Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Hoạt động của hệ thống quang hợp và các enzyme chống oxy hóa trong lá của thực vật chuyển gen Solanum lycopersicum và Nicotiana tabacum mang gen FeSOD1
Tóm tắt
Việc đưa vào gen FeSOD đã nâng cao độ ổn định của hệ thống quang hợp ở thực vật trước tác động của stress oxy hóa do bức xạ UV gây ra. Sự biểu hiện của gen FeSOD ở Arabidopsis thaliana, định hướng enzyme tại lục lạp nhờ vào chuỗi tín hiệu, đã dẫn đến những thay đổi đáng kể trong siêu cấu trúc của các bào quan tế bào ở lá thuốc lá và cà chua. Hoạt động của superoxide dismutase (SOD) trong lá của cây cà chua chuyển gen vượt xa giá trị hoạt động của enzyme này ở các cây đối chứng. Cây thuốc lá chuyển gen cho thấy sự gia tăng hoạt động SOD so với cây thuốc lá không chuyển gen đối chứng. Hoạt động của enzyme ascorbate peroxidase (AP) trong lá của cây thuốc lá và cà chua chuyển gen tương tự như ở các cây đối chứng không chuyển gen, nhưng hoạt động của một giống cây cà chua chuyển gen, cũng được đặc trưng bởi giá trị hoạt động SOD cao, vượt trội hơn so với cây đối chứng. Sự khác biệt trong tổ chức siêu cấu trúc của lục lạp trong tế bào cây thuốc lá và cà chua chuyển gen và cây đối chứng đã được thể hiện qua sự gia tăng kích thước đáng kể của plastoglobuli. Những khác biệt này đặc biệt rõ ràng ở tế bào nhu mô lá của cây cà chua chuyển gen cũng như cây thuốc lá chuyển gen. Ngoài ra, số lượng các hạt tinh bột trong lục lạp của tế bào khí khổng đã tăng lên. Các lục lạp trong tế bào nhu mô lá của các cây chuyển gen có chứa ít hạt tinh bột hơn so với các cây kiểu dại.
Từ khóa
#FeSOD #siêu cấu trúc #lục lạp #enzyme chống oxy hóa #cà chua #thuốc láTài liệu tham khảo
Mittler, R., Oxidative Stress, Antioxidants and Stress Tolerance, Trends in Plant Sci., 2002, vol. 7, no. 9, pp. 405–410.
Baranova, E.N. and Gulevich, A.A., Problems and Prospects of Genetic Engineering Approach in Addressing Issues of Plant Resistance to Salinity, Sel’skokhozyaistvennaya Biol., Ser. Bio., 2006, No. 1, pp. 39–56.
Singla-Pareek, S.L., Pareek, A., and Sopory, S.K., Transgenic Plants for Dry and Saline Environments, Advances in Molecular Breeding Toward Drought and Salt Tolerant Crops, Springer, 2007, pp. 501–530.
McKersie, B.D., Bowley, S.R., Harjanto, E., and Leprince, O., Water-Deficit tolerance and Field Performance of Transgenic Alfalfa Overexpressing Superoxide Dismutase, Plant Physiol., 1996, vol. 111, no. 4, pp. 1177–1181.
Badawi, G.H., Yamauchi, Y., Shimada, E., Sasaki, R., Kawano, N., and Tanaka, K., Enhanced Tolerance to Salt Stress and Water Deficit by Overexpressing Superoxide Dismutase in Tobacco (Nicotiana tabacum) Chloroplasts, Plant Sci., vol. 166, no. 4, pp. 919–928.
Roxas, V.P., Smith, R.K., Allen, Jr. Er.R., and Allen, R.D., Overexpression of Glutathione S-Transferase/Glutathioneperoxidase Enhances the Growth of Transgenic Tobacco Seedlings during Stress, Nature Biotechnol., 1997, vol. 15, pp. 988–991.
Alscher, R.G., Erturk, N., and Heath, L.S., Role of Superoxide Dismutases (SODs) in Controlling Oxidative Stress in Plants, J. Exp. Bot., 2002, vol. 53, pp. 1331–1341.
Kliebenstein, D.J., Monde, R.A., and Last, R.L., Superoxide dismutase in Arabidopsis: an Eclectic Enzyme Family with Disparate Regulation and Protein Localization, Plant Physiol., 1998, vol. 118, pp. 637–650.
Myouga, F., Hosoda, Ch., Umezawa, T., Lizumi, H., Kuromori, T., Motohashi, R., Shono, Y., Nagata, N., Ikeuchi, M., and Shinozaki, K., A Heterocomplex of Iron Superoxide Dismutases Defends Chloroplast Nucleoids Against Oxidative Stress and is Essential for Chloroplast Development, Plant Cell, 2008, vol. 20, pp. 3148–3162.
Serenko, E.K., Ovchinnikov, V.N., Kurenina, L.V., Baranova, E.N., Gulevich, A.A., Maysuryan, A.N., and Kharchenko, P.N., Production of Transgenic Tomato Plants with the Gene for Fe-Dependent Superoxide Dismutase, Russ. J. Agr. Sci., 2009, vol. 35, no. 4, pp. 223–226.
Kreslavsky, V.D., Fomina, I.R., Ivanov, A.A., Tatarinsev, N.P., Kosobryuhov, A.A., Biel, K.Ya., and Herbert, S.K., NaCl-Stimulated Fotoingibirovanie and Restoration of Photosynthetic Activity of the Mutant katG-Cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803, Biophysics, 2010, No. 3, pp. 32–36.
Giannopolitis, C.N. and Ries, S.K., Superoxide Dismutases Occurrence in Higher Plants, Plant Physiol., 1977, vol. 59, pp. 309–314.
Nakano, Y. and Asada, K., Hydrogen Peroxide Is Scavenged by Ascorbate-Specific Peroxidase in Spinach Chloroplasts, Plant Cell Physiol., 1981, vol. 22, pp. 867–880.