[{"data":1,"prerenderedAt":-1},["ShallowReactive",2],{"_public_topic_publications_chitinase{\"limit\":5}":3,"_public_topic_byId_chitinase":152},{"code":4,"data":5,"meta":20},"SUCCESS",{"latest":6,"mostCited":81,"vietnamFeatured":150,"vietnamLatest":151},[7,24,39,53,66],{"publicationId":8,"title":9,"originalTitle":10,"authorNames":11,"authorCount":15,"journalName":16,"vietnamJournal":17,"publishDate":18,"publishYear":19,"totalCitation":20,"url":21,"doi":22,"summary":23},"10507c99-d8a4-46e9-b732-83528755d1b9","Ảnh hưởng của muối và hạt nano kim loại lên hoạt tính và độ bền nhiệt của một chitinase tái tổ hợp từ Stenotrophomonas maltophilia N4","Influence of salts and metal nanoparticles on the activity and thermal stability of a recombinant chitinase from Stenotrophomonas maltophilia N4",[12,13,14],"Malwina Ewa Sosnowska","Urszula Jankiewicz","Marta Kutwin",5,"Enzyme and Microbial Technology",false,"2018-09-01",2018,null,"https:\u002F\u002Fwww.sciencedirect.com\u002Fscience\u002Farticle\u002Fpii\u002FS0141022918302655","10.1016\u002Fj.enzmictec.2018.05.003","\u003Cp>Nghiên cứu nâng cao độ bền nhiệt của enzyme tái tổ hợp \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb> từ vi khuẩn \u003Ci>Stenotrophomonas maltophilia\u003C\u002Fi> N4 bằng cách cố định trên hạt nano kim loại và muối khoáng. Hoạt tính xúc tác đạt tối ưu ở 50 °C và được cải thiện đáng kể khi bổ sung muối mangan cùng hạt nano bạc. Kết quả chỉ ra hạt nano bạc kích thước 2–20 nm gia tăng vượt trội độ bền nhiệt cho enzyme \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb>.\u003C\u002Fp>",{"publicationId":25,"title":26,"originalTitle":27,"authorNames":28,"authorCount":32,"journalName":33,"vietnamJournal":17,"publishDate":34,"publishYear":35,"totalCitation":20,"url":36,"doi":37,"summary":38},"105128ac-4f1d-4cdf-a196-7dfcc892efe2","Cấu trúc tinh thể và phân tích nhiệt động học về liên kết của oligosaccharide chitin với module LysM của chitinase-A từ Pteris ryukyuensis","Crystal structure and thermodynamic dissection of chitin oligosaccharide binding to the LysM module of chitinase-A from Pteris ryukyuensis",[29,30,31],"Takayuki Ohnuma","Toki Taira","Naoyuki Umemoto",7,"Biochemical and Biophysical Research Communications","2017-12-01",2017,"https:\u002F\u002Fwww.sciencedirect.com\u002Fscience\u002Farticle\u002Fpii\u002FS0006291X17316601","10.1016\u002Fj.bbrc.2017.08.143","\u003Cp>Xác định cấu trúc tinh thể mô-đun LysM của enzyme \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb>-A (PrLysM2) từ loài dương xỉ \u003Ci>Pteris ryukyuensis\u003C\u002Fi> ở độ phân giải 1,8 Å. Phân tích nhiệt động học chỉ ra rãnh liên kết chứa năm vị trí gắn đường oligosaccharide với năng lượng tự do âm. Kết quả cung cấp bằng chứng thực nghiệm đầu tiên về đặc tính liên kết giữa cơ chất chitin và mô-đun nhận diện của \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb>.\u003C\u002Fp>",{"publicationId":40,"title":41,"originalTitle":42,"authorNames":43,"authorCount":46,"journalName":47,"vietnamJournal":17,"publishDate":48,"publishYear":49,"totalCitation":20,"url":50,"doi":51,"summary":52},"70438903-0f2a-488f-8522-a37cc03027bd","Chitinase vi khuẩn: bản chất và triển vọng cho sản xuất sinh học bền vững","Bacterial chitinase: nature and perspectives for sustainable bioproduction",[44,45],"Qiang Yan","Stephen S Fong",2,"Bioresources and Bioprocessing","2015-07-10",2015,"https:\u002F\u002Fbioresourcesbioprocessing.springeropen.com\u002Farticles\u002F10.1186\u002Fs40643-015-0057-5","10.1186\u002Fs40643-015-0057-5","\u003Cp>Bài viết tổng quan về đặc tính sinh học của enzyme \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb> ở vi khuẩn và tiềm năng ứng dụng trong sản xuất sinh học bền vững. Nhóm tác giả phân tích các cơ chế xúc tác phân hủy sinh khối chitin tự nhiên thành đường đơn monome, làm tiền chất cho công nghiệp hóa chất xanh. Nghiên cứu thảo luận các thách thức kỹ thuật nhằm nâng cao hiệu suất thủy phân của \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb>.\u003C\u002Fp>",{"publicationId":54,"title":55,"originalTitle":56,"authorNames":57,"authorCount":15,"journalName":16,"vietnamJournal":17,"publishDate":61,"publishYear":62,"totalCitation":20,"url":63,"doi":64,"summary":65},"101c5ddd-13cf-40a9-8cdc-139eff29c29a","Trình tự lặp trực tiếp ở thượng nguồn các gene chitinase của Bacillus là các yếu tố cis điều hoà âm tính biểu hiện dị nguồn trong E. coli","The direct repeat sequence upstream of Bacillus chitinase genes is cis-acting elements that negatively regulate heterologous expression in E. coli",[58,59,60],"Liang Xiao","Chuan Liu","Chi-chu Xie","2012-05-01",2012,"https:\u002F\u002Fwww.sciencedirect.com\u002Fscience\u002Farticle\u002Fpii\u002FS0141022912000191","10.1016\u002Fj.enzmictec.2012.02.001","\u003Cp>Khảo sát cơ chế điều hòa biểu hiện dị nguồn của các gen mã hóa enzyme \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb> từ \u003Ci>Bacillus\u003C\u002Fi> trong tế bào \u003Ci>Escherichia coli\u003C\u002Fi>. Nhóm tác giả phát hiện trình tự lặp lại trực tiếp 8 cặp base ở vùng thượng nguồn đóng vai trò yếu tố cis ức chế phiên mã. Việc loại bỏ trình tự lặp này giúp tăng mức biểu hiện mRNA và nâng cao đáng kể hoạt tính xúc tác của enzyme \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb>.\u003C\u002Fp>",{"publicationId":67,"title":68,"originalTitle":69,"authorNames":70,"authorCount":74,"journalName":75,"vietnamJournal":17,"publishDate":76,"publishYear":77,"totalCitation":20,"url":78,"doi":79,"summary":80},"2055e1ca-1077-4993-ba88-99e521b53709","Tạo dòng và biểu hiện mô của bảy gen thuộc họ chitinase ở Litopenaeus vannamei","Cloning and tissue expressions of seven chitinase family genes in Litopenaeus vannamei",[71,72,73],"Qian-Sheng Huang","Jiang-Hua Yan","Jian-Yang Tang",9,"Fish & Shellfish Immunology","2010-07-01",2010,"https:\u002F\u002Fwww.sciencedirect.com\u002Fscience\u002Farticle\u002Fpii\u002FS1050464810000641","10.1016\u002Fj.fsi.2010.02.014","\u003Cp>Nghiên cứu phân lập và giải trình tự bảy gen mã hóa enzyme thuộc họ \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb> GH18 ở tôm thẻ chân trắng \u003Ci>Litopenaeus vannamei\u003C\u002Fi>. Nhóm tác giả phát hiện các cấu trúc miền lặp CBM18 cùng bốn phân nhánh tiến hóa mới chưa từng được ghi nhận ở giáp xác. Dữ liệu biểu hiện mô cho thấy các gen \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb> CHT5 và CHID1 tham gia vào cơ chế miễn dịch bẩm sinh trong tế bào máu.\u003C\u002Fp>",[82,96,109,123,137],{"publicationId":83,"title":84,"originalTitle":85,"authorNames":86,"authorCount":90,"journalName":91,"vietnamJournal":17,"publishDate":20,"publishYear":20,"totalCitation":92,"url":93,"doi":94,"summary":95},"66a90519-1628-477b-8e17-3243d6f9d4f7","Điều hòa chitinase-3-like-1 ở tế bào T kích thích các đáp ứng Th1 và độc tế bào nhằm ức chế di căn phổi","Regulation of chitinase-3-like-1 in T cell elicits Th1 and cytotoxic responses to inhibit lung metastasis",[87,88,89],"Do-Hyun Kim","Hong-Jai Park","Sangho Lim",13,"Nature Communications",91,"https:\u002F\u002Fwww.nature.com\u002Farticles\u002Fs41467-017-02731-6","10.1038\u002Fs41467-017-02731-6","\u003Cp>Khảo sát chức năng điều hòa miễn dịch của protein tương đồng \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb> 3-like-1 (Chi3l1) trong tế bào T và khả năng ức chế ung thư di căn phổi. Nhóm tác giả ghi nhận tế bào T thiếu hụt Chi3l1 tăng cường biệt hóa thành dòng Th1 và gia tăng biểu hiện các gen miễn dịch chống khối u. Việc bất hoạt biểu hiện Chi3l1 bằng phức hợp peptide-siRNA giúp ức chế đáng kể tổn thương di căn ung thư hắc tố ở phổi.\u003C\u002Fp>",{"publicationId":97,"title":98,"originalTitle":99,"authorNames":100,"authorCount":74,"journalName":104,"vietnamJournal":17,"publishDate":20,"publishYear":20,"totalCitation":105,"url":106,"doi":107,"summary":108},"aa0a1554-fb67-4b36-b3d3-3584f292e5fe","Điều biến miễn dịch chitinase 3-like 1 của vật chủ trong quá trình nhiễm Escherichia coli gây bệnh tuyến vú","Immunomodulation of Host Chitinase 3-Like 1 During a Mammary Pathogenic Escherichia coli Infection",[101,102,103],"Koen Breyne","Jonas Steenbrugge","Kristel Demeyere","Frontiers in Immunology",27,"https:\u002F\u002Fwww.frontiersin.org\u002Farticle\u002F10.3389\u002Ffimmu.2018.01143\u002Ffull","10.3389\u002Ffimmu.2018.01143","\u003Cp>Nghiên cứu cơ chế điều hòa miễn dịch bẩm sinh của protein tương đồng \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb> 3-like 1 (CHI3L1) trong mô tuyến vú bị nhiễm khuẩn \u003Ci>Escherichia coli\u003C\u002Fi>. Nhóm tác giả phát hiện CHI3L1 điều hòa sự chuyển vị của tế bào miễn dịch Ly6G vào lòng phế nang và kiểm soát dòng thác cytokine gây viêm qua caspase. Kết quả chỉ ra vai trò thiết yếu của protein thụ thể \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb> trong đáp ứng viêm bảo vệ vật chủ.\u003C\u002Fp>",{"publicationId":110,"title":111,"originalTitle":112,"authorNames":113,"authorCount":117,"journalName":118,"vietnamJournal":17,"publishDate":20,"publishYear":20,"totalCitation":119,"url":120,"doi":121,"summary":122},"ab1ead9c-f93c-4c2b-8106-e64a1e93eb4d","Chitinase và các protein giống chitinase trong bệnh phổi tắc nghẽn – Các quan niệm hiện tại và ứng dụng tiềm năng","<p>Chitinases and Chitinase-Like Proteins in Obstructive Lung Diseases – Current Concepts and Potential Applications<\u002Fp>",[114,115,116],"Natalia Przysucha","Katarzyna Górska","Rafał Krenke",3,"International Journal of COPD",26,"https:\u002F\u002Fwww.dovepress.com\u002Fchitinases-and-chitinase-like-proteins-in-obstructive-lung-diseases-nd-peer-reviewed-article-COPD","10.2147\u002Fcopd.s236640","\u003Cp>Tổng quan về vai trò sinh học và bệnh học của các enzyme \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb> hoạt tính thực sự cùng các protein tương đồng chitinase (CLP) trong bệnh phổi tắc nghẽn. Bài báo tổng hợp cơ chế miễn dịch bẩm sinh, quá trình viêm đường thở và tái cấu trúc mô liên quan đến AMCase và YKL-40. Nhóm tác giả thảo luận tiềm năng sử dụng các chất ức chế \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb> làm đích điều trị mới cho hen suyễn.\u003C\u002Fp>",{"publicationId":124,"title":125,"originalTitle":126,"authorNames":127,"authorCount":131,"journalName":132,"vietnamJournal":17,"publishDate":20,"publishYear":20,"totalCitation":133,"url":134,"doi":135,"summary":136},"d6b03dbd-750e-4d04-82f3-9047ad5276d5","Chitinase là dấu ấn sinh học chẩn đoán và tiên lượng tiềm năng cho bệnh xơ cứng cột bên teo cơ: một tổng quan hệ thống và phân tích gộp","Chitinases as a potential diagnostic and prognostic biomarker for amyotrophic lateral sclerosis: a systematic review and meta-analysis",[128,129,130],"Aiming Xu","Yujun Luo","Yudi Tang",8,"Neurological Sciences",1,"https:\u002F\u002Flink.springer.com\u002F10.1007\u002Fs10072-024-07301-5","10.1007\u002Fs10072-024-07301-5","\u003Cp>Tổng quan hệ thống và phân tích gộp từ 13 nghiên cứu đánh giá nồng độ các enzyme \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb> gồm CHIT1, CHI3L1 và CHI3L2 làm dấu ấn sinh học chẩn đoán bệnh xơ cứng cột bên teo cơ (ALS). Kết quả ghi nhận nồng độ CHIT1 và CHI3L1 trong dịch não tủy của bệnh nhân ALS tăng cao có ý nghĩa thống kê so với nhóm chứng khỏe mạnh. Dữ liệu làm rõ tiềm năng chẩn đoán phân biệt tin cậy của nhóm enzyme \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb>.\u003C\u002Fp>",{"publicationId":138,"title":139,"originalTitle":140,"authorNames":141,"authorCount":117,"journalName":145,"vietnamJournal":17,"publishDate":20,"publishYear":20,"totalCitation":146,"url":147,"doi":148,"summary":149},"8e21d9ca-7078-4a58-b839-9f804cd9bf13","Sàng lọc vi nấm phân giải chitin và tối ưu hóa các thông số để siêu sản xuất chitinase qua kỹ thuật lên men trạng thái rắn","Screening of Chitinolytic Microfungi and Optimization of Parameters for Hyperproduction of Chitinase Through Solid-State Fermentation Technique",[142,143,144],"Muhammad Adnan","Muddassar Zafar","Zahid Anwar","Applied Biochemistry and Biotechnology",0,"https:\u002F\u002Flink.springer.com\u002F10.1007\u002Fs12010-023-04663-y","10.1007\u002Fs12010-023-04663-y","\u003Cp>Nghiên cứu tối ưu hóa quy trình lên men trạng thái rắn nhằm tăng cường sản xuất enzyme \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">chitinase\u003C\u002Fb> từ chủng nấm \u003Ci>Aspergillus terreus\u003C\u002Fi> SB3 phân lập tại địa phương. Áp dụng phương pháp bề mặt đáp ứng (RSM), nhóm tác giả xác định điều kiện tối ưu ở 35 °C và pH 4,5 giúp hoạt tính enzyme đạt 198,5 U\u002FmL\u002Fphút. Quy trình mở ra giải pháp công nghệ sinh học giá rẻ để xử lý phụ phẩm chứa chitin và giảm thiểu ô nhiễm môi trường.\u003C\u002Fp>",[],[],{"code":4,"data":153,"meta":20},{"id":154,"title":155,"description":156,"content":157,"term":154,"englishTitle":20,"synonyms":20,"definition":20,"discipline":20,"references":20,"faqs":20,"createUser":158,"publishUser":20,"keywords":161,"keywordCount":173,"enrichTopicLink":174,"status":175,"createTime":176,"updateTime":177,"publishTime":20,"linkEnrichedTime":20,"publicationScanTime":178,"contentErrorMessage":20,"viewCount":179,"relateTopics":180},"chitinase","Chitinase là gì? Các nghiên cứu khoa học về Chitinase","Chitinase là nhóm enzyme có khả năng phân giải chitin – một polysaccharide cấu tạo từ N-acetylglucosamine – thường thấy trong vỏ côn trùng, giáp xác và nấm. Enzyme này hiện diện ở nhiều loài sinh vật và đóng vai trò quan trọng trong tiêu hóa, miễn dịch, kiểm soát nấm bệnh và tái chế sinh học tự nhiên.","\u003Cdiv>\u003Cdiv>\u003Ch2>Chitinase là gì?\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Chitinase là một nhóm enzyme có khả năng phân giải {{topic|%7B%22topic%22%3A%22chitin%22%7D}} – một polymer tự nhiên có cấu trúc polysaccharide, được cấu thành từ các đơn vị N-acetyl-D-glucosamine (GlcNAc) liên kết bằng liên kết β-1,4 glycosidic. Chitin là thành phần cấu trúc quan trọng của thành tế bào nấm, vỏ côn trùng, giáp xác, và một số sinh vật biển như mực, bạch tuộc. Do đó, chitinase đóng vai trò sinh học thiết yếu trong việc phá vỡ và tái chế chitin trong tự nhiên, đồng thời có tiềm năng ứng dụng rất lớn trong công nghiệp, nông nghiệp và y học.\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>Chitinase hiện diện ở nhiều loài sinh vật, từ vi khuẩn, nấm, thực vật đến động vật không xương sống và cả {{topic|%7B%22topic%22%3A%22%C4%91%E1%BB%99ng%20v%E1%BA%ADt%20c%C3%B3%20x%C6%B0%C6%A1ng%20s%E1%BB%91ng%22%7D}} như người. Enzyme này có thể được tiết ra để phân hủy chitin nhằm thu nhận chất dinh dưỡng, phòng vệ sinh học hoặc tham gia vào các quá trình sinh lý đặc thù. Sự phân bố rộng rãi này cho thấy tầm quan trọng tiến hóa và chức năng sinh học đa dạng của chitinase trong nhiều môi trường sống khác nhau.\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch2>Phân loại và cơ chế tác động\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Chitinase được phân loại theo cách phân cắt chitin:\u003C\u002Fp>\n\u003Cul>\n  \u003Cli>\u003Cstrong>Endochitinase:\u003C\u002Fstrong> Cắt ngẫu nhiên các liên kết β-1,4 bên trong chuỗi chitin, tạo ra các phân đoạn ngắn là chitooligosaccharide.\u003C\u002Fli>\n  \u003Cli>\u003Cstrong>Exochitinase:\u003C\u002Fstrong> Cắt dần từ đầu mút của chuỗi chitin, giải phóng các {{topic|%7B%22topic%22%3A%22ph%C3%A2n%20t%E1%BB%AD%22%7D}} nhỏ như chitobiose hoặc đơn vị GlcNAc.\u003C\u002Fli>\n  \u003Cli>\u003Cstrong>Chitobiosidase:\u003C\u002Fstrong> Một loại exochitinase chuyên biệt, phân cắt từng đơn vị chitobiose từ đầu không khử của chitin.\u003C\u002Fli>\n  \u003Cli>\u003Cstrong>N-acetylglucosaminidase (NAGase):\u003C\u002Fstrong> Phân giải chitobiose thành các đơn vị GlcNAc tự do.\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Ful>\n\u003Cp>Về mặt phân tử, chitinase chủ yếu thuộc các họ glycosyl hydrolase GH18 và GH19. GH18 phổ biến ở vi khuẩn, nấm, động vật; GH19 chủ yếu ở thực vật. Mỗi họ có đặc điểm cấu trúc và cơ chế xúc tác khác nhau. Trong đó, cơ chế xúc tác enzyme thường dựa trên hai gốc {{topic|%7B%22topic%22%3A%22amino%20acid%22%7D}} hoạt tính (thường là glutamate hoặc aspartate) để thực hiện phản ứng thủy phân glycosidic, có thể giữ nguyên hoặc đảo cấu hình anomeric tại trung tâm phản ứng.\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch2>Cấu trúc phân tử chitinase\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Chitinase thường gồm nhiều miền chức năng:\u003C\u002Fp>\n\u003Cul>\n  \u003Cli>\u003Cstrong>Miền xúc tác (catalytic domain):\u003C\u002Fstrong> Chịu trách nhiệm thực hiện phản ứng cắt liên kết glycosidic giữa các đơn vị GlcNAc.\u003C\u002Fli>\n  \u003Cli>\u003Cstrong>Miền gắn kết chitin (chitin-binding domain – CBD):\u003C\u002Fstrong> Giúp enzyme bám vào chất nền không tan trong nước là chitin, tăng hiệu quả xúc tác.\u003C\u002Fli>\n  \u003Cli>\u003Cstrong>Miền liên kết (linker domain):\u003C\u002Fstrong> Kết nối giữa miền xúc tác và miền gắn kết, thường giàu glycine hoặc serine.\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Ful>\n\u003Cp>Các đặc điểm cấu trúc này là cơ sở để thiết kế enzyme tái tổ hợp, cải thiện hoạt tính và tính bền vững trong các ứng dụng công nghiệp hoặc y sinh.\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch2>Chức năng sinh học của chitinase theo sinh vật\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>\u003Cstrong>Ở {{topic|%7B%22topic%22%3A%22vi%20sinh%20v%E1%BA%ADt%22%7D}}:\u003C\u002Fstrong> Nhiều vi khuẩn và nấm có khả năng tiết chitinase để tiêu hóa chitin trong môi trường, lấy GlcNAc làm nguồn carbon và năng lượng. Ví dụ, \u003Cem>Serratia marcescens\u003C\u002Fem> là một trong những vi khuẩn sản xuất chitinase mạnh nhất được nghiên cứu hiện nay. Ở nấm, chitinase không chỉ giúp phân hủy chitin của sinh vật khác mà còn tham gia vào quá trình phát triển cấu trúc sinh sản như {{topic|%7B%22topic%22%3A%22b%C3%A0o%20t%E1%BB%AD%22%7D}}.\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\u003Cstrong>Ở thực vật:\u003C\u002Fstrong> Chitinase thuộc về nhóm enzyme liên quan đến miễn dịch bẩm sinh, được tạo ra như một phần của phản ứng kháng nấm. Khi bị nhiễm nấm, thực vật tăng cường biểu hiện chitinase để phá hủy thành tế bào nấm. Một số cây trồng {{topic|%7B%22topic%22%3A%22bi%E1%BA%BFn%20%C4%91%E1%BB%95i%20gen%22%7D}} biểu hiện chitinase để nâng cao khả năng kháng nấm tự nhiên. Chi tiết tại \u003Ca href=\"https:\u002F\u002Fwww.ncbi.nlm.nih.gov\u002Fpmc\u002Farticles\u002FPMC7749496\u002F\">NCBI – Plant Chitinases\u003C\u002Fa>.\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>\u003Cstrong>Ở động vật:\u003C\u002Fstrong> Côn trùng sử dụng chitinase để thay vỏ (lột xác) trong chu kỳ phát triển. Ở người và động vật có vú, hai loại chitinase chính là CHIT1 (chitotriosidase) và AMCase (acidic mammalian chitinase) liên quan đến phản ứng miễn dịch và viêm mãn tính, dù cơ thể không có chitin.\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch2>Chitinase ở người và y học\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Ở người, các enzyme thuộc nhóm chitinase không tiêu hóa chitin mà đóng vai trò trong miễn dịch, viêm và các bệnh lý đặc thù:\u003C\u002Fp>\n\u003Cul>\n  \u003Cli>\u003Cstrong>CHIT1:\u003C\u002Fstrong> Được tiết ra từ đại thực bào, tăng cao trong bệnh Gaucher (bệnh dự trữ {{topic|%7B%22topic%22%3A%22lysosome%22%7D}}), được sử dụng làm marker chẩn đoán và theo dõi điều trị.\u003C\u002Fli>\n  \u003Cli>\u003Cstrong>AMCase:\u003C\u002Fstrong> Biểu hiện mạnh ở phổi, liên quan đến {{topic|%7B%22topic%22%3A%22hen%20ph%E1%BA%BF%20qu%E1%BA%A3n%22%7D}}, dị ứng và xơ hóa mô phổi. Có vai trò trong phản ứng miễn dịch chống lại các ký sinh trùng có chitin.\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Ful>\n\u003Cp>Chitinase ở người hiện đang được nghiên cứu như một chỉ dấu sinh học tiềm năng cho các bệnh lý viêm {{topic|%7B%22topic%22%3A%22m%E1%BA%A1n%20t%C3%ADnh%22%7D}}, ung thư và bệnh tự miễn. Tài liệu tham khảo tại \u003Ca href=\"https:\u002F\u002Fwww.ncbi.nlm.nih.gov\u002Fpmc\u002Farticles\u002FPMC5533095\u002F\">Frontiers in Immunology – Chitinase in Human Disease\u003C\u002Fa>.\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch2>Ứng dụng công nghệ và công nghiệp\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Nhờ khả năng phân hủy chitin, chitinase có nhiều ứng dụng thực tiễn:\u003C\u002Fp>\n\u003Cul>\n  \u003Cli>\u003Cstrong>Trong nông nghiệp:\u003C\u002Fstrong> Chitinase được sử dụng làm thuốc trừ sâu sinh học, giúp phân giải thành tế bào của nấm gây bệnh. Ngoài ra, cây trồng biến đổi gen có thể biểu hiện chitinase để tự bảo vệ trước tác nhân gây bệnh.\u003C\u002Fli>\n  \u003Cli>\u003Cstrong>Trong công nghiệp thực phẩm và thủy sản:\u003C\u002Fstrong> Chitinase được dùng để xử lý vỏ tôm, cua, biến đổi chúng thành các sản phẩm có giá trị như chitooligosaccharide, giúp tăng khả năng miễn dịch cho động vật nuôi.\u003C\u002Fli>\n  \u003Cli>\u003Cstrong>Trong dược phẩm:\u003C\u002Fstrong> Các sản phẩm phân giải từ chitin như GlcNAc và chitooligosaccharide có {{topic|%7B%22topic%22%3A%22ho%E1%BA%A1t%20t%C3%ADnh%22%7D}} sinh học như chống viêm, chống oxy hóa, kháng khuẩn, tăng tái tạo mô.\u003C\u002Fli>\n  \u003Cli>\u003Cstrong>Trong công nghệ môi trường:\u003C\u002Fstrong> Chitinase giúp phân hủy chất thải hữu cơ giàu chitin, góp phần xử lý rác thải thủy sản và cải thiện bền vững sinh thái.\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Ful>\n\u003Cp>Để ứng dụng hiệu quả, chitinase cần có tính ổn định cao, hoạt tính mạnh và khả năng làm việc trong điều kiện công nghiệp như pH thấp, nhiệt độ cao hoặc môi trường mặn.\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch2>Sản xuất và tái tổ hợp chitinase\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Chitinase được sản xuất bằng cách nuôi cấy vi sinh vật tự nhiên hoặc sử dụng công nghệ tái tổ hợp gen (recombinant DNA technology). Các chủng vi khuẩn như \u003Cem>Bacillus subtilis\u003C\u002Fem>, \u003Cem>E. coli\u003C\u002Fem> mang plasmid biểu hiện chitinase từ nấm hoặc vi khuẩn biển là hệ thống sản xuất phổ biến.\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>Quy trình tinh sạch chitinase thường gồm các bước: ly giải tế bào, kết tủa protein bằng amonium sulfate, sắc ký trao đổi ion, sắc ký ái lực hoặc lọc gel. Việc tối ưu hóa điều kiện nuôi cấy, như nhiệt độ, pH, chất cảm ứng (chitin, chitobiose), cũng giúp tăng năng suất sản xuất enzyme.\u003C\u002Fp>\n\n\u003Ch2>Chitinase và công nghệ sinh học tương lai\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Nghiên cứu về chitinase đang mở ra nhiều hướng đi mới trong công nghệ sinh học:\u003C\u002Fp>\n\u003Cul>\n  \u003Cli>Thiết kế enzyme tái tổ hợp có hoạt tính cao, ổn định và thích hợp với điều kiện sản xuất công nghiệp.\u003C\u002Fli>\n  \u003Cli>Ứng dụng trong y học tái tạo: dùng chitooligosaccharide để tạo scaffold sinh học hỗ trợ tái tạo mô.\u003C\u002Fli>\n  \u003Cli>Sử dụng enzyme chitinase như phần tử cảm biến sinh học (biosensor) để phát hiện chất ô nhiễm hoặc vi sinh vật gây bệnh.\u003C\u002Fli>\n  \u003Cli>Gắn chitinase với các hạt nano để hướng đích đến nấm bệnh hoặc mô tổn thương.\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Ful>\n\n\u003Ch2>Kết luận\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Chitinase là enzyme quan trọng với khả năng phân giải chitin – một trong những polymer tự nhiên phổ biến nhất hành tinh – thành các sản phẩm sinh học có giá trị. Với sự phân bố rộng rãi trong tự nhiên và chức năng đa dạng từ miễn dịch, phân giải sinh học đến kiểm soát nấm bệnh, chitinase đã, đang và sẽ tiếp tục là đối tượng nghiên cứu và ứng dụng nổi bật trong công nghệ sinh học, y học, nông nghiệp và công nghiệp môi trường. Khai thác hiệu quả tiềm năng của chitinase sẽ góp phần phát triển các giải pháp bền vững và thân thiện với môi trường trong tương lai.\u003C\u002Fp>\u003C\u002Fdiv>\u003C\u002Fdiv>",{"id":133,"researcherId":20,"name":159,"imageUrl":160},"Nguyễn Ngọc Sơn","https:\u002F\u002Flh3.googleusercontent.com\u002Fa\u002FACg8ocLGfGsF1nYQqYK5BasTLhNu1dBrBXg2fcEgBNPXJ0p2gqLQnO7i=s96-c",[162,163,164,165,166,167,168,169,170,171,172],"chitin","động vật có xương sống","phân tử","amino acid","vi sinh vật","bào tử","biến đổi gen","lysosome","hen phế quản","mạn tính","hoạt tính",11,true,"PUBLISHED","2023-09-25T02:51:57.806+00:00","2026-08-29T04:24:13.518+00:00","2026-08-29T04:24:13.516+00:00",1301,[181,184,187,190,193,196,199,202,205,208],{"id":182,"title":183,"term":182,"englishTitle":20,"definition":20,"discipline":20,"disciplineCode":20,"disciplineLabel":20,"disciplineColor":20,"disciplineIcon":20},"quy trình làm tiêu bản","Quy trình làm tiêu bản? Các công bố khoa học về Quy trình làm tiêu bản",{"id":185,"title":186,"term":185,"englishTitle":20,"definition":20,"discipline":20,"disciplineCode":20,"disciplineLabel":20,"disciplineColor":20,"disciplineIcon":20},"thang điểm morisky 8","Thang điểm morisky 8 là gì? Các công bố khoa học về Thang điểm morisky 8",{"id":188,"title":189,"term":188,"englishTitle":20,"definition":20,"discipline":20,"disciplineCode":20,"disciplineLabel":20,"disciplineColor":20,"disciplineIcon":20},"hệ số dẫn nhiệt","Hệ số dẫn nhiệt là gì? Các công bố khoa học về Hệ số dẫn nhiệt",{"id":191,"title":192,"term":191,"englishTitle":20,"definition":20,"discipline":20,"disciplineCode":20,"disciplineLabel":20,"disciplineColor":20,"disciplineIcon":20},"tán xạ","Tán xạ là gì? Các nghiên cứu khoa học về Tán xạ",{"id":194,"title":195,"term":194,"englishTitle":20,"definition":20,"discipline":20,"disciplineCode":20,"disciplineLabel":20,"disciplineColor":20,"disciplineIcon":20},"docking phân tử","Docking phân tử là gì? Các công bố khoa học về Docking phân tử",{"id":197,"title":198,"term":197,"englishTitle":20,"definition":20,"discipline":20,"disciplineCode":20,"disciplineLabel":20,"disciplineColor":20,"disciplineIcon":20},"hydroxy","Hydroxy là gì? Các công bố khoa học về Hydroxy",{"id":200,"title":201,"term":200,"englishTitle":20,"definition":20,"discipline":20,"disciplineCode":20,"disciplineLabel":20,"disciplineColor":20,"disciplineIcon":20},"polysaccharide","Polysaccharide là gì? Các công bố khoa học về Polysaccharide",{"id":203,"title":204,"term":203,"englishTitle":20,"definition":20,"discipline":20,"disciplineCode":20,"disciplineLabel":20,"disciplineColor":20,"disciplineIcon":20},"mô hình bệnh tật","Mô hình bệnh tật là gì? Các nghiên cứu về Mô hình bệnh tật",{"id":206,"title":207,"term":206,"englishTitle":20,"definition":20,"discipline":20,"disciplineCode":20,"disciplineLabel":20,"disciplineColor":20,"disciplineIcon":20},"khối lượng phân tử","Khối lượng phân tử là gì? Các công bố khoa học về Khối lượng phân tử",{"id":209,"title":210,"term":209,"englishTitle":20,"definition":20,"discipline":20,"disciplineCode":20,"disciplineLabel":20,"disciplineColor":20,"disciplineIcon":20},"vật liệu nano","Vật liệu nano là gì? Các công bố khoa học về Vật liệu nano"]