Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Một chu trình axit citric hoàn chỉnh trong chuyển hóa đồng hóa của Pelobacter acidigallici, một loại vi khuẩn lên men yếm khí hoàn toàn
Tóm tắt
Pelobacter acidigallici là một loại vi khuẩn yếm khí hoàn toàn, có khả năng lên men trihydroxybenzen để tạo ra 3 mol acetate trên mỗi mol cơ chất. Chất trung gian chính liên kết các chuỗi phân hủy với sự hình thành của vật chất tế bào là acetyl-CoA. Vì P. acidigallici không phụ thuộc vào các tác nhân cho electron bên ngoài, nó phải oxy hóa một phần acetyl-CoA để cung cấp các đơn vị khử cho quá trình đồng hóa. Trong nghiên cứu này, chúng tôi chứng minh sự hiện diện của tất cả các enzyme cần thiết để vận hành một chu trình axit citric được biến đổi, với hoạt động đủ để hỗ trợ sự phát triển. Các enzyme không bình thường trong chu trình này là 2-oxoglutarate synthase và succinyl-CoA: acetoacetate CoA transferase. Các phản ứng anaplerotic được xúc tác bởi pyruvate synthase, PEP synthetase và PEP carboxylase. Không có hoạt động dehydrogenase CO, hydrogenase, hoặc dehydrogenase formate nào có thể được phát hiện. Ý nghĩa hệ phát sinh chủng loại của những phát hiện này liên quan đến mối quan hệ gần gũi của P. acidigallici với các vi khuẩn gram âm, giảm sulfur thông qua việc phân loại 16 S rRNA được thảo luận.
Từ khóa
#Pelobacter acidigallici #chu trình axit citric #vi khuẩn yếm khí #chuyển hóa đồng hóa #enzymeTài liệu tham khảo
Anfinsen CB (1955) Aconitase from pig heart muscle. In: Colowick SP, Kaplan NO (eds) Methods in enzymology, vol I. Academic Press, New York, pp 695–698
Bergmeyer HU, Gawehn K, Graßl M (1974) Enzyme als biochemische Reagentien. In: Bergmeyer HU (ed) Methoden der enzymatischen Analyse, vol I, 3rd edn. Verlag Chemie, Weinheim, pp 454–558
Bernt E, Bergmeyer HU (1974) Isocitrat-Dehydrogenase. UV-Test. In: Bergmeyer HU (ed) Methoden der enzymatischen Analyse, vol I, 3rd edn. Verlag Chemie, Weinheim, pp 660–663
Bradford MM (1976) A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem 72:248–254
Brandis-Heep A, Gebhardt NA, Thauer RK, Widdel F, Pfennig N (1983) Anaerobic acetate oxidation to CO2 by Desulfobacter postgatei. 1. Demonstration of all enzymes required for the operation of the citric acid cycle. Arch Microbiol 136:222–229
Brune A, Schink B (1990) Pyrogallol-to-phloroglucinol conversion and other hydroxyl-transfer reactions catalyzed by cell extracts of Pelobacter acidigallici. J Bacteriol 172:1070–1076
Cánovas JL, Kornberg HL (1969) Phosphoenolpyruvate carboxylase from Echerichia coli In: Lowenstein JM (ed) Methods in enzymology, vol XIII. Academic Press, New York London, pp 288–292
Dehning I, Schink B (1989) Malonomonas rubra gen. nov. sp. nov., a microaero tolerant anaerobic bacterium growing by decarboxylation of malonate. Arch Microbiol 151:427–433
Diekert GB, Thauer RK (1978) Carbon monoxide oxidation by Clostridium thermoaceticum and Clostridium formicoaceticum. J Bacteriol 136:597–606
Dixon GH, Kornberg HL (1959) Assay methods for key enzymes of the glyoxylate cycle. Biochem J 72:3p
Eyzaguirre J, Jansen K, Fuchs G (1982) Phosphoenolpyruvate synthetase in Methanobacterium thermoautotrophicum. Arch Microbiol 132:67–74
Gebhardt NA, Thauer RK, Linder D, Kaulfers PM, Pfennig N (1985) Mechanism of acetate oxidation to CO2 with elemental sulfur in Desulfuromonas acetoxidans. Arch Microbiol 141: 392–398
Hilpert W, Schink B, Dimroth P (1984) Life by a new decarboxylation-dependent energy conservation mechanism with Na+ as compling ion. EMBO J 3:1665–1670
International Union of Biochemistry (1984) Enzyme nomenclature 1984. Academic Press, Orlando, Florida
Krumholz LR, Crawford RL, Hemling ME, Bryant MP (1987) Metabolism of gallate and phloroglucinol in Eubacterium oxidoreducens via 3-hydroxy-5-oxohexanoate. J Bacteriol 169:1886–1890
Lynen F, Ochoa S (1953) Enzymes of fatty acid metabolism. Biochim Biophys Acta 12:299–314
Paulsen J, Kröger A, Thauer RK (1986) ATP-driven succinate oxidation in the catabolism of Desulfuromonas acetoxidans. Arch Microbiol 144:78–83
Riddles PW, Blakeley RL, Zerner B (1979) Ellman's reagent: 5,5′-dithiobis(2-nitrobenzoic acid) — a reexamination. Anal Biochem 94:75–81
Samain E, Albagnac G, Dubourguier HC (1986) Initial steps of catabolism of trihydroxybenzenes in Pelobacter acidigallici. Arch Microbiol 144:242–244
Schauder R, Eikmanns B, Thauer RK, Widdel F, Fuchs G (1986) Acetate oxidation to CO2 in anaerobic bacteria via a novel pathway not involving reactions of the citric acid cycle. Arch Microbiol 145:162–172
Schink B, Pfennig N (1982) Fermentation of trihydroxybenzenes by Pelobacter acidigallici gen. nov. sp. nov., a new strictly anaerobic, non-sporeforming bacterium. Arch Microbiol 133:195–201
Seubert W, Weicker H (1969) Pyruvate carboxylase from Pseudomonas. In: Lowenstein JM (ed) Methods in enzymology, vol XIII. Academic Press, New York London, pp 258–262
Spormann AM, Thauer RK (1988) Anaerobic acetate oxidation to CO2 be Desulfotomaculum acetoxidans. Demonstration of enzymes required for the operation of an oxidative acetyl-CoA/carbon monoxide dehydrogenase pathway. Arch Microbiol 150:374–380
Stackebrandt E, Wehmeyer U, Schink B (1989) The phylogenetic status of Pelobacter acidigallici, Pelobacter venetianus, and Pelobacter carbinolicus. System Appl Microbiol 11:257–260
Stams AJM, Kremer DR, Nicolay K, Weenk GH, Hansen TA (1984) Pathway of propionate formation in Desulfobulbus propionicus. Arch Microbiol 139:167–173
Stern JR (1956) Optical properties of acetoacetyl-S-coenzyme A and its metal chelates. J Biol Chem 221:33–44
Thauer RK (1988) Citric-acid cycle, 50 years on. Modifications and an alternative pathway in anaerobic bacteria. Eur J Biochem 176:497–508
Wood HG, Davis JJ, Willard JM (1969) Phosphoenolpyruvate carboxytransphosphorylase from Propionibacterium shermannii. In: Lowenstein JM (ed) Methods in enzymology, vol XIII. Academic Press, New York London, pp 297–309
Zeikus JG, Fuchs G, Kenealy W, Thauer RK (1977) Oxidoreductases involved in cell carbon synthesis of Methanobacterium thermoautotrophicum. J Bacteriol 132:604–613