Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Một tác nhân đánh dấu biotin có thể cắt bỏ, cho phép làm giàu và xác định các vị trí carbonyl hóa trong protein
Tóm tắt
Nghiên cứu về tính hữu dụng của một loại nhãn có thể cắt bỏ mới cho việc xác định và làm giàu các carbonyl protein được tiến hành. Sử dụng một hệ thống mô hình, huyết thanh albumin của con người đã được sửa đổi bằng acrolein, tác nhân gắn kết EZ-Link alkoxyamine-PEG4-SS-PEG4-biotin đã được thử nghiệm để đánh dấu các carbonyl protein trong các phân tích proteome về carbonyl hóa protein. Hiệu suất của việc gắn nhãn đã được kiểm tra và so sánh với các tác nhân biotin hydrazide tiêu chuẩn. Nhãn cũng được kiểm tra trong các thí nghiệm sắc ký lỏng - ghép khối phổ (LC/MS/MS). Chất lượng của phổ phân mảnh đã được đánh giá và hiệu suất phát hiện tương đối của các vị trí sửa đổi khác nhau được so sánh với các tác nhân biotin hydrazide tiêu chuẩn. Cuối cùng, khả năng sử dụng nhãn với các giao thức làm giàu biotin streptavidin trong quy trình làm proteomics tiêu chuẩn đã được xem xét.
Từ khóa
#carbonyl hóa #nhãn biotin #proteomics #sắc ký lỏng #khối phổ #EZ-Link alkoxyamine #streptavidinTài liệu tham khảo
Luo S, Wehr NB (2009) Protein carbonylation: avoiding pitfalls in the 2,4-dinitrophenylhydrazine assay. Redox Rep 14:159–166. doi:10.1179/135100009X392601
Dalle-Donne I, Giustarini D, Colombo R, Rossi R, Milzani A (2003) Protein carbonylation in human diseases. Trends Mol Med 9:169–176. doi:10.1016/S1471-4914(03)00031-5
Shacter E (2000) Quantification and significance of protein oxidation in biological samples. Drug Metab Rev 32:307
Madian AG, Diaz-Maldonado N, Gao Q, Regnier FE (2011) Oxidative stress induced carbonylation in human plasma. J Proteomics 74:2395–2416. doi:10.1016/j.jprot.2011.07.014
Stadtman ER (2006) Protein oxidation and aging. Free Radic Res 40:1250–1258. doi:10.1080/10715760600918142
Dalle-Donne I, Rossi R, Colombo R, Giustarini D, Milzani A (2006) Biomarkers of oxidative damage in human disease. Clin Chem 52:601–623. doi:10.1373/clinchem.2005.061408
Stadtman ER, Levine RL (2000) Protein oxidation. Ann N Y Acad Sci 899:191–208. doi:10.1111/j.1749-6632.2000.tb06187.x
Colzani M, Aldini G, Carini M (2013) Mass spectrometric approaches for the identification and quantification of reactive carbonyl species protein adducts. J Proteomics 92:28–50. doi:10.1016/j.jprot.2013.03.030
Cabiscol E, Tamarit J, Ros J (2014) Protein carbonylation: proteomics, specificity and relevance to aging. Mass Spectrom Rev 33:21–48. doi:10.1002/mas.21375
Berlett BS, Stadtman ER (1997) Protein oxidation in aging, disease, and oxidative stress. J Biol Chem 272:20313–20316. doi:10.1074/jbc.272.33.20313
Madian AG, Regnier FE (2010) Proteomic identification of carbonylated proteins and their oxidation sites. J Proteome Res 9:3766–3780. doi:10.1021/pr1002609
Levine RL, Garland D, Oliver CN, Amici A, Climent I, Lenz A-G, Ahn B-W, Shaltiel S, Stadtman ER (1990) Determination of carbonyl content in oxidatively modified proteins. In: Lester Packer ANG (ed) Methods Enzymol. Academic Press, pp 464–478
Mirzaei H, Regnier F (2005) Enrichment of carbonylated peptides using Girard P reagent and strong cation exchange chromatography. Anal Chem 78:770–778. doi:10.1021/ac0514220
Ugur Z, Coffey CM, Gronert S (2012) Comparing the efficiencies of hydrazide labels in the study of protein carbonylation in human serum albumin. Anal Bioanal Chem 404:1399–1411. doi:10.1007/s00216-012-6235-9
Chaudhuri AR, de Waal EM, Pierce A, Van Remmen H, Ward WF, Richardson A (2006) Detection of protein carbonyls in aging liver tissue: a fluorescence-based proteomic approach. Mech Ageing Dev 127:849–861. doi:10.1016/j.mad.2006.08.006
Mohanty JG, Bhamidipaty S, Evans MK, Rifkind JM (2010) A fluorimetric semi-microplate format assay of protein carbonyls in blood plasma. Anal Biochem 400:289–294. doi:10.1016/j.ab.2010.01.032
Chavez J, Wu J, Han B, Chung W-G, Maier CS (2006) New role for an old probe: affinity labeling of oxylipid protein conjugates by N‘-Aminooxymethylcarbonylhydrazino d-biotin. Anal Chem 78:6847–6854. doi:10.1021/ac0607257
Yan L-J, Forster MJ (2011) Chemical probes for analysis of carbonylated proteins: a review. J Chromatogr B 879:1308–1315. doi:10.1016/j.jchromb.2010.08.004
Bollineni RC, Fedorova M, Hoffmann R (2013) Qualitative and quantitative evaluation of derivatization reagents for different types of protein-bound carbonyl groups. Analyst 138:5081–5088. doi:10.1039/c3an00724c
Nguyen TT, Sly KL, Conboy JC (2011) Comparison of the energetics of avidin, streptavidin, neutravidin, and anti-biotin antibody binding to biotinylated lipid bilayer examined by second-harmonic generation. Anal Chem 84:201–208. doi:10.1021/ac202375n
Diamandis EP, Christopoulos TK (1991) The biotin-(strept)avidin system: principles and applications in biotechnology. Clin Chem 37:625–636
Randall MJ, Hristova M, van der Vliet A (2013) Protein alkylation by the α, β-unsaturated aldehyde acrolein. A reversible mechanism of electrophile signaling? FEBS Lett 587:3808–3814. doi:10.1016/j.febslet.2013.10.006
Soreghan BA, Yang F, Thomas SN, Hsu J, Yang AJ (2003) High-throughput proteomic-based identification of oxidatively induced protein carbonylation in mouse brain. Pharm Res 20:1713–1720. doi:10.1023/B:PHAM.0000003366.25263.78
Narayanasamy SK, Simpson DC, Martin I, Grotewiel M, Gronert S (2014) Paraquat exposure and Sod2 knockdown have dissimilar impacts on the Drosophila melanogaster carbonylated protein proteome. Proteomics 14:2566–2577. doi:10.1002/pmic.201400192
Temple A, Yen T-Y, Gronert S (2006) Identification of specific protein carbonylation sites in model oxidations of human serum albumin. J Am Soc Mass Spectrom 17:1172–1180. doi:10.1016/j.jasms.2006.04.030
Liu Q, Simpson DC, Gronert S (2012) The reactivity of human serum albumin toward trans-4-hydroxy-2-nonenal. J Mass Spectrom 47:411–424. doi:10.1002/jms.2037
Green NM Spectrophotometric determination of avidin and biotin. Methods Enzymol 18:418–424. doi: 10.1016/0076-6879(71)18342-5
Elias JE, Gygi SP (2010) Target-decoy search strategy for mass spectrometry-based proteomics. Methods Mol Biol Clifton NJ 604:55–71. doi:10.1007/978-1-60761-444-9_5
Lundgren DH, Hwang S-I, Wu L, Han DK (2010) Role of spectral counting in quantitative proteomics. Expert Rev Proteomics 7:39–53. doi:10.1586/epr.09.69
Meloun B, Morávek L, Kostka V (1975) Complete amino acid sequence of human serum albumin. FEBS Lett 58:134–137. doi:10.1016/0014-5793(75)80242-0
Esterbauer H, Schaur RJ, Zollner H (1991) Chemistry and biochemistry of 4-hydroxynonenal, malonaldehyde and related aldehydes. Free Radic Biol Med 11:81–128. doi:10.1016/0891-5849(91)90192-6
Liu Q (2012) Identification and quantification of protein carbonylation by mass spectrometry. Ph.D., Virginia Commonwealth University
Kleinova M, Belgacem O, Pock K, Rizzi A, Buchacher A, Allmaier G (2005) Characterization of cysteinylation of pharmaceutical-grade human serum albumin by electrospray ionization mass spectrometry and low-energy collision-induced dissociation tandem mass spectrometry. Rapid Commun Mass Spectrom 19:2965–2973. doi:10.1002/rcm.2154
Carter D, Ho J (1994) Structure of serum-albumin. Adv Protein Chem 45:153–203
Bereman MS, Comins DL, Muddiman DC (2010) Increasing the hydrophobicity and electrospray response of glycans through derivatization with novel cationic hydrazides. Chem Commun Camb Engl 46:237–239. doi:10.1039/b915589a