Cấu trúc và Chức năng của Actin

Annual Review of Biophysics - Tập 40 Số 1 - Trang 169-186 - 2011
Roberto Domínguez1, Kenneth C. Holmes2
1Department of Physiology, University of Pennsylvania School of Medicine, Philadelphia, Pennsylvania 19104-6085
2Max Planck Institute for Medical Research, D69120 Heidelberg, Germany;

Tóm tắt

Actin là protein dồi dào nhất trong hầu hết các tế bào eukaryote. Nó được bảo tồn cao và tham gia vào nhiều tương tác protein - protein hơn bất kỳ protein nào đã biết. Những đặc tính này, cùng với khả năng chuyển đổi giữa dạng monomer (G-actin) và dạng sợi (F-actin) dưới sự kiểm soát của quá trình thủy phân nucleotide, ion và một số lượng lớn protein gắn với actin, đã làm cho actin trở thành một yếu tố quan trọng trong nhiều chức năng tế bào, từ sự di động của tế bào và duy trì hình dạng cũng như định hướng của tế bào cho đến việc điều chỉnh quá trình phiên mã. Hơn nữa, sự tương tác của actin sợi với myosin tạo thành cơ sở cho sự co cơ. Do vai trò trung tâm của nó trong tế bào, bộ khung tế bào actin cũng bị phá vỡ hoặc bị kiểm soát bởi nhiều mầm bệnh. Trong bài viết này, chúng tôi sẽ xem xét cấu trúc của G-actin và F-actin và thảo luận về một số tương tác điều chỉnh quá trình polymer hóa và phân hủy của actin.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.2174/092986708783503195

10.1016/j.tcb.2010.01.001

10.1073/pnas.89.16.7290

10.1038/emboj.2008.211

10.1016/S0092-8674(00)80527-9

10.1038/nrm2867

10.1083/jcb.136.6.1307

10.1007/978-1-4615-2578-3_7

10.1007/s12551-009-0008-5

10.1016/j.tibs.2004.09.004

10.1196/annals.1415.011

10.1016/j.sbi.2009.12.012

10.1152/physrev.00026.2002

10.1016/j.conb.2008.05.007

10.1038/sj.emboj.7601874

10.1038/nature09372

10.1016/j.str.2009.07.008

10.1016/S0960-9822(02)00742-X

10.1146/annurev.biochem.75.103004.142647

10.1016/j.mib.2004.12.013

10.1074/jbc.M303689200

10.1016/S0022-2836(63)80081-9

10.1016/S0955-0674(05)80007-9

10.1038/nature02005

10.1038/347044a0

10.1074/jbc.M800570200

10.1038/347037a0

10.1016/j.cell.2005.11.038

10.1126/science.1184557

10.1056/NEJM199205143262006

10.1073/pnas.1003604107

10.1006/jmbi.1993.1628

10.1111/j.1432-1033.1980.tb04437.x

10.1016/j.ceb.2006.04.009

10.1038/nature07685

10.1016/j.str.2010.05.009

10.1038/nrm2890

10.1038/nature03251

10.1126/science.1059700

10.1083/jcb.200803100

10.1016/S0014-5793(01)03242-2

10.1128/JB.00676-09

10.1146/annurev.biophys.35.040405.101936

10.1016/S0092-8674(03)00120-X

10.1016/0022-2836(87)90474-8

10.1016/j.jmb.2010.02.010

10.1038/sj.emboj.7601978

10.1126/science.1066333

10.1111/j.1432-1033.1978.tb20907.x

10.1107/S0907444908003351

10.1007/s00018-004-4225-6

10.1016/S0006-3495(95)80156-6

10.1038/35092500

10.1093/emboj/cdf672

10.1073/pnas.80.16.4922

10.1016/S0092-8674(04)00210-7

Yarmola EG, 2000, J. Biol. Chem., 275, 28120, 10.1074/jbc.M004253200

10.1002/anie.200290057

10.1111/j.1462-5822.2009.01378.x

Thông tin
Thông tin xuất bản

Annual Review of Biophysics

Tập 40 Số 1

169-186

Thông tin tác giả