[{"data":1,"prerenderedAt":-1},["ShallowReactive",2],{"_public_topic_publications_protein%20li%C3%AAn%20k%E1%BA%BFt{\"limit\":5}":3,"_public_topic_byId_protein liên kết":11},{"code":4,"data":5,"meta":10},"SUCCESS",{"latest":6,"mostCited":7,"vietnamFeatured":8,"vietnamLatest":9},[],[],[],[],null,{"code":4,"data":12,"meta":10},{"id":13,"title":14,"description":15,"content":16,"term":13,"englishTitle":10,"synonyms":10,"definition":10,"discipline":10,"references":10,"faqs":10,"createUser":17,"publishUser":21,"keywords":25,"keywordCount":18,"enrichTopicLink":26,"status":27,"createTime":28,"updateTime":29,"publishTime":30,"linkEnrichedTime":10,"publicationScanTime":10,"contentErrorMessage":10,"viewCount":31,"relateTopics":32},"protein liên kết","Protein liên kết là gì? Các nghiên cứu khoa học liên quan","Protein liên kết là các phân tử protein có khả năng gắn chọn lọc với ligand thông qua các vị trí đặc hiệu, tham gia vào nhiều quá trình sinh học quan trọng. Chúng hoạt động bằng cách nhận diện và tương tác không cộng hoá trị với phân tử mục tiêu, giữ vai trò trong vận chuyển, tín hiệu tế bào và điều hoà gene. ","\u003Cdiv>\u003Ch2>Khái niệm protein liên kết\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>\nProtein liên kết (binding protein) là các protein có khả năng tương tác đặc hiệu với một hoặc nhiều loại phân tử khác gọi là ligand, thông qua các vị trí liên kết chuyên biệt trên bề mặt của chúng. Liên kết này có thể mang tính thuận nghịch và được điều khiển bởi các yếu tố hóa lý như nồng độ, pH, cấu trúc protein và ligand. Độ bền của liên kết được xác định bởi lực hút giữa các phân tử, thường không phải là liên kết cộng hóa trị, mà là tổ hợp của các tương tác yếu như liên kết hydro, tương tác ion, lực Van der Waals và hiệu ứng kỵ nước.\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\nProtein liên kết đóng vai trò trung tâm trong rất nhiều quá trình sinh học sống còn, bao gồm nhận diện phân tử, tín hiệu nội bào, vận chuyển chất, xúc tác gián tiếp và điều hòa hoạt động gene. Khả năng nhận biết chính xác và gắn chọn lọc với ligand cho phép chúng thực hiện chức năng trong phạm vi rộng mà vẫn giữ được tính đặc hiệu cao – đây là yếu tố quan trọng để duy trì trật tự và hiệu quả trong hệ thống sinh học.\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\nKhác với enzyme – là protein xúc tác biến đổi chất – protein liên kết chủ yếu có vai trò nhận biết và tương tác, không nhất thiết dẫn đến thay đổi hóa học của ligand. Tuy nhiên, một số protein có thể đồng thời vừa liên kết vừa xúc tác (như các enzyme có vị trí điều hòa allosteric), phản ánh tính linh hoạt và đa chức năng của phân tử protein.\n\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch2>Phân loại protein liên kết\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>\nProtein liên kết có thể được phân loại theo nhiều tiêu chí khác nhau, tùy thuộc vào ligand mục tiêu, chức năng sinh học hoặc vị trí trong tế bào. Sự phân loại này giúp các nhà nghiên cứu và ứng dụng hiểu rõ cơ chế hoạt động cũng như tiềm năng sinh học của từng nhóm.\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\nMột trong các cách phân loại phổ biến là dựa theo loại phân tử ligand mà protein gắn kết. Bảng dưới đây liệt kê một số nhóm protein liên kết điển hình:\n\u003C\u002Fp>\n\u003Ctable border=\"1\" cellpadding=\"6\" cellspacing=\"0\">\n\u003Ctbody>\u003Ctr>\n\u003Cth>Loại protein liên kết\u003C\u002Fth>\n\u003Cth>Ligand đặc hiệu\u003C\u002Fth>\n\u003Cth>Ví dụ\u003C\u002Fth>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003Ctr>\n\u003Ctd>Protein liên kết ion kim loại\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Ca\u003Csup>2+\u003C\u002Fsup>, Zn\u003Csup>2+\u003C\u002Fsup>, Fe\u003Csup>2+\u002F3+\u003C\u002Fsup>\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Calmodulin, Ferritin\u003C\u002Ftd>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003Ctr>\n\u003Ctd>Protein liên kết acid nucleic\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>DNA, RNA\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Transcription factors, Ribonuclease\u003C\u002Ftd>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003Ctr>\n\u003Ctd>Protein liên kết hormone\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Insulin, cortisol, estrogen\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Insulin receptor, SHBG\u003C\u002Ftd>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003Ctr>\n\u003Ctd>Protein vận chuyển\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>O\u003Csub>2\u003C\u002Fsub>, lipid, vitamin\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Hemoglobin, Albumin\u003C\u002Ftd>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003C\u002Ftbody>\u003C\u002Ftable>\n\u003Cp>\nNgoài ra, còn có các protein liên kết đặc biệt như kháng thể (gắn kháng nguyên), protein liên kết thuốc (drug-binding proteins) trong dược học, và các protein cảm biến (sensor proteins) trong tín hiệu sinh học. Nhiều loại protein liên kết có thể tồn tại ở dạng hòa tan trong huyết tương hoặc cố định tại màng tế bào, tùy thuộc vào vai trò chức năng.\n\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch2>Nguyên lý liên kết và động học liên kết\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>\nSự liên kết giữa protein và ligand diễn ra theo nguyên lý hóa lý của tương tác không cộng hóa trị. Các vị trí liên kết (binding site) trên protein có hình dạng và điện tích phù hợp để nhận biết ligand tương ứng. Tính đặc hiệu của liên kết phụ thuộc mạnh vào cấu trúc ba chiều của cả protein và ligand, theo mô hình ổ khóa – chìa khóa hoặc mô hình cảm ứng (induced fit).\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\nCường độ liên kết được mô tả bằng hằng số phân ly \u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">K_d\u003C\u002Fscript>, phản ánh ái lực giữa protein và ligand. Hằng số này có đơn vị mol (M) và càng nhỏ thì ái lực càng cao, nghĩa là lượng ligand cần thiết để chiếm 50% vị trí liên kết càng ít. Phương trình mô tả \u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">K_d\u003C\u002Fscript> như sau:\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\n\u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">\nK_d = \\frac{[P][L]}{[PL]}\n\u003C\u002Fscript>\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\ntrong đó \u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">[P]\u003C\u002Fscript> là nồng độ protein tự do, \u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">[L]\u003C\u002Fscript> là nồng độ ligand tự do, \u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">[PL]\u003C\u002Fscript> là nồng độ phức hợp protein-ligand. Phương trình này tuân theo động học cân bằng hóa học và là cơ sở để định lượng liên kết trong các nghiên cứu sinh hóa.\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\nMột số protein có nhiều vị trí liên kết, có thể tương tác đồng thời với nhiều ligand hoặc có hiện tượng cộng tác (cooperativity), làm thay đổi ái lực tại các vị trí còn lại khi một vị trí đã gắn ligand. Hiện tượng này được mô tả bởi mô hình Hill, đặc biệt phổ biến trong các protein như hemoglobin.\n\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch2>Vai trò trong cơ chế sinh học\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>\nProtein liên kết tham gia vào nhiều chức năng thiết yếu trong tế bào và cơ thể. Trong điều hòa gene, các yếu tố phiên mã là protein liên kết DNA, gắn vào các vùng promoter hoặc enhancer để điều khiển hoạt động phiên mã. Sự gắn kết này có thể phụ thuộc vào tín hiệu nội bào, hormone hoặc điều kiện môi trường.\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\nTrong truyền tín hiệu tế bào, các thụ thể màng là dạng protein liên kết với ligand như hormone, cytokine hoặc các phân tử truyền tin khác. Khi gắn ligand, chúng thay đổi cấu hình và kích hoạt chuỗi phản ứng nội bào dẫn đến thay đổi hành vi tế bào – như tăng sinh, biệt hóa hoặc chết theo chương trình.\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\nMột số chức năng quan trọng khác của protein liên kết:\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cul>\n\u003Cli>Vận chuyển chất: hemoglobin (O\u003Csub>2\u003C\u002Fsub>), transferrin (Fe)\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>Phản ứng miễn dịch: kháng thể gắn kháng nguyên\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>Bảo vệ và lưu trữ: ferritin dự trữ sắt\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>Điều hòa enzyme: protein điều biến liên kết với trung tâm hoạt động\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Ful>\n\u003Ch2>Ví dụ điển hình về protein liên kết\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>\nNhiều protein liên kết đóng vai trò đặc biệt quan trọng trong sinh lý học người và các sinh vật khác. Một trong những ví dụ nổi bật nhất là hemoglobin – một protein vận chuyển có trong hồng cầu, có khả năng gắn với oxy trong phổi và giải phóng oxy tại mô. Hemoglobin liên kết với oxy thông qua các nhóm heme chứa sắt, và có tính cộng tác: khi một phân tử oxy gắn vào một vị trí, ái lực với các vị trí còn lại sẽ tăng lên.\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\nCalmodulin là một protein liên kết ion canxi, hoạt động như một cảm biến nội bào. Khi nồng độ Ca\u003Csup>2+\u003C\u002Fsup> tăng, calmodulin sẽ gắn với các ion này và trải qua thay đổi cấu hình, từ đó kích hoạt các enzyme đích hoặc các con đường tín hiệu như kinase phụ thuộc calmodulin (CaMK).\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\nCác protein liên kết DNA như yếu tố phiên mã (transcription factors) giúp kiểm soát quá trình biểu hiện gene. Ví dụ, protein p53 là một yếu tố phiên mã có vai trò bảo vệ gen, gắn vào các trình tự DNA đặc hiệu để điều hòa các gene liên quan đến dừng chu kỳ tế bào, sửa chữa DNA và apoptosis.\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cul>\n\u003Cli>Hemoglobin – vận chuyển O\u003Csub>2\u003C\u002Fsub>, gắn với 4 phân tử oxy\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>Calmodulin – cảm biến Ca\u003Csup>2+\u003C\u002Fsup>, điều hòa nhiều enzyme\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>Insulin receptor – protein màng liên kết insulin, kích hoạt tín hiệu trao đổi chất\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>NF-κB – yếu tố phiên mã điều hòa phản ứng viêm\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Ful>\n\n\u003Ch2>Các phương pháp nghiên cứu protein liên kết\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>\nViệc nghiên cứu protein liên kết đòi hỏi các kỹ thuật phân tích động học, cấu trúc và chức năng. Isothermal Titration Calorimetry (ITC) là một phương pháp đo trực tiếp sự thay đổi nhiệt lượng khi ligand gắn vào protein, cho phép xác định ái lực (\u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">K_d\u003C\u002Fscript>), enthalpy và entropy.\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\nSurface Plasmon Resonance (SPR) là kỹ thuật phân tích thời gian thực các tương tác phân tử mà không cần gắn nhãn. Protein được cố định trên bề mặt cảm biến, và dòng ligand được dẫn qua để quan sát mức độ liên kết – tách rời. Phương pháp này phổ biến trong sàng lọc thuốc và phân tích sinh học phân tử.\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\nCác phương pháp phổ biến khác bao gồm:\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cul>\n\u003Cli>Electrophoretic Mobility Shift Assay (EMSA) – nghiên cứu protein liên kết DNA\u002FRNA\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>Pull-down assay – xác định tương tác protein-protein thông qua liên kết đặc hiệu\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>X-ray tinh thể học và Cryo-EM – xác định cấu trúc phức hợp protein-ligand ở độ phân giải nguyên tử\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Ful>\n\u003Cp>\nTài liệu chi tiết: \n\u003Ca href=\"https:\u002F\u002Fwww.ncbi.nlm.nih.gov\u002Fpmc\u002Farticles\u002FPMC5953297\u002F\" target=\"_blank\" rel=\"noopener\">\nNCBI – Techniques for Studying Protein-Ligand Interactions\n\u003C\u002Fa>\n\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch2>Protein liên kết trong y học và công nghệ sinh học\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>\nProtein liên kết có vai trò thiết yếu trong phát triển thuốc và chẩn đoán bệnh. Nhiều loại thuốc hiện nay hoạt động bằng cách gắn vào protein đích (target protein), điều chỉnh hoặc ức chế chức năng của chúng. Ví dụ, thuốc ức chế kinase nhắm vào các thụ thể tăng sinh trong ung thư – bản chất là protein liên kết có hoạt tính enzym.\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\nTrong công nghệ sinh học, protein liên kết được sử dụng để thiết kế hệ thống phân tách sinh học, như sắc ký ái lực (affinity chromatography), trong đó ligand được gắn cố định trên cột để giữ lại protein đích. Ngoài ra, các cảm biến sinh học (biosensor) cũng sử dụng protein liên kết đặc hiệu để phát hiện phân tử mục tiêu như glucose, kháng nguyên hoặc chất độc.\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\nCác ứng dụng thực tế:\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cul>\n\u003Cli>Kháng thể đơn dòng – dùng trong chẩn đoán và trị liệu\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>Protein liên kết DNA nhân tạo – dùng điều khiển biểu hiện gene\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>Receptor nhân tạo – cảm biến sinh học\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>Thiết kế thuốc sinh học dựa trên cấu trúc liên kết\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Ful>\n\n\u003Ch2>Ý nghĩa tiến hóa và cấu trúc protein liên kết\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>\nTừ góc nhìn tiến hóa, protein liên kết đại diện cho sự tiến hóa của tính đặc hiệu – yếu tố then chốt để duy trì tính chọn lọc trong hệ thống sinh học. Các vị trí liên kết có xu hướng bảo tồn cao, ngay cả khi các vùng khác của protein biến đổi, cho thấy vai trò quan trọng của chúng.\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\nVề mặt cấu trúc, nhiều protein liên kết chia sẻ các motif (mô-típ) cấu trúc đặc trưng cho chức năng liên kết. Ví dụ, motif zinc finger thường thấy ở các protein gắn DNA, beta-barrel thường thấy ở các protein vận chuyển màng, và helix-loop-helix là cấu trúc phổ biến ở yếu tố điều hòa gene.\n\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\nTổng quan về một số motif liên kết:\n\u003C\u002Fp>\n\u003Ctable border=\"1\" cellpadding=\"6\" cellspacing=\"0\">\n\u003Ctbody>\u003Ctr>\n\u003Cth>Motif\u003C\u002Fth>\n\u003Cth>Chức năng\u003C\u002Fth>\n\u003Cth>Ví dụ\u003C\u002Fth>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003Ctr>\n\u003Ctd>Zinc finger\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Liên kết DNA\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>TFIIIA\u003C\u002Ftd>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003Ctr>\n\u003Ctd>Beta-barrel\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Vận chuyển qua màng\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Porin\u003C\u002Ftd>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003Ctr>\n\u003Ctd>Leucine zipper\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Dimer hóa và liên kết DNA\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>c-Fos\u002Fc-Jun\u003C\u002Ftd>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003C\u002Ftbody>\u003C\u002Ftable>\n\n\u003Ch2>Tài liệu tham khảo\u003C\u002Fh2>\n\u003Cul>\n\u003Cli>\n\u003Ca href=\"https:\u002F\u002Fwww.ncbi.nlm.nih.gov\u002Fpmc\u002Farticles\u002FPMC5953297\u002F\" target=\"_blank\" rel=\"noopener\">\nNCBI – Techniques for Studying Protein-Ligand Interactions\n\u003C\u002Fa>\n\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>\n\u003Ca href=\"https:\u002F\u002Fwww.nature.com\u002Fsubjects\u002Fprotein-interactions\" target=\"_blank\" rel=\"noopener\">\nNature – Protein Interactions and Binding\n\u003C\u002Fa>\n\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>\n\u003Ca href=\"https:\u002F\u002Fwww.sciencedirect.com\u002Ftopics\u002Fbiochemistry-genetics-and-molecular-biology\u002Fbinding-protein\" target=\"_blank\" rel=\"noopener\">\nScienceDirect – Binding Protein\n\u003C\u002Fa>\n\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>\n\u003Ca href=\"https:\u002F\u002Fwww.rcsb.org\" target=\"_blank\" rel=\"noopener\">\nRCSB Protein Data Bank – Structural Data of Binding Proteins\n\u003C\u002Fa>\n\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Ful>\n\u003C\u002Fdiv>",{"id":18,"researcherId":10,"name":19,"imageUrl":20},1,"Nguyễn Ngọc Sơn","https:\u002F\u002Flh3.googleusercontent.com\u002Fa\u002FACg8ocLGfGsF1nYQqYK5BasTLhNu1dBrBXg2fcEgBNPXJ0p2gqLQnO7i=s96-c",{"id":22,"researcherId":10,"name":23,"imageUrl":24},2889,"Lê Xuân Niên","https:\u002F\u002Flh3.googleusercontent.com\u002Fa\u002FACg8ocLuyWIkhyP2W5E59cKwN7ciI2nbjMGUpXO9rVQquC826ujzkqhU=s96-c",[13],false,"PUBLISHED","2025-12-01T11:29:14.328+00:00","2026-01-04T17:41:24.254+00:00","2026-01-04T17:41:24.244+00:00",96,[33,36,47,53,64,75,81,87,93,99],{"id":34,"title":35,"term":34,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"actin","Actin là gì? Các bài báo nghiên cứu khoa học liên quan",{"id":37,"title":38,"term":39,"englishTitle":40,"definition":41,"discipline":42,"disciplineCode":43,"disciplineLabel":44,"disciplineColor":45,"disciplineIcon":46},"bạch biến","Bạch biến là gì? Ý nghĩa và ứng dụng chuyên sâu","Bạch biến","vitiligo","Bạch biến (vitiligo) là một bệnh da liễu tự miễn mạn tính đặc trưng bởi sự mất sắc tố tế bào melanocyte tiến triển ở lớp đáy của thượng bì da, dẫn đến việc hình thành các dát hoặc mảng da màu trắng sữa có ranh giới rõ rệt và thường đối xứng hai bên cơ thể.","MEDICAL_HEALTH_SCIENCES","medical-health-sciences","Khoa học y - dược","#D6336C","stethoscope",{"id":48,"title":49,"term":50,"englishTitle":51,"definition":52,"discipline":42,"disciplineCode":43,"disciplineLabel":44,"disciplineColor":45,"disciplineIcon":46},"kháng sinh carbapenem","Kháng sinh carbapenem là gì? Các công bố khoa học về Kháng sinh carbapenem","Kháng sinh carbapenem","Carbapenem antibiotics","Kháng sinh carbapenem là phân nhóm kháng sinh beta-lactam phổ cực rộng có cấu trúc hóa học đặc thù, sở hữu hoạt tính diệt khuẩn mạnh mẽ chống lại cả vi khuẩn Gram âm và Gram dương ưa khí lẫn kỵ khí.",{"id":54,"title":55,"term":56,"englishTitle":57,"definition":58,"discipline":59,"disciplineCode":60,"disciplineLabel":61,"disciplineColor":62,"disciplineIcon":63},"tương tác protein protein","Tương tác protein - protein: Định nghĩa và ứng dụng","Tương tác protein - protein","Protein-protein interaction (PPI)","Tương tác protein - protein (PPI) là hiện tượng các phân tử protein liên kết vật lý đặc hiệu với nhau thông qua các lực liên kết phi hóa trị để hình thành các phức hợp protein chức năng, là nền tảng cốt lõi chi phối mọi quá trình sinh học tế bào.","NATURAL_SCIENCES","natural-sciences","Khoa học tự nhiên","#0E9F9C","atom",{"id":65,"title":66,"term":67,"englishTitle":68,"definition":69,"discipline":70,"disciplineCode":71,"disciplineLabel":72,"disciplineColor":73,"disciplineIcon":74},"cốt liệu nhẹ","Cốt liệu nhẹ là gì? Các nghiên cứu khoa học về Cốt liệu nhẹ","Cốt liệu nhẹ","Lightweight aggregate \u002F LWA","Cốt liệu nhẹ là vật liệu dạng hạt xốp có khối lượng thể tích khô nhỏ hơn 1200 kg\u002Fm3 với cốt liệu thô và dưới 1000 kg\u002Fm3 với cốt liệu mịn, có nguồn gốc từ khoáng vật tự nhiên (đá bọt, xỉ núi lửa) hoặc chế tạo nhân tạo (sét trương nở LECA, tro bay thiêu kết), dùng để sản xuất bê tông nhẹ chịu lực và cách nhiệt.","ENGINEERING_TECHNOLOGY","engineering-technology","Kỹ thuật và công nghệ","#5B62F4","cpu",{"id":76,"title":77,"term":78,"englishTitle":79,"definition":80,"discipline":70,"disciplineCode":71,"disciplineLabel":72,"disciplineColor":73,"disciplineIcon":74},"cảm biến lực","Cảm biến lực là gì? Các công bố khoa học về Cảm biến lực","Cảm biến lực","Force sensor \u002F Load cell","Cảm biến lực (load cell) là thiết bị đo lường cơ điện tử chuyển đổi lực cơ học tác dụng (lực kéo, lực nén hoặc mô-men uốn) thành tín hiệu điện tỷ lệ thông qua sự biến dạng đàn hồi của phần tử đàn hồi tích hợp cảm biến đo biến dạng.",{"id":82,"title":83,"term":84,"englishTitle":85,"definition":86,"discipline":70,"disciplineCode":71,"disciplineLabel":72,"disciplineColor":73,"disciplineIcon":74},"thuật toán đom đóm","Thuật toán đom đóm là gì? Các nghiên cứu khoa học liên quan","Thuật toán đom đóm","Firefly algorithm \u002F FA","Thuật toán đom đóm (FA) là thuật toán tối ưu hóa bầy đàn metaheuristic lấy cảm hứng từ đặc tính phát sáng nhấp nháy sinh học và mức độ hấp dẫn quang học tỷ lệ nghịch với khoảng cách giữa các cá thể đom đóm nhằm tìm kiếm nghiệm tối ưu toàn cục.",{"id":88,"title":89,"term":90,"englishTitle":91,"definition":92,"discipline":42,"disciplineCode":43,"disciplineLabel":44,"disciplineColor":45,"disciplineIcon":46},"sức khỏe trẻ sơ sinh","Sức khỏe trẻ sơ sinh là gì? Các bài báo nghiên cứu khoa học","Sức khỏe trẻ sơ sinh","Neonatal health","Sức khỏe trẻ sơ sinh là trạng thái thích ứng sinh lý, tăng trưởng thể chất, dinh dưỡng và miễn dịch toàn diện của trẻ em trong giai đoạn 28 ngày đầu tiên sau khi chào đời, nền tảng quyết định sự sống còn và phát triển thần kinh lâu dài.",{"id":94,"title":95,"term":96,"englishTitle":97,"definition":98,"discipline":70,"disciplineCode":71,"disciplineLabel":72,"disciplineColor":73,"disciplineIcon":74},"nhiệt truyền","Nhiệt truyền là gì? Các bài nghiên cứu khoa học liên quan","Nhiệt truyền","Heat transfer","Nhiệt truyền là ngành khoa học kỹ thuật và nhiệt động lực học nghiên cứu quy luật và tốc độ trao đổi năng lượng nhiệt giữa các vật thể hoặc các vùng khác nhau bên trong một vật thể do sự chênh lệch nhiệt độ theo ba cơ chế: dẫn nhiệt, đối lưu và bức xạ.",{"id":100,"title":101,"term":102,"englishTitle":103,"definition":104,"discipline":42,"disciplineCode":43,"disciplineLabel":44,"disciplineColor":45,"disciplineIcon":46},"cắt thực quản","Cắt thực quản là gì? Các công bố khoa học về Cắt thực quản","Cắt thực quản","Esophagectomy","Cắt thực quản là phẫu thuật ngoại khoa phức tạp cắt bỏ một phần hoặc toàn bộ ống thực quản kèm nạo vét hạch bạch huyết vùng, sau đó phục hồi lưu thông đường tiêu hóa trên bằng ống dạ dày hoặc đoạn ruột tái tạo, chỉ định chủ yếu cho ung thư thực quản."]