; citation_id=CR5
citation_journal_title=J. Biol. Chem.; citation_title=Conformational polymorphism of the amyloidogenic and neurotoxic peptide homologous to residues 106-126 of the prion protein; citation_author=L. DeGioia, C. Selvaggini, E. Ghibaudi, L. Diomede, O. Bugiani, G. Forloni, F. Tagliavini, M. Salmona; citation_volume=269; citation_publication_date=1994; citation_pages=7859-7862; citation_id=CR6
citation_journal_title=Nature; citation_title=Neurotoxicity of a prion protein fragment; citation_author=G. Forloni, N. Angeretti, R. Chiesa, E. Monzani, M. Salmona, O. Bugiani, F. Tagliavini; citation_volume=362; citation_publication_date=1993; citation_pages=543-546; citation_id=CR7
citation_journal_title=Biochem. Biophys. Res. Commun.; citation_title=Immunomodulation of the human prion peptide 106-126 aggregation; citation_author=E. Hanan, O. Goren, M. Eshkenazy, B. Solomon; citation_volume=280; citation_publication_date=2001; citation_pages=115-120; citation_id=CR8
citation_title=Antibodies, A Laboratory Manual; citation_publication_date=1988; citation_id=CR9; citation_author=E. Harlow; citation_author=D. Lane; citation_publisher=Cold Spring Harbor Laboratory Press
citation_journal_title=J. Neurochem.; citation_title=The hydrophobic core sequence modulates the neurotoxic and secondary structure properties of the prion peptide 106-126; citation_author=M. F. Jobling, L. R. Stewart, A. R. White, C. McLean, A. Friedhuber, F. Maher, K. Beyreuther, C. L. Masters, C. J. Barrow, S. J. Collins, R. Cappai; citation_volume=73; citation_publication_date=1999; citation_pages=1557-1565; citation_id=CR10
citation_journal_title=J. Mol. Biol.; citation_title=Antibody binding defines a structure for an epitope that participates in the PrPC!PrPSc conformational change; citation_author=Z. F. Kanyo, K. M. Pan, R. A. Williamson, D. R. Burton, S. B. Prusiner, R. J. Fletterick, F. E. Cohen; citation_volume=293; citation_publication_date=1999; citation_pages=855-863; citation_id=CR11
citation_journal_title=J. Gen. Virol.; citation_title=Biochemical differences among scrapie-associated fibrils support the biological diversity of scrapie agents; citation_author=R. J. Kascsak, R. Rubenstein, P. A. Merz, R. I. Carp, H. M. Wisniewski, H. Diringer; citation_volume=66; citation_publication_date=1985; citation_pages=1715-1722; citation_id=CR12
citation_journal_title=J. Virol.; citation_title=Mouse polyclonal and monoclonal antibody to scrapie-associated fibril proteins; citation_author=R. J. Kascsak, R. Rubenstein, P. A. Merz, M. Tonna-DeMasi, R. Fersko, R. Carp, H. M. Wisniewski, H. Diringer; citation_volume=61; citation_publication_date=1987; citation_pages=3688-3693; citation_id=CR13
citation_journal_title=Proteins; citation_title=Cryptic epitopes in N-terminally truncated prion protein are exposed in the full-length molecule: Dependence of conformation on pH; citation_author=Y. Matsunaga, D. Peretz, A. Williamson, D. Burton, I. Mehlhorn, D. Groth, F. E. Cohen, S. B. Prusiner, M.A. Baldwin; citation_volume=44; citation_publication_date=2001; citation_pages=110-118; citation_id=CR14
citation_journal_title=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.; citation_title=Separation and properties of cellular and scrapie prion proteins; citation_author=R. K. Meyer, M. P. McKinley, K. A. Bowman, M. B. Braunfeld, R. A. Barry, S. B. Prusiner; citation_volume=83; citation_publication_date=1986; citation_pages=2310-2314; citation_id=CR15
citation_journal_title=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.; citation_title=Conversion of alpha-helices into beta-sheets features in the formation of the scrapie prion proteins; citation_author=K. M. Pan, M. Baldwin, J. Nguyen, M. Gasset, A. Serban, D. Groth, I. Mehlhorn, Z. Huang, R. J. Fletterick, F. E. Cohen, S. B. Prusiner; citation_volume=90; citation_publication_date=1993; citation_pages=10962-10966; citation_id=CR16
citation_journal_title=Microsc. Res. Tech.; citation_title=PrP immunohistochemistry: Different protocols, including a procedure for long formalin fixation, and a proposed schematic classification for deposits in sporadic Creutzfeldt-Jakob disease; citation_author=N. Privat, V. Sazdovitch, D. Seilhean, J. L. LaPlanche, J. J. Hauw; citation_volume=50; citation_publication_date=2000; citation_pages=26-31; citation_id=CR17
citation_journal_title=Science; citation_title=Molecular biology of prion diseases; citation_author=S. B. Prusiner; citation_volume=252; citation_publication_date=1991; citation_pages=1515-1522; citation_id=CR18
citation_journal_title=J. Immunol.; citation_title=Epitope mapping of the syrian hamster prion protein utilizing chimeric and mutant genes in a vaccinia virus expression system; citation_author=M. Rogers, D. Serban, T. Gyuris, M. Scott, T. Torchia, S. B. Prusiner; citation_volume=147; citation_publication_date=1991; citation_pages=3568-3574; citation_id=CR19
citation_journal_title=J. Mol. Biol.; citation_title=Prion protein gene variation among primates; citation_author=H. M. Schatzl, M. Da Costa, L. Taylor, F. E. Cohen, S. B. Prusiner; citation_volume=245; citation_publication_date=1995; citation_pages=362-374; citation_id=CR20
citation_journal_title=Biochem. Biophys. Res. Commun.; citation_title=Molecular characteristics of a protease-resistant, amyloidogenic and neurotoxic peptide homologous to residues 106-126 of the prion protein; citation_author=C. Selvaggini, L. De Gioia, L. Cantu, E. Ghibaudi, L. Diomede, F. Passerini, G. Forloni, O. Bugiani, F. Tagliavini, M. Salmona; citation_volume=194; citation_publication_date=1993; citation_pages=1380-1386; citation_id=CR21
citation_journal_title=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.; citation_title=Synthetic peptides homologous to prion protein residues 106-147 form amyloid-like fibrils in vitro; citation_author=F. Tagliavini, F. Prelli, L. Verga, G. Giaccone, R. Sarma, P. Gorevic, B. Ghetti, F. Passerini, E. Ghibaudi, G. Forloni, M. Salmona, O. Bugiani, B. Frangione; citation_volume=90; citation_publication_date=1993; citation_pages=9678-9682; citation_id=CR22