Các thay thế amino acid tại vị trí 481 ảnh hưởng khác nhau đến khả năng của protein hemagglutinin virus sởi trong việc gây dung hợp tế bào ở tế bào khỉ và tamarin đồng thời biểu hiện protein dung hợp

Archives of Virology - Tập 144 - Trang 1689-1699 - 2014
M.-F. Xie1, K. Tanaka1, N. Ono1, H. Minagawa1, Y. Yanagi1
1Department of Virology, Faculty of Medicine, Kyushu University, Fukuoka, Japan, JP

Tóm tắt

Protein hemagglutinin (H) của virus sởi (MV) chủng Edmonston đã gây ra sự dung hợp tế bào trong các tế bào Cos (khỉ) và B95a (tamarin), khi đồng biểu hiện với protein dung hợp (F), trong khi protein H của chủng KA kiểu hoang đã gây dung hợp trong các tế bào B95a, nhưng không trong các tế bào Cos. Tại vị trí 481 của protein H chủng KA, dư lượng asparagine đã được thay thế bằng nhiều amino acid khác thông qua đột biến chỉ định. Việc thay thế bằng tyrosine, được tìm thấy tại vị trí 481 của protein H Edmonston, đã cho phép protein H KA đột biến (N481Y) gây dung hợp tế bào trong các tế bào Cos đồng biểu hiện protein F, điều này có thể bị chặn hoàn toàn bởi kháng thể anti-CD46. Tuy nhiên, đột biến này không gây thiếu hụt CD46, không giống như protein H Edmonston. Các đột biến protein H khác (N481S, N481T, N481D, N481H, N481F) không gây ra sự hình thành syncytia trong các tế bào Cos. Mặt khác, tất cả các đột biến đều giữ lại khả năng gây dung hợp tế bào trong các tế bào B95a. Do đó, trong khi tyrosine tại vị trí 481 là không thể thiếu cho sự tương tác của protein H MV với CD46, dư lượng tại vị trí này dường như không có liên quan đến sự tương tác với thụ thể của các chủng kiểu hoang có mặt trên các tế bào B95a.

Từ khóa

#virus sởi #protein hemagglutinin #dung hợp tế bào #khỉ #tamarin #amino acid #đột biến chỉ định #thụ thể CD46