Một họ các yếu tố điều tiết kết thúc phiên mã có khả năng tồn tại chung giữa động vật bậc cao và thực vật

Current Genetics - Tập 48 - Trang 265-269 - 2005
Tomas Linder1, Chan Bae Park1, Jordi Asin-Cayuela1, Mina Pellegrini1, Nils-Göran Larsson1, Maria Falkenberg1, Tore Samuelsson2, Claes M. Gustafsson1,2
1Department of Laboratory Medicine, Division for Metabolic Diseases, Karolinska Institutet, Huddinge, Sweden
2Department of Medical Biochemistry, Göteborg University, Göteborg, Sweden

Tóm tắt

Nhân tố kết thúc phiên mã ty thể ở người (mTERF) liên quan đến việc điều tiết phiên mã của bộ gen ty thể. Các tìm kiếm về sự tương đồng và phân tích phát sinh loài cho thấy mTERF là một thành viên của họ protein lớn và phức tạp (họ MTERF) được chia sẻ giữa động vật đa bào và thực vật. Điều thú vị là, chúng tôi đã xác định được ba gen MTERF mới trong động vật có xương sống, tất cả đều mã hóa cho các protein có dự đoán vị trí trong ty thể. Các thành viên của họ MTERF cho đến nay vẫn chưa được phát hiện trong nấm, hỗ trợ ý tưởng rằng việc điều tiết phiên mã ty thể có thể đã tiến hóa tách biệt trong nấm men và tế bào động vật.

Từ khóa

#mTERF #phiên mã ty thể #động vật bậc cao #thực vật #phân tích phát sinh loài

Tài liệu tham khảo

Altschul SF et al (1997) Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs. Nucleic Acids Res 25:3389–3402 Baldauf SL, Palmer JD (1993) Animals and fungi are each other’s closest relatives: congruent evidence from multiple proteins. Proc Natl Acad Sci USA 90:11558–11562 Baldauf SL, Roger AJ, Wenk-Siefert I, Doolittle WF (2000) A kingdom-level phylogeny of eukaryotes based on combined protein data. Science 290:972–977 Bateman A et al (2004) The Pfam protein families database. Nucleic Acids Res 32:D138–D141 Binder S, Brennicke A (2003) Gene expression in plant mitochondria: transcriptional and post-transcriptional control (discussion 188–189). Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci 358:181–188 Daga A, Micol V, Hess D, Aebersold R, Attardi G (1993) Molecular characterization of the transcription termination factor from human mitochondria. J Biol Chem 268:8123–8130 Dairaghi DJ, Shadel GS, Clayton DA (1995) Addition of a 29 residue carboxyl-terminal tail converts a simple HMG box-containing protein into a transcriptional activator. J Mol Biol 249:11–28 Emanuelsson O, Nielsen H, Brunak S, von Heijne G (2000) Predicting subcellular localization of proteins based on their N-terminal amino acid sequence. J Mol Biol 300:1005–1016 Fernandez-Silva P et al (2001) Sea urchin mtDBP is a two-faced transcription termination factor with a biased polarity depending on the RNA polymerase. Nucleic Acids Res 29:4736–4743 Fisher RP, Clayton DA (1988) Purification and characterization of human mitochondrial transcription factor 1. Mol Cell Biol 8:3496–3509 Gaspari M, Larsson NG, Gustafsson CM (2004) The transcription machinery in mammalian mitochondria. Biochim Biophys Acta 1659:148–152 Gelfand R, Attardi G (1981) Synthesis and turnover of mitochondrial ribonucleic acid in HeLa cells: the mature ribosomal and messenger ribonucleic acid species are metabolically unstable. Mol Cell Biol 1:497–511 Higgins DG, Thompson JD, Gibson TJ (1996) Using CLUSTAL for multiple sequence alignments. Methods Enzymol 266:383–402 Kruse B, Narasimhan N, Attardi G (1989) Termination of transcription in human mitochondria: identification and purification of a DNA binding protein factor that promotes termination. Cell 58:391–397 Larsson NG et al (1998) Mitochondrial transcription factor A is necessary for mtDNA maintenance and embryogenesis in mice. Nat Genet 18:231–236 Loguercio Polosa P, Roberti M, Musicco C, Gadaleta MN, Quagliariello E, Cantatore P (1999) Cloning and characterisation of mtDBP, a DNA-binding protein which binds two distinct regions of sea urchin mitochondrial DNA. Nucleic Acids Res 27:1890–1899 Masters BS, Stohl LL, Clayton DA (1987) Yeast mitochondrial RNA polymerase is homologous to those encoded by bacteriophages T3 and T7. Cell 51:89–99 Montoya J, Christianson T, Levens D, Rabinowitz M, Attardi G (1982) Identification of initiation sites for heavy-strand and light-strand transcription in human mitochondrial DNA. Proc Natl Acad Sci USA 79:7195–7199 Page RD (1996) TreeView: an application to display phylogenetic trees on personal computers. Comput Appl Biosci 12:357–358 Parisi MA, Clayton DA (1991) Similarity of human mitochondrial transcription factor 1 to high mobility group proteins. Science 252:965–969 Parisi MA, Xu B, Clayton DA (1993) A human mitochondrial transcriptional activator can functionally replace a yeast mitochondrial HMG-box protein both in vivo and in vitro. Mol Cell Biol 13:1951–1961 Roberti M, Polosa PL, Bruni F, Musicco C, Gadaleta MN, Cantatore P (2003) DmTTF, a novel mitochondrial transcription termination factor that recognises two sequences of Drosophila melanogaster mitochondrial DNA. Nucleic Acids Res 31:1597–1604 Schinkel AH, Koerkamp MJ, Touw EP, Tabak HF (1987) Specificity factor of yeast mitochondrial RNA polymerase. Purification and interaction with core RNA polymerase. J Biol Chem 262:12785–12791 Schonfeld C, Wobbe L, Borgstadt R, Kienast A, Nixon PJ, Kruse O (2004) The nucleus-encoded protein MOC1 is essential for mitochondrial light acclimation in Chlamydomonas reinhardtii. J Biol Chem 279:50366–50374 Shang J, Clayton DA (1994) Human mitochondrial transcription termination exhibits RNA polymerase independence and biased bipolarity in vitro. J Biol Chem 269:29112–29120 Thompson JD, Higgins DG, Gibson TJ (1994) CLUSTAL W: improving the sensitivity of progressive multiple sequence alignment through sequence weighting, position-specific gap penalties and weight matrix choice. Nucleic Acids Res 22:4673–4680