Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Kháng thể đơn dòng GC302 nhận diện kháng nguyên oncofetal ở dạ dày
Tóm tắt
Kháng thể đơn dòng GC302 được tạo ra bằng cách hợp nhất các tế bào myeloma chuột NS/1 với các tế bào lách của một con chuột BALB/c được tiêm chủng bằng dòng tế bào ung thư dạ dày người, NU-GC-3. Đặc điểm huyết thanh học của GC302 đã được phân tích thông qua thử nghiệm hấp phụ hemagglutinin hỗn hợp (MHA) trên một loạt các dòng tế bào người, và phương pháp miễn dịch peroxidase sử dụng các mẫu mô đông lạnh từ khối u và mô bình thường của người lớn và thai nhi. GC302 đã phản ứng với các loại ung thư dạ dày và đại trực tràng nhưng không phản ứng với các khối u tế bào gan, u hắc tố hay u nguyên bào thần kinh trong các thử nghiệm MHA. Qua phương pháp miễn dịch peroxidase, GC302 không phản ứng với niêm mạc dạ dày bình thường ở người lớn, nhưng có phản ứng với niêm mạc trong dạ dày thai nhi, biến đổi ruột và hầu hết các loại ung thư dạ dày. GC302 cũng phản ứng với niêm mạc bình thường của ruột, đại tràng và trực tràng cũng như với các khối u của những vị trí này. Trong các mẫu mô gan bình thường, kháng thể đã phản ứng với các ống mật, nhưng không phản ứng với các tế bào gan. Những kết quả này chỉ ra rằng kháng nguyên được phát hiện bởi GC302 được xác định là một kháng nguyên oncofetal trong dạ dày, và cũng là một kháng nguyên phân biệt cho phép phân loại giữa các ống tiêu hóa có nguồn gốc từ trước ruột và các ống tiêu hóa có nguồn gốc từ giữa ruột và ruột sau. Khối lượng phân tử của kháng nguyên GC302 được ước tính khoảng 40.000 thông qua phân tích Western blot. Điều trị bằng axit periodic trên kháng nguyên cho thấy rằng thành phần kháng nguyên là carbohydrate.
Từ khóa
#kháng thể đơn dòng #kháng nguyên oncofetal #dạ dày #ung thư #phân tích Western blotTài liệu tham khảo
Old LJ. Cancer Immunology: The search for specificity-G. H. A. Clowes Memorial Lecture. Cancer Res 1981; 41: 361–375.
Imai K, Moriya Y, Fujita H, Tsujisaki M, Kawaharada M, Yachi A. Immunologic characterization and molecular profile of carcinoembryonic antigen detected by monoclonal antibodies. J Immunol 1984; 132: 2992–2997.
Yachi A, Imai K, Fujita H, Moriya Y, Tanda M, Endo T, Tsujisaki M, Kawaharada M. Immunohistochemical distribution of the antigenic determinants detected by monoclonal antibodies to carcinoembryonic antigen. J Immunol 1984; 132: 2998–3004.
Watanabe M, Hirohashi S, Shimosato Y, Ino Y, Yamada T, Teshima S, Sekine T, Abe O. Carbohydrate antigen defined by a monoclonal antibody raised against a gastric cancer xenograft. Jpn J Cancer Res (Gann) 1985; 76: 43–52.
Togashi H, Terasaki PI, Chia D, Kukes G, Mugishima H, Kasai K, Suyama N, Fukushima K, Hirota M. A monoclonal antibody, CSTO-1, against a stomach adenocarcinoma-associated antigen. Cancer Res 1984; 44: 3952–3956.
Fukushima K, Hirota M, Terasaki PI, Wakisaka A, Togashi H, Chia D, Suyama N, Fukushi Y, Nudelman E, Hakomori S. Characterization of sialosylated Lewisx as a new tumor-associated antigen. Cancer Res 1984; 44: 5279–5285.
Carey TE, Takahashi T, Resnick LA, Oettgen HF, Old LJ. Cell surface antigens of human malignant melanoma: mixed hemadsorption assays for humoral immunity to cultured autologous melanoma cells. Proc Natl Acad Sci USA 1976; 73: 3278–3282.
Hsu SM, Raine L, Fanger H. Use of avidin-biotin-peroxidase complex (ABC) in immunoperoxidase technique. A comparison between ABC and unlabelled (PAP) procedure. J Histochem 1981; 29: 577–580.
Gogstad G, Hetland O, Solumn NO, Prydz H. Monocytes and platelets share the glycoproteins IIb and IIIa that are absent from both cells in Glanzman's thrombasthenia type I. Biochem J 1983; 214: 331–337.
Nishikimi M, Ogasawara K, Kameshita I, Taniguchi T, Shizuta Y. Poly (ADP-ribose) synthetase: The DNA binding domain and the automodification domain. J Biol Chem 1982; 257: 6102–6105.
Nishikimi M, Shimomura Y, Ozawa T. Immunochemical demonstration of the Iron-sulfer protein in complex III of mitochondrial electron-transfer chain. Biochem Int 1983; 7: 793–798.
Sakamoto J, Furukawa K, Cordon-Cardo C, Yin BWY, Rettig WJ, Oettgen HF, Old LJ, Lloyd KO. Expression of Lewisa, Lewisb, X, and Y blood group antigens in human tumor-derived cell lines. Cancer Res 1986; 46: 1553–1561.
Feizi T. Demonstration by monoclonal antibodies that carbohydrate structures of glycoproteins and glycolipids are onco-developmental antigens. Nature 1985; 314: 53–57.
Solter D, Knowles BB. Monoclonal antibody defining a stage-specific mouse embryonic antigen (SSEA-1). Proc Natl Acad Sci USA 1978; 75: 5565–5569.
Fukushi Y, Hakomori S, Shepard T. Localization and alteration of mono-, di-, and trifucosyl αa→3 type 2 chain structures during human embryogenesis and in human cancer. J Exp Med 1984; 159: 506–520.
Magnani JL, Nilsson B, Brockhaus M, Zopf D, Steplewski Z, Koprowski H, Ginsburg V. A monoclonal antibody-defined antigen associated with gastrointestinal cancer is a ganglioside containing sialylated lacto-N-fucopentaose II. J Biol Chem 1982; 257: 14365–14369.
Watanabe T, Pukel CS, Takeyama H, Lloyd KO, Shiku H, Li LTC, Travassos LR, Oettgen HF, Old LJ. Human melanoma antigen AH is an autoantigenic ganglioside related to GD 2. J Exp Med 1982; 156: 1884–1889.
Pukel CS, Lloyd KO, Travassos LR, Dippold WG, Oettgen HF, Old LJ. GD 3 a prominent ganglioside of human melanoma. Detection and characterization by mouse monoclonal antibody. J Exp Med 1982; 155: 1133–1147.