Một cái nhìn hiện đại về lyase amonia phenylalanine

Biochemistry and Cell Biology - Tập 85 Số 3 - Trang 273-282 - 2007
Malcolm J. MacDonald1, Godwin B. D’Cunha1
1Department of Chemistry, Cape Breton University, 1250 Grand Lake Road, Sydney, NS, B1P 6L2, Canada

Tóm tắt

Phenylalanine ammonia lyase (PAL; E.C.4.3.1.5), xúc tác cho quá trình chuyển hóa l-phenylalanine thành acid trans-cinnamic và amonia, lần đầu tiên được mô tả vào năm 1961 bởi Koukol và Conn. Kể từ khi phát hiện ra nó, nhiều kiến thức đã được thu thập liên quan đến vai trò thoái hóa của enzyme trong vi sinh vật và tầm quan trọng của nó trong con đường phenyl propanoid của thực vật. Cấu trúc ba chiều của enzyme đã được xác định bằng kỹ thuật tinh thể X-ray. Điều này đã dẫn đến việc hiểu biết sâu sắc hơn về cơ chế của các phản ứng được xúc tác bởi PAL, bao gồm cả việc phát hiện ra một nhân tố đồng hoạt động gần đây được mô tả, 3,5-dihydro-5-methyldiene-4H-imidazol-4-one. Trong ba thập kỷ qua, PAL đã trở nên quan trọng trong nhiều ứng dụng lâm sàng, công nghiệp và công nghệ sinh học. Phản ứng đảo ngược của phản ứng sinh lý bình thường có thể được sử dụng hiệu quả trong sản xuất l-phenylalanine tinh khiết quang học, là tiền chất của chất tạo ngọt không calo aspartame (l-phenylalanyl-l-aspartyl methyl ester). Khả năng tự nhiên của enzyme trong việc phân hủy l-phenylalanine làm cho PAL trở thành một phương pháp điều trị đáng tin cậy cho tình trạng di truyền phenylketonuria. Trong bài tổng quan ngắn này, chúng tôi thảo luận về những chi tiết nổi bật liên quan đến vai trò sinh lý của PAL, cơ chế xúc tác, phương pháp xác định và tinh chế, động học enzyme và hoạt động enzyme trong môi trường không nước. Hai chủ đề nghiên cứu hiện tại về PAL, sinh học phân tử và cấu trúc tinh thể, cũng được thảo luận.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

Abell C.W., 1987, Methods Enzymol., 142, 242, 10.1016/S0076-6879(87)42033-8

Adachi O., 1990, Agric. Biol. Chem., 54, 2839

10.1016/S0003-9861(03)00007-9

10.1126/science.567372

10.1016/j.jfoodeng.2005.10.001

10.1016/0378-1119(87)90375-1

10.1016/0091-3057(76)90287-2

Battistel, E., and Bianchi, D. 1994. Thermostability of ribonuclease in organic solvents: a calorimetric and spectroscopic study. J. Phys. Chem.98: 5368–5375.

Bezanson G.S., 1970, Can. J. Microbiol., 16, 147, 10.1139/m70-026

10.1016/S0031-9422(00)89928-8

10.1021/bi049053+

10.1016/0031-9422(73)85001-0

10.1016/j.phytochem.2004.05.006

10.1007/BF00017577

10.1016/0141-0229(94)90173-2

D’Cunha G.B., 2005, Enzyme Microb. Technol., 36, 498, 10.1016/j.enzmictec.2004.11.006

10.1016/0031-9422(95)00914-0

10.1016/S0141-0229(96)00013-0

Deshpande A.S., 1993, Indian J. Biochem. Biophys., 30, 36

10.1105/tpc.7.7.1085

Donlon, J., Levy, H., and Scriver, C.R. 2004. Hyperphenylalaninemia: phenylalanine hydroxylase deficiency.InThe metabolic and molecular bases of inherited disease.Edited byScriver, C.R., Beaudet, A.R., Sly, W., and Valle, D. McGraw Hill, New York. pp. 1821–1838.

Edwards R., 1990, Phytochemistry, 9, 1867, 10.1016/0031-9422(90)85030-J

Evans C.T., 1986, Enzyme Microb. Technol., 9, 417, 10.1016/0141-0229(87)90137-2

Evans C.T., 1987, Appl. Microbiol. Biotechnol., 25, 399, 10.1007/BF00253308

10.1093/nar/16.23.11381

Fritz R.R., 1976, J. Biol. Chem., 251, 4646, 10.1016/S0021-9258(17)33251-9

10.1016/0141-0229(95)00247-2

Gareth Rees D., 1997, Biochim. Biophys. Acta, 1338, 121, 10.1016/S0167-4838(96)00195-1

10.1021/bi00519a023

Gilbert H.J., 1982, J. Bacteriol., 150, 498, 10.1128/JB.150.2.498-505.1982

Gilbert H.J., 1983, J. Bacteriol., 153, 1147, 10.1128/JB.153.3.1147-1154.1983

Givot I.L., 1969, J. Biol. Chem., 244, 6341, 10.1016/S0021-9258(18)63471-4

10.1006/abbi.1998.0860

10.1016/0031-9422(91)84103-Y

Hanson K.R., 1968, Biochemistry, 7, 1904, 10.1021/bi00845a039

Hamilton, B.K., Hsiao, H.Y., Swann, W., Anderson, D., and Delente, J. 1985. Manufacture ofl-amino acids with bioreactors. Trends Biotechnol.3: 64–68.

10.1016/0003-9861(70)90100-1

10.1021/bi00333a023

10.1016/0006-291X(68)90376-8

Hodgins D.S., 1971, J. Biol. Chem., 246, 2977, 10.1016/S0021-9258(18)62279-3

10.1105/tpc.7.7.1071

Hsia, D.Y. and Holtzmann, N.A. 1973. A critical evaluation of phenylketonuria screening.InMedical genetics.Edited byMcKusick, V.A. and Claiborne, R. HP Publishing, N.Y. pp. 237–244.

Jorrin J., 1990, Plant Physiol., 92, 447, 10.1104/pp.92.2.447

Khan N.U., 1989, Curr. Sci., 58, 427

Kilbanov, A.M. and Ahern, T.J. 1987. Thermostability of proteins.InProtein engineering.Edited byOxender, D.L. and Fox, C.F. Alan R. Liss, N.Y. pp. 213–218.

Koukol J., 1961, J. Biol. Chem., 236, 2692, 10.1016/S0021-9258(19)61721-7

10.1016/S0014-5793(02)02272-X

Langer B., 2001, Adv. Protein Chem., 58, 175, 10.1016/S0065-3233(01)58005-5

10.1006/abbi.1999.1402

Lopez-Galvez G., 1996, Postharvest Biol. Technol., 9, 223, 10.1016/S0925-5214(96)00050-6

Marusich W.C., 1981, J. Bacteriol., 146, 1013, 10.1128/JB.146.3.1013-1019.1981

10.1016/0024-3205(67)90113-0

Mozhaev, V.V., Poltevsky, K.G., Slepnev, V.I., Badun, G.A., and Levashov, A.V. 1991. Homogenous solutions of hydrophilic enzymes in nonpolar organic solvents: new systems for fundamental studies and biocatalytic transformations. FEBS Lett.292: 159–161.

Nakamichi K., 1983, Appl. Microbiol. Biotechnol., 18, 158, 10.1007/BF00498038

Ogata K., 1967, Agric. Biol. Chem., 31, 200

Orndorff S.A., 1988, Appl. Environ. Microbiol., 54, 996, 10.1128/AEM.54.4.996-1002.1988

Orum H., 1992, Appl. Microbiol. Biotechnol., 36, 745, 10.1007/BF00172186

10.1016/S0033-7560(68)80108-5

10.1046/j.1432-1033.2002.02984.x

10.1016/j.ymgme.2005.06.016

10.1016/S0031-9422(98)00608-6

10.1016/0031-9422(82)80077-0

Sawada S., 1973, Biochim. Biophys. Acta, 315, 204, 10.1016/0005-2744(73)90145-9

10.1016/0014-5793(89)81687-4

10.1073/pnas.92.18.8433

10.1021/bi982929q

Scriver, C.R., and Kaufman, S. 2001. Hyperphenylalaninemia: phenylalanine hydroxylase deficiency.InThe metabolic and molecular bases of inherited disease. McGraw Hill, New York.

Shaw N.M., 1990, Biochem. J., 267, 163, 10.1042/bj2670163

Sikora L.A., 1982, J. Bacteriol., 150, 1287, 10.1128/JB.150.3.1287-1291.1982

10.1006/pmpp.2000.0276

10.1016/0141-0229(94)00072-Y

Taylor R.G., 1990, J. Biol. Chem., 265, 18192, 10.1016/S0021-9258(17)44737-5

10.1111/j.1399-3054.1984.tb04558.x

Wall M.J., 2006, Proc. N. S. Inst. Sci., 43, 219

Watanabe S.K., 1992, Biotechnol., 8, 406

10.1016/S1369-5266(98)80113-1

Whetten R.W., 1992, Plant Physiol., 98, 380, 10.1104/pp.98.1.380

Williams V.R., 1967, Biochim. Biophys. Acta, 139, 214, 10.1016/0005-2744(67)90139-8

Yamada S., 1981, Appl. Environ. Microbiol., 42, 773, 10.1128/AEM.42.5.773-778.1981

10.1016/j.jfoodeng.2006.03.007

Zaks, A. and Klibanov, A.M. 1984. Enzymatic catalysis in organic media at 100 degrees C. Science, (Washington, D.C.),224: 1249–1251.

Thông tin
Thông tin xuất bản

Biochemistry and Cell Biology

Tập 85 Số 3

273-282

Thông tin tác giả