Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Biểu hiện PSMA1 không bình thường liên quan đến các đặc điểm bệnh lý lâm sàng và tiên lượng trong ung thư biểu mô tế bào vảy miệng
Shigaku = Odontology - Trang 1-9 - 2024
Tóm tắt
Ung thư biểu mô tế bào vảy miệng (OSCC) là loại ung thư phổ biến toàn cầu với tỷ lệ tử vong đáng kể. OSCC là một phân loại chiếm ưu thế trong ung thư biểu mô tế bào vảy đầu và cổ (HNSCC), gây gánh nặng sức khỏe lớn. Mặc dù đã có những tiến bộ trong chẩn đoán và điều trị, nhưng tiên lượng của OSCC vẫn còn kém. 26S proteasome, một phức hợp phân huỷ protein trong tế bào, có liên quan đến ung thư, bao gồm PSMA1, một đơn vị proteasome, được tăng cường trong nhiều loại ung thư. Chúng tôi đã phân tích biểu hiện PSMA1 bằng cách sử dụng dữ liệu của TCGA, xác thực nó trong các mẫu OSCC bằng PCR thời gian thực và khám phá vai trò của nó thông qua nhiều cơ sở dữ liệu khác nhau. Các mô ung thư và mô bình thường lân cận từ bệnh nhân OSCC đã được kiểm tra và biểu hiện PSMA1 đã được phân tích. Phân tích sống sót đã đánh giá tác động của PSMA1 đối với kết quả của bệnh nhân, trong khi sự xâm nhập của các tế bào miễn dịch được kiểm tra bằng cách sử dụng cơ sở dữ liệu TIMER. GeneMANIA, STRING và Metascape đã được sử dụng để phân tích tương tác gen và con đường. PSMA1 được tăng cường đáng kể trong OSCC và HNSCC. Việc biểu hiện quá mức của nó có liên quan đến các đặc điểm bệnh lý lâm sàng tiến triển và tiên lượng xấu ở bệnh nhân HNSCC. Biểu hiện PSMA1 cũng liên quan đến sự xâm nhập của các tế bào miễn dịch. Phân tích tương tác gen đã tiết lộ sự tham gia của PSMA1 trong việc điều chỉnh quá trình phân hủy protein, cho thấy tiềm năng của nó như một mục tiêu điều trị. Việc PSMA1 tăng cường trong HNSCC liên kết với các đặc điểm bệnh lý lâm sàng xấu và tiên lượng nghiêm trọng của nó nhấn mạnh tầm quan trọng tiềm năng của nó. Cần nghiên cứu thêm để làm rõ các cơ chế phân tử và tiềm năng điều trị của nó trong việc quản lý OSCC.
Từ khóa
#ung thư biểu mô tế bào vảy miệng #PSMA1 #tiên lượng #bệnh lý lâm sàng #sự xâm nhập của tế bào miễn dịchTài liệu tham khảo
Sung H, Ferlay J, Siegel RL, Laversanne M, Soerjomataram I, Jemal A, et al. Global cancer statistics 2020: GLOBOCAN estimates of incidence and mortality worldwide for 36 cancers in 185 countries. CA Cancer J Clin. 2021;71:209–49.
Sun Z, Sun X, Chen Z, Du J, Wu Y. Head and neck squamous cell carcinoma: risk factors, molecular alterations, immunology and peptide vaccines. Int J Pept Res Ther. 2022;28:19.
Johnson DE, Burtness B, Leemans CR, Lui VWY, Bauman JE, Grandis JR. Head and neck squamous cell carcinoma. Nat Rev Dis Primers. 2020;6:92.
Joshi P, Dutta S, Chaturvedi P, Nair S. Head and neck cancers in developing countries. Rambam Maimonides Med J. 2014;5: e0009.
Zhang X, Zhang L, Tan X, Lin Y, Han X, Wang H, et al. Systematic analysis of genes involved in oral cancer metastasis to lymph nodes. Cell Mol Biol Lett. 2018;23:53.
Leemans CR, Snijders PJF, Brakenhoff RH. The molecular landscape of head and neck cancer. Nat Rev Cancer. 2018;18:269–82.
Marur S, Forastiere AA. Head and neck squamous cell carcinoma: update on epidemiology, diagnosis, and treatment. Mayo Clin Proc. 2016;91:386–96.
Choudhary A, Anitha P, Balachander K, SmilineGirija AS, Paramasivam A, Vijayshree PJ. Aberrations in genes coding for cytochrome P450 family 2 and its putative association with HNSCC. SFS. 2023;10:538–53.
Paramasivam A, George R, Priyadharsini JV. Genomic and transcriptomic alterations in m6A regulatory genes are associated with tumorigenesis and poor prognosis in head and neck squamous cell carcinoma. Am J Cancer Res. 2021;11:3688–97.
Balachander K, VijayashreePriyadharsini J, Paramasivam A. Advances in oral cancer early diagnosis and treatment strategies with liquid biopsy-based approaches. Oral Oncol. 2022;134: 106108.
Ryan K, Bauer DLV. Finishing touches: post-translational modification of protein factors involved in mammalian pre-mRNA 3’ end formation. Int J Biochem Cell Biol. 2008;40:2384–96.
Zheng N, Shabek N. Ubiquitin ligases: structure, function, and regulation. Annu Rev Biochem. 2017;86:129–57.
Wu X, Wang H, Zhu D, Chai Y, Wang J, Dai W, et al. USP3 promotes gastric cancer progression and metastasis by deubiquitination-dependent COL9A3/COL6A5 stabilisation. Cell Death Dis. 2021;13:10.
Pan J, Qiao Y, Chen C, Zang H, Zhang X, Qi F, et al. USP5 facilitates non-small cell lung cancer progression through stabilization of PD-L1. Cell Death Dis. 2021;12:1051.
Park JM, Lee JE, Park CM, Kim JH. USP44 promotes the tumorigenesis of prostate cancer cells through EZH2 protein stabilization. Mol Cells. 2019;42:17–27.
Goldberg AL. Functions of the proteasome: from protein degradation and immune surveillance to cancer therapy. Biochem Soc Trans. 2007;35:12–7.
Fang J, Rhyasen G, Bolanos L, Rasch C, Varney M, Wunderlich M, et al. Cytotoxic effects of bortezomib in myelodysplastic syndrome/acute myeloid leukemia depend on autophagy-mediated lysosomal degradation of TRAF6 and repression of PSMA1. Blood. 2012;120:858–67.
He Y-J, Li W-L, Liu B-H, Dong H, Mou Z-R, Wu Y-Z. Identification of differential proteins in colorectal cancer cells treated with caffeic acid phenethyl ester. World J Gastroenterol. 2014;20:11840–9.
Yang Q, Lu Y, Shangguan J, Shu X. PSMA1 mediates tumor progression and poor prognosis of gastric carcinoma by deubiquitinating and stabilizing TAZ. Cell Death Dis. 2022;13:989.
Chandrashekar DS, Karthikeyan SK, Korla PK, Patel H, Shovon AR, Athar M, et al. UALCAN: an update to the integrated cancer data analysis platform. Neoplasia. 2022;25:18–27.
Uhlén M, Fagerberg L, Hallström BM, Lindskog C, Oksvold P, Mardinoglu A, et al. Proteomics. Tissue-based map of the human proteome. Science. 2015;347:1260419.
Nagy Á, Munkácsy G, Győrffy B. Pancancer survival analysis of cancer hallmark genes. Sci Rep. 2021;11:6047.
Li T, Fu J, Zeng Z, Cohen D, Li J, Chen Q, et al. TIMER2.0 for analysis of tumor-infiltrating immune cells. Nucleic Acids Res. 2020;48:W509–14.
Warde-Farley D, Donaldson SL, Comes O, Zuberi K, Badrawi R, Chao P, et al. The GeneMANIA prediction server: biological network integration for gene prioritization and predicting gene function. Nucleic Acids Res. 2010;38:W214–20.
Szklarczyk D, Kirsch R, Koutrouli M, Nastou K, Mehryary F, Hachilif R, et al. The STRING database in 2023: protein-protein association networks and functional enrichment analyses for any sequenced genome of interest. Nucleic Acids Res. 2023;51:D638–46.
Zhou Y, Zhou B, Pache L, Chang M, Khodabakhshi AH, Tanaseichuk O, et al. Metascape provides a biologist-oriented resource for the analysis of systems-level datasets. Nat Commun. 2019;10:1523.
Soave CL, Guerin T, Liu J, Dou QP. Targeting the ubiquitin-proteasome system for cancer treatment: discovering novel inhibitors from nature and drug repurposing. Cancer Metastasis Rev. 2017;36:717–36.
Chiao C-C, Liu Y-H, Phan NN, An Ton NT, Ta HDK, Anuraga G, et al. Prognostic and genomic analysis of proteasome 20S subunit alpha (PSMA) family members in breast cancer. Diagnostics (Basel). 2021. https://doi.org/10.3390/diagnostics11122220.
Larsson P, Pettersson D, Engqvist H, Werner Rönnerman E, Forssell-Aronsson E, Kovács A, et al. Pan-cancer analysis of genomic and transcriptomic data reveals the prognostic relevance of human proteasome genes in different cancer types. BMC Cancer. 2022;22:993.
Li Y, Huang J, Sun J, Xiang S, Yang D, Ying X, et al. The transcription levels and prognostic values of seven proteasome alpha subunits in human cancers. Oncotarget. 2017;8:4501–19.
Liu Z, Wang W, Zhou Y, Li L, Zhou W. PSMA1, a poor prognostic factor, promotes tumor growth in lung squamous cell carcinoma. Dis Markers. 2023;2023:5386635.
Cron KR, Zhu K, Kushwaha DS, Hsieh G, Merzon D, Rameseder J, et al. Proteasome inhibitors block DNA repair and radiosensitize non-small cell lung cancer. PLoS ONE. 2013;8: e73710.