Natural protein proteinase inhibitors and their interaction with proteinases

FEBS Journal - Tập 204 Số 2 - Trang 433-451 - 1992
Wolfram Bode1, Robert Huber1
1Max Planck Institut für Biochemie, Martinsried, Federal Republic of Germany

Tóm tắt

The substrate‐like ‘canonical' inhibition by the ‘small’ serine proteinase inhibitors and the product‐like inhibition by the carboxypeptidase inhibitor have provided the only atomic models of protein inhibitor–proteinase interactions for about 15 years. The recently published structures of cystatin/stefin – papain complexes and of hirudin – thrombin complexes reveal novel non‐substrate ‐ like interactions. In addition, the structure of pro‐carboxypeptidase showes a mode of inactivation which bears resemblance to proteinase/protein inhibitor systems. Considerable progress in understanding the transition between native and cleaved states of the serpins has also been made by several recent structural studies.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1016/S0006-291X(67)80055-X

10.1146/annurev.bi.49.070180.003113

Barrett A. J., 1986, Proteinase inhibitors, 515

10.1016/0014-5793(91)80804-C

Cawston T. E., 1986, Proteinase inhibitors, 589

10.1096/fasebj.5.8.1850705

10.1016/0014-5793(90)80275-N

10.1021/bi00484a003

10.1016/0022-2836(91)90869-8

Sottrup‐Jensen L., 1990, J. Biol. Chem., 264, 11539, 10.1016/S0021-9258(18)80094-1

Read R., 1986, Proteinase inhibitors, 301

10.1093/oxfordjournals.jbchem.a121872

10.1002/j.1460-2075.1988.tb02819.x

10.1016/0022-2836(89)90376-8

10.1016/0014-5793(89)80486-7

10.1126/science.2374926

Rydel T. J., 1992, J. Mol. Biol., 221, 583, 10.1016/0022-2836(91)80074-5

10.1002/j.1460-2075.1990.tb07410.x

10.1002/j.1460-2075.1988.tb03109.x

10.1002/j.1460-2075.1990.tb08321.x

10.1002/j.1460-2075.1991.tb07914.x

10.3109/10409238909086962

10.1016/0076-6879(89)76004-3

10.1016/0959-440X(91)90010-Q

10.1107/S0567740875002415

10.1016/0022-2836(87)90633-4

10.1016/0022-2836(87)90294-4

10.1093/protein/3.7.591

10.1021/bi00495a002

10.1016/0022-2836(87)90037-4

10.1016/0022-2836(74)90163-6

10.1107/S010876818300275X

10.1007/BF00535756

10.1016/0022-2836(78)90246-2

10.1111/j.1432-1033.1984.tb08447.x

10.1016/0022-2836(83)90078-5

10.1016/0022-2836(91)90115-M

10.1016/0022-2836(82)90212-1

10.1016/0022-2836(81)90263-1

10.1016/0022-2836(82)90550-2

10.1021/bi00288a012

10.1016/0022-2836(87)90659-0

10.1111/j.1432-1033.1985.tb08762.x

10.1002/j.1460-2075.1986.tb04521.x

Reference deleted.

Reference deleted.

10.1016/0022-2836(91)90114-L

10.1016/0022-2836(91)90112-J

10.1016/0022-2836(85)90347-X

10.1021/bi00717a024

10.1016/0022-2836(91)90618-G

10.1016/0014-5793(91)80158-Y

10.1016/0022-2836(84)90150-5

10.1016/0022-2836(79)90198-0

10.1246/bcsj.57.2075

10.1093/protein/4.5.501

10.1073/pnas.82.21.7242

10.1021/bi00417a058

10.1021/bi00375a036

10.1002/j.1460-2075.1986.tb04286.x

10.1111/j.1432-1033.1987.tb13566.x

10.1093/protein/1.4.313

10.1107/S0108768189006038

10.1016/0022-2836(89)90336-7

10.1002/jmr.300030405

10.1016/0022-2836(91)90549-L

Suzuki A., 1987, J. Biochem. (Tokyo), 101, 267, 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a121935

Reference deleted.

10.1016/0022-2836(89)90138-1

10.1002/prot.340060407

10.1016/0022-2836(84)90298-5

10.1093/protein/2.6.407

10.1016/0022-2836(91)90704-A

Reference deleted.

10.1016/S0022-2836(05)80212-8

10.1038/347099a0

10.1021/bi00432a038

10.1021/bi00436a027

10.1016/0022-2836(82)90309-6

10.1021/bi00398a069

10.1016/0022-2836(91)90199-G

10.1021/bi00453a025

10.1021/ar50123a006

10.1016/0968-0004(85)90011-8

10.1021/bi00449a001

10.1146/annurev.bi.52.070183.003255

10.1016/S0022-2836(83)80130-2

10.1021/bi00386a044

Reference deleted.

10.1016/0022-2836(84)90077-9

10.1002/jcb.240290406

Reference deleted.

Wagner G., 1990, DNA protein complexes and proteins, 93

10.1021/bi00478a022

10.1038/338127a0

10.1016/0022-2836(91)90370-L

Rhyn G. I., 1988, Biochemistry, 27, 2529, 10.1021/bi00407a040

Finkenstadt W. R., 1974, Bayer Symp., 5, 389, 10.1007/978-3-642-87966-1_45

10.1021/bi00602a015

Ardelt W., 1983, Acta Biochim. Pol., 30, 115

10.1021/bi00341a007

Robertus J. D., 1978, Biochemistry, 11, 2439, 10.1021/bi00763a009

10.1016/0022-2836(80)90214-4

Bode W., 1986, Molecular and cellular basis of digestion, 213

Laskowski M., 1989, Protein recognition of immobilized ligands, 149

10.1111/j.1432-1033.1988.tb14330.x

10.1021/bi00375a028

10.1007/BF01024766

10.1016/0006-2952(80)90177-X

10.1002/j.1460-2075.1989.tb08511.x

10.1016/0006-291X(89)91591-X

10.1021/bi00483a025

10.1016/S0021-9258(17)46181-3

10.1016/0022-2836(79)90227-4

10.1016/0022-2836(76)90089-9

10.1016/S0022-2836(77)80062-4

Zbyrt T., 1991, Biol. Chem. Hoppe-Seyler, 372, 255, 10.1515/bchm3.1991.372.1.255

Nolte H. J., 1978, Biophys. Chem., 10, 253, 10.1016/0301-4622(79)85014-0

10.1021/bi00542a019

10.1016/S0021-9258(18)37436-2

Carrell R. W., 1989, Nature, 317, 730, 10.1038/317730a0

10.1016/S0021-9258(18)67022-X

10.1002/jcb.240320106

10.1093/protein/3.6.469

10.1111/j.1432-1033.1990.tb19425.x

Carrell R. W., 1991, 20th Linderstrøm‐Lang Conference, 152

10.1111/j.1432-1033.1991.tb16483.x

Bock S. C.(1991)20th Linderstrøm‐Lang Conference pp.149–151.

10.1016/S0021-9258(18)31573-4

10.1002/prot.340090308

10.1021/bi00218a014

10.1016/S0021-9258(19)40178-6

10.1126/science.2456616

10.1016/S0021-9258(18)92722-5

10.1021/bi00220a039

10.1515/bchm3.1985.366.1.379

Walsmann P., 1981, Pharmazie, 36, 653

Stone S. R., 1986, Biochemistry, 25, 622, 10.1021/bi00364a025

10.1021/bi00443a012

Bode W., 1992, Protein Science

10.1111/j.1432-1033.1990.tb15371.x

10.1515/bchm3.1990.371.1.111

10.1042/bj2600061

Drenth J., 1976, Biochemistry, 19, 3731, 10.1021/bi00662a014

10.1016/S0021-9258(18)47989-6

10.1016/0014-5793(89)80135-8

Jerala R., 1990, Biol. Chem. Hoppe-Seyler, 371, 157

Machleidt W., 1992, Biomed. Biochim. Acta, 50

10.1126/science.2333510

10.1002/j.1460-2075.1991.tb07915.x

10.1021/bi00714a016

Vendrell J., 1990, J. Biol. Chem., 256, 6949, 10.1016/S0021-9258(19)39242-7

10.1021/bi00230a038

10.1107/S0021889888005746

10.1021/bi00228a002