Cảm biến sinh học tyrosinase bằng phương pháp ampe hóa dựa trên phim composite carbon nanotube–titania–Nafion

Electroanalysis - Tập 19 Số 10 - Trang 1048-1054 - 2007
You‐Jin Lee1, Young‐Ku Lyu1, Han Nim Choi1, Won‐Yong Lee1
1Department of Chemistry and Center for Bioactive Molecular Hybrids, Yonsei University, Seoul 120‐749, Republic of Korea

Tóm tắt

Tóm tắt

Một cảm biến sinh học tyrosinase có độ nhạy cao và ổn định đã được phát triển dựa trên ống nano carbon nhiều lớp (MWCNT) phân tán trong các lớp composite có cấu trúc lỗ xốp của titania thu được từ phương pháp sol-gel và ionomer perfluorosulfonated (Nafion). Tyrosinase đã được gắn cố định trong một lớp mỏng của phim composite MWCNT–titania–Nafion phủ trên một điện cực carbon thủy tinh. Các hợp chất phenolic được xác định bằng phương pháp khử trực tiếp các loại quinone được giải phóng sinh học tại −100 mV so với Ag/AgCl (3 M NaCl) mà không cần chất trung gian. Cảm biến tyrosinase hiện tại cho thấy hiệu suất phân tích tốt về thời gian phản ứng, độ nhạy và độ ổn định so với các cảm biến khác dựa trên các matrix sol-gel khác nhau. Nhờ kích thước lỗ lớn của composite MWCNT–titania–Nafion, cảm biến hiện tại cho thấy thời gian phản ứng cực nhanh dưới 3 giây. Cảm biến hiện tại phản ứng theo tuyến tính với phenol từ 1,0×10−7 M đến 5,0×10−5 M với độ nhạy xuất sắc là 417 mA/M và giới hạn phát hiện là 9,5×10−8 M (S/N=3). Điện cực enzyme duy trì 89% hoạt động ban đầu sau 2 tuần bảo quản trong dung dịch đệm phosphate 50 mM ở pH 7.0.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

Heath A. G., 1987, Water Pollution and Fish Physiology, 165

10.1016/0165-9936(94)85007-0

10.1021/ac60358a005

10.1021/ac9609788

10.1016/0956-5663(91)80021-O

10.1016/0003-2670(95)00207-G

Wang J., 1994, Analyst, 119, 445

10.1021/ac00097a011

10.1080/00032719508000333

10.1016/0165-9936(96)00057-X

10.1016/S0003-2670(98)00064-6

10.1016/S0956-5663(00)00096-8

10.1016/S0003-2670(02)01538-6

10.1021/ac990490h

10.1002/elan.200403215

10.1016/S0956-5663(03)00227-6

10.1016/S0003-2670(03)00758-X

10.1039/b103787k

10.1002/elan.200403123

10.1016/j.aca.2004.10.077

10.1021/ac00094a001

10.1016/S0165-9936(97)00021-6

10.1021/ac0206014

10.1016/j.aca.2005.01.010

10.1002/elan.200403113

10.1016/j.aca.2006.01.106

10.1021/ac960397i

Carr P. W., 1980, Immobilized Enzymes in Analytical and Clinical Chemistry, 26