Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Sự kích hoạt của JNK và c-Jun liên quan đến cái chết của tế bào u lympho người do glucose oxidase gây ra
Tóm tắt
Các protein kinase cảm ứng bởi tác nhân (MAPK) ảnh hưởng đến sự kích hoạt của protein kích hoạt-1 (AP-1), một yếu tố đóng vai trò quan trọng trong việc điều chỉnh một loạt các quá trình tế bào. Tuy nhiên, vai trò của các yếu tố tín hiệu này đối với cái chết tế bào do hydrogen peroxide (H2O2) gây ra chưa được rõ ràng. Nghiên cứu này đã xem xét tác động của H2O2 lên sự kích hoạt của MAPK và AP-1 bằng cách tiếp xúc các tế bào với H2O2 được tạo ra bởi glucose oxidase hoặc bổ sung một liều lớn. Việc tiếp xúc các tế bào BJAB hoặc Jurkat với H2O2 đã ảnh hưởng đến hoạt động của MAPK khác nhau tùy thuộc vào phương pháp tiếp xúc với H2O2. H2O2 đã làm tăng hoạt tính gắn kết DNA của AP-1 trong các tế bào này, trong đó H2O2 được sản sinh liên tục dẫn đến sự gia tăng chủ yếu của các protein c-Fos, FosB và c-Jun. Sự kích hoạt c-Jun do kinase đầu cuối của c-Jun (JNK) trung gian được chứng minh có liên quan đến cái chết tế bào do H2O2 gây ra. Tuy nhiên, việc ức chế stress oxy hóa do H2O2 gây ra bằng cách sử dụng chất ức chế JNK hoặc chuyển gen kháng thể đặc hiệu với c-Jun chỉ là tạm thời ở các tế bào tiếp xúc với glucose oxidase nhưng không phải do bổ sung H2O2 liều lớn. Điều này liên quan đến sự gián đoạn tín hiệu chết tế bào do sự cạn kiệt nghiêm trọng và kéo dài của glutathione khử. Tổng thể, những kết quả này gợi ý rằng H2O2 có thể quyết định khác nhau về hình thức chết tế bào bằng cách ảnh hưởng đến trạng thái redox nội bào của các chất chống oxy hóa chứa nhóm thiol, và điều này phụ thuộc chặt chẽ hơn vào thời gian tiếp xúc với H2O2 hơn là nồng độ của tác nhân này.
Từ khóa
#Mitogen-activated protein kinases #hydrogen peroxide #cell death #AP-1 #JNK #glutathioneTài liệu tham khảo
Barbouti, A., Doulias, P.T., Nousis, L., Tenopoulou, M., and Galaris, D. (2002). DNA damage and apoptosis in hydrogen peroxide-exposed Jurkat cells: bolus addition versus continuous generation of H2O2. Free Radic. Biol. Med. 33, 691–702.
Barbouti, A., Amorgianiotis, C., Kolettas, E., Kanavaros, P., and Galaris, D. (2007). Hydrogen peroxide inhibits caspase-dependent apoptosis by inactivating procaspase-9 in an iron-dependent manner. Free Radic. Biol. Med. 43, 1377–1387.
Bradford, M.M. (1976). A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 72, 248–254.
Chang, L., and Karin, M. (2001). Mammalian MAP kinase signaling cascades. Nature 410, 37–40.
Chiarugi, P. (2008). Src redox regulation: there is more than meets the eye. Mol. Cells 26, 329–337.
Cregan, S.P., Dawson, V.L., and Slack, R.S. (2004). Role of AIF in caspase-dependent and caspase-independent cell death. Oncogene 23, 2785–2796.
Gass, P., and Herdegen, T. (1995). Neuronal expression of AP-1 proteins in excitotoxic neurodegenerative disorders and following nerve fiber lesions. Prog. Neurobiol. 47, 257–290.
Goppelt-Strube, M., and Resch, K. (1987). Polyunsaturated fatty acids are enriched in the plasma membranes of mitogenstimulated T-lymphocytes. Biochim. Biophys. Acta 904, 22–28.
Han, D.H., Hanawa, N., Saberi, B., and Kaplowitz, N. (2006). Hydrogen peroxide and redox modulation sensitize primary mouse hepatocytes to TNF-induced apoptosis. Free Radic. Biol. Med. 41, 627–639.
Hess, J., Angel, P., and Schorpp-Kistner, M. (2004). AP-1 subunits: quarrel and harmony among siblings. J. Cell Sci. 117, 5965–5973.
Hilfiker-Kleiner, D., Hilfiker, A., Kaminski, K., Schaefer, A., Park, J.K., Michel, K., Quint, A., Yaniv, M., Weitzman, J.B., and Drexler, H. (2005). Lack of JunD promotes pressure overload-induced apoptosis, hypertrophic growth, and angiogenesis in the heart. Circulation 112, 1470–1477.
Ho, T.C., Yang, Y.C., Cheng, H.C., Wu, A.C., Chen, S.L., Chen, H.K., and Taso, Y.P. (2006). Activation of mitogen-activated protein kinases is essential for hydrogen peroxide-induced apoptosis in retinal pigment epithelial cells. Apoptosis 11, 1899–1908.
Ishikawa, Y., and Kitamura, M. (2000). Anti-apoptotic effect of quercetin: intervention in the JNK- and ERK-mediated apoptotic pathways. Kidney Int. 58, 1078–1087.
Jacobs-Helber, S.M., Wickrema, A., Birrer, M.J., and Sawyer, S.T. (1998). AP1 regulation of proliferation and initiation of apoptosis in erythropoietin-dependent erythroid cells. Mol. Cell. Biol. 18, 3699–3707.
Jeong, E.J., Lee, I.Y., Choi, J.S., Cheon, I.S., Kang, G., and Choe, J. (2004). Fibroblasts enhance the in vitro survival of human memory and naive B cells by maintaining intracellular levels of glutathione. Mol. Cells 17, 430–437.
Kang, Y.H., Yi, M.J., Kim, M.J., Park, M.T., Bae, S., Kang, C.M., Cho, C.K., Park, I.C., Park, M.J., Rhee, C.H., et al. (2004). Caspase-independent cell death by arsenic trioxide in human cervical cancer cells: reactive oxygen species-mediated poly(ADP-ribose) polymerase-1 activation signals apoptosis-inducing factor release from mitochondria. Cancer Res. 64, 8960–8967.
Kook, S.H., Son, Y.O., Jang, Y.S., Lee, K.Y., Lee, S.A., Kim, B.S., Lee, H.J., and Lee, J.C. (2008). Inhibition of c-Jun N-terminal kinase sensitizes tumor cells to flavonoid-induced apoptosis through down-regulation of JunD. Toxicol. Appl. Pharmacol. 227, 468–476.
Lee, J.C., Son, Y.O., Choi, K.C., and Jang, Y.S. (2006). Hydrogen peroxide induces apoptosis of BJAB cells due to formation of hydroxyl radicals via intracellular iron-mediated Fenton chemistry in glucose oxidase-mediated oxidative stress. Mol. Cells 22, 21–29.
Li, G.Y., and Osborne, N.N. (2008). Oxidative-induced apoptosis to an immortalized ganglion cell line is caspase independent but involves the activation of poly (ADP-ribose) polymerase and apoptosis-inducing factor. Brain Res. 1188, 35–43.
Lin, T., and Yang, M.S. (2008). Benzo(α)pyrene-induced necrosis in the HepG(2) cells via PARP-1 activation and NAD(+) depletion. Toxicology 245, 147–153.
Maheshwari, A., Misro, M.M., Aggarwal, A., Sharma, R.K., and Nandan, D. (2009). Pathways involved in testicular germ cell apoptosis induced by H2O2 in vitro. FEBS J. 276, 870–881.
Maulik, N., Sato, M., Price, B.D., and Das, D.K. (1998). An essential role of NF-kappaB in tyrosine kinase signaling of p38 MAP kinase regulation of myocardial adaptation to ischemia. FEBS Lett. 429, 365–369.
Meister, A., and Anderson, M.E. (1983). Glutathione. Annu. Rev. Biochem. 52, 711–760.
Park, B.G., Yoo, C.I., Kim, H.T., Kwon, C.H., and Kim, Y.K. (2005). Role of mitogen-activated protein kinases in hydrogen peroxide-induced cell death in osteoblastic cells. Toxicology 215, 115–125.
Sancho, P., Fernández, C., Yuste, V.J., Amran, D., Ramos, A.M., de Blas, E., Susin, S.A., and Aller, P. (2006). Regulation of apoptosis/necrosis execution in cadmium-treated human promonocytic cells under different forms of oxidative stress. Apoptosis 11, 673–686.
Sen, C.K., and Packer, L. (1996). Antioxidant and redox regulation of gene transcription. FASEB J. 10, 709–720.
Son, Y.O., Lee, K.Y., Kook, S.H., Lee, H.C., Kim, J.G., Jeon, Y.M., and Jang, Y.S. (2004). Selective effects of quercetin on the cell growth and antioxidant defense system in normal versus transformed mouse hepatic cell lines. Eur. J. Pharmacol. 502, 195–204.
Son, Y.O., Jang, Y.S., Heo, J.S., Chung, W.T., Choi, K.C., and Lee, J.C. (2009). Apoptosis-inducing factor plays a critical role in caspase-independent, pyknotic cell death in hydrogen peroxide-exposed cells. Apoptosis 14, 796–808.
Suzuki, T., Okuno, H., Yoshida, T., Endo, T., Nishina, H., and Iba, H. (1991). Difference in transcriptional regulatory function between c-Fos and Fra-2. Nucleic Acids Res. 19, 5537–5542.
Vollgraf, U., Wegner, M., and Richter-Landsberg, C. (1999). Activation of AP-1 and nuclear factor-kappaB transcription factors is involved in hydrogen peroxide-induced apoptotic cell death of oligodendrocytes. J. Neurochem. 73, 2501–2509.
Wang, X., Martindale, J.L., Liu, Y., and Holbrook, N.J. (1998). The cellular response to oxidative stress: influences of mitogen-activated protein kinase signaling pathways on cell survival. Biochem. J. 333, 291–300.
Xia, Z., Dickens, M., Raingeaud, J., Davis, R.J., and Greenderg, M.E. (1995). Opposing effects of ERK and JNK-p38 MAP kinases on apoptosis. Science 270, 1326–1331.
Yoshioka, K., Deng, T., Cavigelli, M., and Karin, M. (1995). Antitumor promotion by phenolic antioxidants: inhibition of AP-1 activity through induction of Fra expression. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 92, 4972–4976.