[{"data":1,"prerenderedAt":-1},["ShallowReactive",2],{"_public_topic_publications_glycan%20n%20li%C3%AAn%20k%E1%BA%BFt{\"limit\":5}":3,"_public_topic_byId_glycan%20n%20li%C3%AAn%20k%E1%BA%BFt":11},{"code":4,"data":5,"meta":10},"SUCCESS",{"latest":6,"mostCited":7,"vietnamFeatured":8,"vietnamLatest":9},[],[],[],[],null,{"code":4,"data":12,"meta":10},{"id":13,"title":14,"description":15,"content":16,"term":17,"englishTitle":18,"synonyms":19,"definition":23,"discipline":24,"references":25,"faqs":50,"createUser":60,"publishUser":64,"keywords":65,"keywordCount":76,"enrichTopicLink":77,"status":78,"createTime":79,"updateTime":80,"publishTime":81,"linkEnrichedTime":82,"publicationScanTime":10,"contentErrorMessage":10,"viewCount":83,"wikidataId":10,"relateTopics":84},"glycan n liên kết","Glycan liên kết N (N-linked glycan) là gì? Cấu trúc và cơ chế","Tìm hiểu về glycan liên kết N (N-linked glycan): bản chất hóa học, con đường sinh tổng hợp, ba phân nhóm cấu trúc và ứng dụng trong sản xuất kháng thể.","\u003Cp>\u003Cstrong>Glycan liên kết N\u003C\u002Fstrong> (\u003Cem>N-linked glycan\u003C\u002Fem>, thường được gọi tắt là \u003Cem>N-glycan\u003C\u002Fem>) là các cấu trúc chuỗi carbohydrate phức tạp được gắn đồng hóa trị vào nhóm amide ở mạch bên của gốc axit amin asparagine trên chuỗi polypeptide. Đây là sản phẩm trung tâm của quá trình N-glycosyl hóa, một trong những dạng biến đổi sau dịch mã phổ biến và có ý nghĩa sinh học quan trọng bậc nhất ở sinh vật nhân thực.\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch2>Bản chất hóa học và vị trí gắn kết đặc hiệu\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Về mặt cấu trúc hóa học, liên kết giữa chuỗi glycan và protein là một liên kết N-glycosidic bền vững, được thiết lập giữa nguyên tử carbon anomer của gốc đường khử đầu tiên (thường là N-acetylglucosamine) và nguyên tử nitơ amide của gốc asparagine:\u003C\u002Fp>\n\u003Cul>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Trình tự nhận diện đồng thuận:\u003C\u002Fstrong> Quá trình chuyển vị chuỗi oligosaccharide từ màng lipid sang protein chỉ diễn ra khi gốc asparagine nằm trong chuỗi peptide có trình tự nhận diện đồng thuận là \u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">\\text{Asn-X-Ser}\u003C\u002Fscript> hoặc \u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">\\text{Asn-X-Thr}\u003C\u002Fscript> (trong đó \u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">X\u003C\u002Fscript> đại diện cho bất kỳ axit amin nào ngoại trừ proline, do cấu trúc vòng dị vòng cứng nhắc của proline gây cản trở không gian đối với enzyme xúc tác). Trong một số {{topic|%7B%22topic%22%3A%22tr%C6%B0%E1%BB%9Dng%20h%E1%BB%A3p%20hi%E1%BA%BFm%20g%E1%BA%B7p%22%7D}} hơn, chuỗi \u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">\\text{Asn-X-Cys}\u003C\u002Fscript> cũng có thể được glycosyl hóa với hiệu suất thấp hơn.\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Cấu trúc lõi pentasaccharide bảo tồn:\u003C\u002Fstrong> Theo công trình của Taylor và Drickamer (2011), tất cả các chuỗi N-glycan ở {{topic|%7B%22topic%22%3A%22sinh%20v%E1%BA%ADt%20nh%C3%A2n%20th%E1%BB%B1c%22%7D}} đều chia sẻ chung một cấu trúc lõi gồm năm gốc đường bảo tồn cao độ qua quá trình tiến hóa: \u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">\\text{Man}_3\\text{GlcNAc}_2\u003C\u002Fscript>. Cấu trúc này bao gồm hai gốc N-acetylglucosamine liên kết nối tiếp nhau, gắn với một gốc mannose trung tâm phân nhánh ra hai gốc mannose ở vị trí liên kết alpha khác nhau.\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Ful>\n\n\u003Ch2>Con đường sinh tổng hợp và hoàn thiện trong tế bào\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>{{topic|%7B%22topic%22%3A%22t%E1%BB%95ng%20h%E1%BB%A3p%20sinh%20h%E1%BB%8Dc%22%2C%22text%22%3A%22Qu%C3%A1%20tr%C3%ACnh%20sinh%20t%E1%BB%95ng%20h%E1%BB%A3p%22%7D}} N-glycan diễn ra theo một trình tự không gian và thời gian được kiểm soát cực kỳ nghiêm ngặt giữa hai bào quan là mạng lưới nội chất và bộ máy Golgi.\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch3>Giai đoạn lắp ráp tiền chất trên màng mạng lưới nội chất\u003C\u002Fh3>\n\u003Cp>Khác với quá trình glycosyl hóa liên kết O (gắn từng gốc đường đơn lẻ trực tiếp lên chuỗi polypeptide), N-glycan được tổng hợp sơ bộ dưới dạng một chuỗi oligosaccharide tiền chất hoàn chỉnh gắn trên một chất mang lipid đặc thù là dolichol phosphate nằm vùi trong màng mạng lưới nội chất:\u003C\u002Fp>\n\u003Cul>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Lắp ráp ở mặt tế bào chất:\u003C\u002Fstrong> Hai gốc N-acetylglucosamine và năm gốc mannose được chuyển tuần tự từ các nucleotide đường tương ứng lên phân tử dolichol pyrophosphate tại bề mặt ngoài màng mạng lưới nội chất.\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Hiện tượng lộn màng (Flipping):\u003C\u002Fstrong> Phân tử lipid mang chuỗi heptasaccharide trung gian được một loại enzyme vận chuyển chuyên biệt lộn ngược vào phía lòng lòng mạng lưới nội chất.\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Hoàn thiện chuỗi tiền chất:\u003C\u002Fstrong> Tại lòng mạng lưới nội chất, các enzyme tiếp tục bổ sung thêm bốn gốc mannose và ba gốc glucose để tạo thành cấu trúc tiền chất mười bốn gốc đường hoàn chỉnh.\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Chuyển vị sang polypeptide:\u003C\u002Fstrong> Phức hợp enzyme oligosaccharyltransferase (OST) nhận diện chuỗi polypeptide đang trong quá trình dịch mã chui qua kênh vận chuyển màng và lập tức chuyển toàn bộ khối mười bốn gốc đường này gắn vào gốc asparagine thích hợp.\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Ful>\n\n\u003Ch3>Kiểm soát chất lượng cuộn gập protein\u003C\u002Fh3>\n\u003Cp>Theo tổng quan nghiên cứu của Trombetta và Parodi (2001), việc xử lý và cắt tỉa chuỗi N-glycan trong lòng mạng lưới nội chất đóng vai trò sống còn trong cơ chế {{topic|%7B%22topic%22%3A%22%C4%91%C3%A1nh%20gi%C3%A1%20ch%E1%BA%A5t%20l%C6%B0%E1%BB%A3ng%22%2C%22text%22%3A%22ki%E1%BB%83m%20so%C3%A1t%20ch%E1%BA%A5t%20l%C6%B0%E1%BB%A3ng%22%7D}} protein cuộn gập. Sau khi được chuyển vị, hai gốc glucose ngoài cùng bị loại bỏ bởi các enzyme glucosidase chuyên trách, để lại cấu trúc chỉ còn một gốc glucose duy nhất.\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>Cấu trúc này được nhận diện đặc hiệu bởi các protein đi kèm phân tử calnexin và calreticulin liên kết màng. Các chaperone này giữ glycoprotein lại trong môi trường được bảo vệ để chuỗi polypeptide cuộn gập thành {{topic|%7B%22topic%22%3A%22c%E1%BA%A5u%20tr%C3%BAc%20kh%C3%B4ng%20gian%22%7D}} bậc ba chính xác. Sau khi gốc glucose cuối cùng bị cắt bỏ, nếu protein đã cuộn gập hoàn hảo, nó sẽ được đóng gói vào các túi vận chuyển để chuyển tiếp sang bộ máy Golgi. Ngược lại, nếu protein cuộn gập sai lệch, enzyme glucosyltransferase chuyên biệt sẽ gắn lại một gốc glucose để tái khởi động chu trình kiểm chuẩn; nếu sau nhiều lần vẫn không thể cuộn gập đúng, glycoprotein sẽ bị đưa ra tế bào chất để tiêu hủy qua hệ thống proteasome.\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch2>Phân loại các cấu trúc N-glycan trưởng thành\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Khi glycoprotein đi qua các bể chứa của bộ máy Golgi, chuỗi oligosaccharide tiếp tục trải qua một chuỗi phản ứng cắt tỉa và bổ sung gốc đường để tạo ra sự đa dạng cấu trúc. Theo Taylor và Drickamer (2011), các chuỗi N-glycan trưởng thành được chia thành ba nhóm cấu trúc cơ bản:\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch3>1. Dạng Oligomannose (High-mannose)\u003C\u002Fh3>\n\u003Cp>Dạng oligomannose giữ lại phần lớn cấu trúc ban đầu, chỉ bao gồm các gốc mannose gắn vào lõi pentasaccharide mà không bổ sung thêm bất kỳ loại đường nào khác. Đây là dạng glycan phổ biến ở nấm men và một số protein nội bào cư trú tại mạng lưới nội chất hoặc lysosome.\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch3>2. Dạng Phức hợp (Complex type)\u003C\u002Fh3>\n\u003Cp>Ở dạng phức hợp, các gốc mannose dư thừa bị cắt bỏ gần như hoàn toàn bởi các mannosidase tại bộ máy Golgi. Sau đó, enzyme N-acetylglucosaminyltransferase gắn các gốc N-acetylglucosamine vào các nhánh mannose của lõi để tạo thành hai nhánh (biantennary), ba nhánh (triantennary) hoặc bốn nhánh (tetraantennary). Các nhánh này tiếp tục được kéo dài bằng galactose và kết thúc bằng các gốc mang điện tích âm như axit sialic, hoặc được biến đổi bởi fucose tại lõi pentasaccharide.\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch3>3. Dạng Lai (Hybrid type)\u003C\u002Fh3>\n\u003Cp>Dạng lai là cấu trúc trung gian mang đặc tính của cả hai nhóm trên. Trên cùng một phân tử, một nhánh giữ nguyên cấu trúc giàu mannose (tương tự dạng oligomannose), trong khi nhánh còn lại được khởi tạo và kéo dài cấu trúc phức hợp có chứa N-acetylglucosamine và galactose.\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch2>Bảng so sánh: Ba nhóm cấu trúc N-glycan chính\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Bảng dưới đây tổng hợp các đặc tính phân biệt giữa ba nhóm N-glycan trưởng thành:\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ctable>\n\u003Cthead>\n\u003Ctr>\n\u003Cth>Đặc điểm phân biệt\u003C\u002Fth>\n\u003Cth>Dạng Oligomannose\u003C\u002Fth>\n\u003Cth>Dạng Phức hợp (Complex)\u003C\u002Fth>\n\u003Cth>Dạng Lai (Hybrid)\u003C\u002Fth>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003C\u002Fthead>\n\u003Ctbody>\n\u003Ctr>\n\u003Ctd>Thành phần gốc đường chủ đạo\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Chỉ gồm Mannose và N-acetylglucosamine\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>GlcNAc, Galactose, Sialic acid, Fucose\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Kết hợp cả chuỗi mannose và chuỗi phân nhánh phức hợp\u003C\u002Ftd>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003Ctr>\n\u003Ctd>Số lượng nhánh (Antennae)\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Không phân nhánh phức hợp, bảo tồn cụm mannose\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Từ hai đến bốn nhánh mở rộng\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Một nhánh mannose và một nhánh phức hợp\u003C\u002Ftd>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003Ctr>\n\u003Ctd>Vị trí kết thúc chuỗi nhánh\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Tận cùng luôn là các gốc Mannose\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Thường kết thúc bằng Axit Sialic tích điện âm\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Một bên tận cùng là Mannose, một bên là Sialic acid\u002FGalactose\u003C\u002Ftd>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003Ctr>\n\u003Ctd>Vị trí xuất hiện phổ biến\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Nấm men, glycoprotein lysosome, protein màng ER\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Glycoprotein huyết tương động vật có vú, thụ thể bề mặt tế bào\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Một số glycoprotein chuyên biệt ở động vật bậc cao và thực vật\u003C\u002Ftd>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003Ctr>\n\u003Ctd>Độ nhạy với enzyme Endo H\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Nhạy cảm cao, bị cắt hoàn toàn\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Kháng enzyme Endo H, chỉ bị cắt bởi PNGase F\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Nhạy cảm một phần tùy thuộc vào cấu trúc nhánh\u003C\u002Ftd>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003C\u002Ftbody>\n\u003C\u002Ftable>\n\n\u003Ch2>Chức năng sinh học đa dạng trong cơ thể sống\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Sự hiện diện của N-glycan không đơn thuần là một yếu tố cấu trúc mà đóng vai trò chủ động trong nhiều {{topic|%7B%22topic%22%3A%22qu%C3%A1%20tr%C3%ACnh%20sinh%20h%E1%BB%8Dc%22%7D}} cốt lõi:\u003C\u002Fp>\n\u003Cul>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Bảo vệ và ổn định cấu trúc:\u003C\u002Fstrong> Lớp vỏ glycan ưa nước bao quanh protein giúp tăng cường độ hòa tan, ngăn chặn hiện tượng kết tụ bất thường và tạo ra hàng rào cản trở không gian bảo vệ khung polypeptide trước sự tấn công của các protease dịch ngoại bào.\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Định vị và phân loại protein:\u003C\u002Fstrong> Sự hiện diện của gốc mannose-6-phosphate trên các N-glycan của enzyme lysosome đóng vai trò như chiếc vé định tuyến đưa các enzyme này từ bộ máy Golgi đến đúng khoang lysosome.\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Tương tác nhận diện tế bào:\u003C\u002Fstrong> Các cấu trúc N-glycan phức hợp trên bề mặt tế bào tham gia vào quá trình gắn kết giữa bạch cầu và nội mô mạch máu trong phản ứng viêm thông qua thụ thể selectin, cũng như tham gia vào quá trình thụ tinh và phát triển phôi thai.\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>\u003Cstrong>{{topic|%7B%22topic%22%3A%22mi%E1%BB%85n%20d%E1%BB%8Bch%20b%E1%BA%A9m%20sinh%22%2C%22text%22%3A%22Mi%E1%BB%85n%20d%E1%BB%8Bch%20b%E1%BA%A9m%20sinh%22%7D}} và thích ứng:\u003C\u002Fstrong> Hệ thống miễn dịch nhận diện các kiểu mẫu carbohydrate lạ trên bề mặt vi sinh vật thông qua các lectin liên kết mannose để kích hoạt con đường bổ thể tiêu diệt mầm bệnh.\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Ful>\n\n\u003Ch2>Ý nghĩa trong công nghệ dược phẩm sinh học và y học\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Trong kỷ nguyên của y học hiện đại và sinh dược học, việc hiểu biết và kiểm soát cấu trúc N-glycan trở thành một tiêu chuẩn kỹ thuật bắt buộc.\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch3>Tối ưu hóa kháng thể đơn dòng điều trị\u003C\u002Fh3>\n\u003Cp>Theo phân tích toàn diện của Raju (2009), cấu trúc N-glycan gắn tại vị trí asparagine 297 ở vùng Fc của kháng thể đơn dòng IgG có ảnh hưởng quyết định đến tương tác với thụ thể Fc gamma và hoạt tính gây độc tế bào phụ thuộc kháng thể (ADCC). Việc loại bỏ gốc fucose khỏi lõi N-glycan tại vị trí này (công nghệ afucosylation) có thể làm tăng ái lực liên kết với thụ thể của {{topic|%7B%22topic%22%3A%22t%E1%BA%BF%20b%C3%A0o%20di%E1%BB%87t%20t%E1%BB%B1%20nhi%C3%AAn%22%7D}} lên hàng chục lần, từ đó nâng cao vượt bậc hiệu quả tiêu diệt tế bào ung thư của các kháng thể trị liệu.\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch3>Dấu ấn sinh học và bệnh học phân tử\u003C\u002Fh3>\n\u003Cp>Sự biến đổi bất thường trong quá trình N-glycosyl hóa là chỉ dấu phân tử điển hình trong nhiều bệnh lý nguy hiểm:\u003C\u002Fp>\n\u003Cul>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Ung thư và di căn:\u003C\u002Fstrong> Tế bào ác tính thường biểu hiện quá mức enzyme GnT-V, dẫn đến việc gia tăng các nhánh phức hợp và tăng cường sialyl hóa, giúp tế bào u trốn thoát sự giám sát của hệ miễn dịch và dễ dàng xâm lấn di căn.\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Rối loạn glycosyl hóa bẩm sinh (CDG):\u003C\u002Fstrong> Đây là nhóm bệnh di truyền hiếm gặp do đột biến gen mã hóa các enzyme tham gia vào con đường sinh tổng hợp N-glycan, gây tổn thương đa cơ quan, chậm phát triển tâm thần vận động và rối loạn đông máu.\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Ful>\n\n\u003Ch2>Hạn chế kỹ thuật và thách thức phân tích\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Mặc dù giữ vai trò tối quan trọng, nghiên cứu về N-glycan (ngành Glycomics) vẫn đối mặt với nhiều rào cản kỹ thuật đặc thù:\u003C\u002Fp>\n\u003Cul>\n\u003Cli>Khác với DNA hay protein được tổng hợp dựa trên khuôn mẫu mã hóa trực tiếp, cấu trúc N-glycan là kết quả của mạng lưới phản ứng enzyme phụ thuộc vào nồng độ cơ chất và trạng thái sinh lý tế bào, tạo ra {{topic|%7B%22topic%22%3A%22t%C3%ADnh%20kh%C3%B4ng%20%C4%91%E1%BB%93ng%20nh%E1%BA%A5t%22%7D}} vi mô (micro-heterogeneity) rất lớn.\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>Phân tích giải trình tự glycan đòi hỏi các kỹ thuật khối phổ phân giải cao (LC-MS\u002FMS) và phân tích {{topic|%7B%22topic%22%3A%22ph%E1%BB%95%20c%E1%BB%99ng%20h%C6%B0%E1%BB%9Fng%20t%E1%BB%AB%20h%E1%BA%A1t%20nh%C3%A2n%22%7D}} (NMR) cực kỳ phức tạp để phân biệt các đồng phân liên kết và đồng phân vị trí.\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>Việc tái tạo đồng nhất cấu trúc glycan người trong các hệ thống biểu hiện sinh học ngoại lai (như vi khuẩn, nấm men hoặc thực vật) vẫn là một thách thức kỹ thuật lớn đối với ngành sản xuất thuốc sinh học tương tự (biosimilars).\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Ful>\n","Glycan liên kết N","n-linked glycan",[20,21,22],"N-glycan","N-linked oligosaccharide","glycan liên kết asparagine","Glycan liên kết N là cấu trúc chuỗi oligosaccharide gắn đồng hóa trị vào nhóm amide của gốc asparagine trong chuỗi polypeptide, đóng vai trò cốt lõi trong cuộn gập protein và tương tác miễn dịch.","NATURAL_SCIENCES",[26,34,42],{"citationText":27,"title":28,"authors":29,"source":30,"year":31,"doi":32,"url":33},"Taylor, M. E. & Drickamer, K. (2011). N-Linked glycosylation. Introduction to Glycobiology, Oxford University Press, tr. 19–35.","N-Linked glycosylation","Taylor, Drickamer","Introduction to Glycobiology",2011,"10.1093\u002Fhesc\u002F9780199569113.003.0002","https:\u002F\u002Fdoi.org\u002F10.1093\u002Fhesc\u002F9780199569113.003.0002",{"citationText":35,"title":36,"authors":37,"source":38,"year":39,"doi":40,"url":41},"Trombetta, E. S. & Parodi, A. J. (2001). N-Glycan processing and glycoprotein folding. Advances in Protein Chemistry, Academic Press, tr. 303–344.","N-Glycan processing and glycoprotein folding","Trombetta, Parodi","Advances in Protein Chemistry",2001,"10.1016\u002Fs0065-3233(01)59010-5","https:\u002F\u002Fdoi.org\u002F10.1016\u002Fs0065-3233(01)59010-5",{"citationText":43,"title":44,"authors":45,"source":46,"year":47,"doi":48,"url":49},"Raju, T. S. (2009). Impact of Fc Glycosylation on Monoclonal Antibody Effector Functions and Degradation by Proteases. Current Trends in Monoclonal Antibody Development and Manufacturing, Springer New York, tr. 249–269.","Impact of Fc Glycosylation on Monoclonal Antibody Effector Functions and Degradation by Proteases","Raju","Current Trends in Monoclonal Antibody Development and Manufacturing",2009,"10.1007\u002F978-0-387-76643-0_15","https:\u002F\u002Fdoi.org\u002F10.1007\u002F978-0-387-76643-0_15",[51,54,57],{"question":52,"answer":53},"Glycan liên kết N được gắn vào vị trí nào trên chuỗi polypeptide?","N-glycan được gắn đồng hóa trị vào nhóm amide ở mạch bên của gốc axit amin asparagine khi gốc này nằm trong trình tự nhận diện đồng thuận là Asn-X-Ser hoặc Asn-X-Thr (với X là bất kỳ axit amin nào ngoại trừ proline).",{"question":55,"answer":56},"Ba nhóm cấu trúc chính của N-glycan gồm những loại nào?","Ba nhóm cấu trúc chính bao gồm: dạng oligomannose (chỉ chứa các gốc mannose gắn vào lõi pentasaccharide), dạng phức hợp (có từ hai đến bốn nhánh chứa GlcNAc, galactose, sialic acid) và dạng lai (kết hợp cả nhánh mannose và nhánh phức hợp).",{"question":58,"answer":59},"Cấu trúc N-glycan có ý nghĩa gì trong công nghệ sản xuất kháng thể trị liệu?","Cấu trúc N-glycan tại vị trí asparagine 297 ở vùng Fc của kháng thể đơn dòng IgG ảnh hưởng trực tiếp đến ái lực liên kết với thụ thể miễn dịch và hoạt tính gây độc tế bào phụ thuộc kháng thể (ADCC), là tiêu chuẩn quan trọng để tối ưu hóa hiệu lực thuốc.",{"id":61,"researcherId":10,"name":62,"imageUrl":63},1,"Nguyễn Ngọc Sơn","https:\u002F\u002Flh3.googleusercontent.com\u002Fa\u002FACg8ocLGfGsF1nYQqYK5BasTLhNu1dBrBXg2fcEgBNPXJ0p2gqLQnO7i=s96-c",{"id":61,"researcherId":10,"name":62,"imageUrl":63},[66,67,68,69,70,71,72,73,74,75],"trường hợp hiếm gặp","sinh vật nhân thực","tổng hợp sinh học","đánh giá chất lượng","cấu trúc không gian","quá trình sinh học","miễn dịch bẩm sinh","tế bào diệt tự nhiên","tính không đồng nhất","phổ cộng hưởng từ hạt nhân",10,true,"PUBLISHED","2025-12-01T11:20:48.271+00:00","2026-09-16T09:09:36.185+00:00","2026-09-16T05:15:22.227+00:00","2026-09-16T09:09:35.711+00:00",0,[85,88,91,94,97,100,103,106,109,112],{"id":86,"title":87,"term":86,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"bibliometrics","Bibliometrics là gì? Các nghiên cứu khoa học về Bibliometrics",{"id":89,"title":90,"term":89,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"chất lượng thông tin","Chất lượng thông tin là gì? Nghiên cứu khoa học liên quan",{"id":92,"title":93,"term":92,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"protein tái tổ hợp","Protein tái tổ hợp là gì? Các công bố khoa học về Protein tái tổ hợp",{"id":95,"title":96,"term":95,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"nghiên cứu tổng quan","Nghiên cứu tổng quan là gì? Các bài báo nghiên cứu khoa học",{"id":98,"title":99,"term":98,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"density","Density là gì? Các công bố khoa học về Density",{"id":101,"title":102,"term":101,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"saccharomyces cerevisiae","Saccharomyces cerevisiae là gì? Các công bố khoa học về Saccharomyces cerevisiae",{"id":104,"title":105,"term":104,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"vector chuyển gen","Vector chuyển gen là gì? Các nghiên cứu khoa học liên quan",{"id":107,"title":108,"term":107,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"bệnh nhân lớn tuổi","Bệnh nhân lớn tuổi là gì? Các nghiên cứu khoa học liên quan",{"id":110,"title":111,"term":110,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"hoạt tính enzyme","Hoạt tính enzyme là gì? Các bài nghiên cứu khoa học",{"id":113,"title":114,"term":113,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"hoạt tính sinh học","Hoạt tính sinh học là gì? Các công bố khoa học về Hoạt tính sinh học"]