[{"data":1,"prerenderedAt":-1},["ShallowReactive",2],{"_public_topic_publications_c%E1%BA%A5u%20tr%C3%BAc%20ho%E1%BA%A1t%20t%C3%ADnh{\"limit\":5}":3,"_public_topic_byId_c%E1%BA%A5u%20tr%C3%BAc%20ho%E1%BA%A1t%20t%C3%ADnh":11},{"code":4,"data":5,"meta":10},"SUCCESS",{"latest":6,"mostCited":7,"vietnamFeatured":8,"vietnamLatest":9},[],[],[],[],null,{"code":4,"data":12,"meta":10},{"id":13,"title":14,"description":15,"content":16,"term":17,"englishTitle":18,"synonyms":19,"definition":23,"discipline":24,"references":25,"faqs":46,"createUser":56,"publishUser":60,"keywords":64,"keywordCount":75,"enrichTopicLink":76,"status":77,"createTime":78,"updateTime":79,"publishTime":80,"linkEnrichedTime":81,"publicationScanTime":10,"contentErrorMessage":10,"viewCount":82,"relateTopics":83},"cấu trúc hoạt tính","Cấu trúc hoạt tính là gì? Ý nghĩa và ứng dụng chuyên sâu","Tìm hiểu Cấu trúc hoạt tính (structure-activity relationship): định nghĩa khoa học chuẩn mực, cơ chế vận hành, các thông số thực nghiệm và ứng dụng chuy...","\u003Cp>\u003Cstrong>Cấu trúc hoạt tính\u003C\u002Fstrong> (\u003Cem>structure-activity relationship\u003C\u002Fem>) là Mối quan hệ cấu trúc - hoạt tính (SAR \u002F QSAR) là mối liên hệ giữa cấu trúc hóa học không gian ba chiều hoặc các đặc tính hóa lý phân tử của một hợp chất hóa học với hoạt tính sinh học hoặc dược lực học tương ứng của nó trên cơ thể sống.\u003C\u002Fp>\n\u003Ch2>Định nghĩa cấu trúc hoạt tính\u003C\u002Fh2>\u003Cp>“Cấu trúc hoạt tính” (active conformation hoặc active site structure) là kiểu hình ba chiều đặc thù của vùng tác động (active site) trong enzyme hoặc xúc tác sinh học, cho phép liên kết chính xác cơ chất (substrate) và xúc tác quá trình chuyển hóa. Đây không phải là hình dạng nghỉ (resting state) của protein, mà là cấu trúc đã được điều chỉnh để tối ưu hóa các {{topic|%7B%22topic%22%3A%22t%C6%B0%C6%A1ng%20t%C3%A1c%20h%C3%B3a%20h%E1%BB%8Dc%22%7D}} vốn thiết yếu cho phản ứng. Khi enzyme gắn với cơ chất, các liên kết hydro, tương tác kỵ nước và lực Van der Waals tái sắp xếp trong active site để giảm {{topic|%7B%22topic%22%3A%22n%C4%83ng%20l%C6%B0%E1%BB%A3ng%20k%C3%ADch%20ho%E1%BA%A1t%22%7D}} (activation energy).\u003C\u002Fp>\u003Cp>Vai trò then chốt của cấu trúc hoạt tính là tạo ra một “hệ thống khoá–chìa” (lock-and-key) linh hoạt hơn, đôi khi được mô tả theo mô hình “induced fit” – enzyme thay đổi hình dạng để ôm khít cơ chất. Sau khi phản ứng hoàn tất, enzyme có thể trở về cấu trúc nghỉ hoặc lặp lại chu trình với cơ chất mới. Tính khả chuyển và độ linh động của active site giúp enzyme hoạt động hiệu quả ở nhiều điều kiện sinh lý khác nhau.\u003C\u002Fp>\u003Cp>Cấu trúc hoạt tính không chỉ liên quan đến vị trí chứa các residue xúc tác trực tiếp mà còn bao gồm các vùng lân cận đóng vai trò hỗ trợ, điều chỉnh điện tích, phân bố proton và hướng dẫn cơ chất đi vào và ra khỏi vị trí xúc tác. Sự phối hợp này đảm bảo sự chọn lọc cao đối với cơ chất và ngăn chặn phản ứng phụ không mong muốn.\u003C\u002Fp>\u003Ch2>Thành phần và đặc trưng hóa học\u003C\u002Fh2>\u003Cp>Active site được cấu thành từ các amino acid residues có {{topic|%7B%22topic%22%3A%22t%C3%ADnh%20ch%E1%BA%A5t%20h%C3%B3a%20h%E1%BB%8Dc%22%7D}} đa dạng để thực hiện vai trò xúc tác. Các residue quan trọng thường bao gồm:\u003C\u002Fp>\u003Cul>\u003Cli>\u003Cstrong>Residue acid–base:\u003C\u002Fstrong> histidine, aspartate hoặc glutamate tham gia chuyển giao proton.\u003C\u002Fli>\u003Cli>\u003Cstrong>Residue nucleophile:\u003C\u002Fstrong> serine, cysteine hoặc lysine thực hiện tấn công nucleophilic lên cơ chất.\u003C\u002Fli>\u003Cli>\u003Cstrong>Residue ổn định chuyển tiếp:\u003C\u002Fstrong> glycine hoặc threonine hỗ trợ ổn định trạng thái chuyển tiếp qua liên kết hydro.\u003C\u002Fli>\u003C\u002Ful>\u003Cp>Các ion kim loại (metal cofactors) như Mg²⁺, Zn²⁺ hoặc Fe²⁺\u002FFe³⁺ cũng đóng vai trò then chốt tại active site. Chúng điều chỉnh điện tích, kích hoạt nước để tham gia phản ứng hydrolysis hoặc oxy hóa–khử. Ví dụ, trong metalloenzyme, Zn²⁺ làm tăng tính điện tử cho các residue gần kề, hỗ trợ tấn công hydrolysis.\u003C\u002Fp>\u003Cp>Mạng lưới tương tác trong active site thường bao gồm hàng loạt liên kết hydro, tương tác kỵ nước và lực Van der Waals. Sự sắp xếp này tạo ra khoang đặc trưng với phân bố điện tích không đồng đều, dẫn hướng cơ chất vào tư thế tối ưu cho phản ứng. Các vùng kỵ nước và vòng thơm (aromatic pocket) góp phần tăng ái lực (affinity) với cơ chất có nhóm dị vòng (heterocycle) hoặc vòng benzen.\u003C\u002Fp>\u003Ch2>Cơ chế xúc tác (Catalytic mechanisms)\u003C\u002Fh2>\u003Cp>Enzyme có thể xúc tác thông qua nhiều cơ chế hóa học khác nhau, trong đó phổ biến nhất là:\u003C\u002Fp>\u003Col>\u003Cli>\u003Cstrong>Acid–base catalysis:\u003C\u002Fstrong> proton được chuyển giao giữa residue và cơ chất, làm thay đổi độ điện tử của nhóm chức.\u003C\u002Fli>\u003Cli>\u003Cstrong>Nucleophilic catalysis:\u003C\u002Fstrong> residue tấn công trực tiếp vào cơ chất, hình thành trung gian covalent trước khi tái sinh enzyme.\u003C\u002Fli>\u003Cli>\u003Cstrong>Oxy hóa–khử:\u003C\u002Fstrong> trao đổi electron giữa cơ chất và cofactor (ví dụ NAD⁺\u002FNADH, FAD\u002FFADH₂).\u003C\u002Fli>\u003C\u002Fol>\u003Cp>Quan trọng nhất là lý thuyết cơ cấu chuyển tiếp (transition state stabilization): enzyme giảm năng lượng kích hoạt bằng cách ổn định trạng thái chuyển tiếp của cơ chất hơn so với trạng thái nghỉ. Điều này được thực hiện thông qua mạng lưới liên kết hydro và tương tác điện tích với các residue tại active site.\u003C\u002Fp>\u003Cp>Ví dụ điển hình là serine protease (trypsin, chymotrypsin) sử dụng bộ ba dư lượng (Ser–His–Asp triad) để kích hoạt serine thành nucleophile mạnh, tấn công vào liên kết peptide của cơ chất. Tương tự, metalloenzyme như {{topic|%7B%22topic%22%3A%22carbonic%20anhydrase%22%7D}} dùng Zn²⁺ để kích hoạt phân tử nước, chuyển thành OH⁻ và thực hiện phản ứng hydration CO₂ (BRENDA).\u003C\u002Fp>\u003Ch2>Phương pháp xác định cấu trúc\u003C\u002Fh2>\u003Cp>Các kỹ thuật thí nghiệm chính để xác định cấu trúc hoạt tính bao gồm:\u003C\u002Fp>\u003Cul>\u003Cli>\u003Cstrong>Tinh thể học tia X (X-ray crystallography):\u003C\u002Fstrong> cho độ phân giải nguyên tử (1.0–2.5 Å), xác định vị trí residue, cofactor và cơ chất gắn kết (PDB).\u003C\u002Fli>\u003Cli>\u003Cstrong>Cộng hưởng từ hạt nhân (NMR):\u003C\u002Fstrong> ghi nhận linh động của active site trong dung dịch, quan sát biến động cấu trúc theo thời gian.\u003C\u002Fli>\u003Cli>\u003Cstrong>Vi hiển vi điện tử lạnh (cryo-EM):\u003C\u002Fstrong> phù hợp với phức hợp enzyme–cofactor lớn hoặc màng sinh học, độ phân giải hiện nay đạt ~3 Å.\u003C\u002Fli>\u003C\u002Ful>\u003Cfigure>\u003Ctable>\u003Cthead>\u003Ctr>\u003Cth>Phương pháp\u003C\u002Fth>\u003Cth>Độ phân giải\u003C\u002Fth>\u003Cth>Ưu điểm\u003C\u002Fth>\u003Cth>Nhược điểm\u003C\u002Fth>\u003C\u002Ftr>\u003C\u002Fthead>\u003Ctbody>\u003Ctr>\u003Ctd>X-ray crystallography\u003C\u002Ftd>\u003Ctd>1.0–2.5 Å\u003C\u002Ftd>\u003Ctd>Chi tiết nguyên tử, phổ biến nhất\u003C\u002Ftd>\u003Ctd>Cần tinh thể hóa, không ghi hình linh động\u003C\u002Ftd>\u003C\u002Ftr>\u003Ctr>\u003Ctd>NMR spectroscopy\u003C\u002Ftd>\u003Ctd>2–4 Å\u003C\u002Ftd>\u003Ctd>Quan sát linh động dung dịch\u003C\u002Ftd>\u003Ctd>Giới hạn kích thước mẫu < 50 kDa\u003C\u002Ftd>\u003C\u002Ftr>\u003Ctr>\u003Ctd>Cryo-EM\u003C\u002Ftd>\u003Ctd>3–5 Å\u003C\u002Ftd>\u003Ctd>Không cần tinh thể, mẫu lớn\u003C\u002Ftd>\u003Ctd>Độ phân giải kém hơn X-ray\u003C\u002Ftd>\u003C\u002Ftr>\u003C\u002Ftbody>\u003C\u002Ftable>\u003C\u002Ffigure>\u003Cp>Kết hợp nhiều kỹ thuật cùng mô phỏng tính toán (MD, QM\u002FMM) giúp xây dựng mô hình hoàn chỉnh về cấu trúc hoạt tính, bao gồm cả biến động linh động và trạng thái chuyển tiếp ngắn hạn.\u003C\u002Fp>\u003Ch2>Tương quan cấu trúc – hoạt tính (Structure–Activity Relationship)\u003C\u002Fh2>\u003Cp>Tương quan giữa cấu trúc và hoạt tính (SAR) là {{topic|%7B%22topic%22%3A%22ph%C6%B0%C6%A1ng%20ph%C3%A1p%20ph%C3%A2n%20t%C3%ADch%22%7D}} mối liên hệ giữa biến đổi cấu trúc active site và sự thay đổi thông số động học enzyme như \u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">k_{\\mathrm{cat}}\u003C\u002Fscript> và \u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">K_{M}\u003C\u002Fscript>. Thay đổi một residue xúc tác hoặc vùng hỗ trợ có thể làm tăng hoặc giảm tốc độ phản ứng đáng kể.\u003C\u002Fp>\u003Cp>Phương pháp site-directed mutagenesis cho phép thay thế từng amino acid trong active site để đánh giá vai trò cụ thể. Ví dụ, đột biến Ser→Ala trong serine protease làm giảm \u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">k_{\\mathrm{cat}}\u003C\u002Fscript> đến < 1% so với bản wild-type (J. Mol. Biol.).\u003C\u002Fp>\u003Cp>Docking cơ chất và phân tích tự động (in silico docking) dựa trên {{topic|%7B%22topic%22%3A%22n%C4%83ng%20l%C6%B0%E1%BB%A3ng%20t%C6%B0%C6%A1ng%20t%C3%A1c%22%7D}} tính toán giúp dự đoán ái lực và vị trí liên kết. Kết quả docking đối chiếu với giá trị \u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">K_{M}\u003C\u002Fscript> thực nghiệm giúp xác nhận tính chính xác của mô hình cấu trúc.\u003C\u002Fp>\u003Cul>\u003Cli>Site-directed mutagenesis: xác định residue xúc tác thiết yếu.\u003C\u002Fli>\u003Cli>Đo \u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">k_{\\mathrm{cat}},K_{M}\u003C\u002Fscript> sau đột biến để đánh giá hiệu ứng.\u003C\u002Fli>\u003Cli>In silico docking: dự đoán tương tác enzyme–substrate.\u003C\u002Fli>\u003C\u002Ful>\u003Ch2>Phương pháp tính toán và mô phỏng\u003C\u002Fh2>\u003Cp>Mô phỏng {{topic|%7B%22topic%22%3A%22%C4%91%E1%BB%99ng%20l%E1%BB%B1c%20h%E1%BB%8Dc%20ph%C3%A2n%20t%E1%BB%AD%22%7D}} (MD) cho phép quan sát biến động của active site theo thời gian, cung cấp thông tin về sự linh hoạt và thay đổi hình dạng nhỏ (conformational fluctuations) quan trọng cho xúc tác (Chem. Rev.).\u003C\u002Fp>\u003Cp>Phương pháp kết hợp cơ học lượng tử – phân tử (QM\u002FMM) tính toán chi tiết phản ứng hóa học trong active site, trong khi mô hình MM mô tả phần còn lại của protein. Tổng năng lượng hệ được viết:\u003C\u002Fp>\u003Cp>\u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">E_{\\mathrm{total}} = E_{\\mathrm{QM}} + E_{\\mathrm{MM}} + E_{\\mathrm{QM\u002FMM}}\u003C\u002Fscript>\u003C\u002Fp>\u003Cp>Docking phân tử (molecular docking) sử dụng {{topic|%7B%22topic%22%3A%22thu%E1%BA%ADt%20to%C3%A1n%20t%E1%BB%91i%20%C6%B0u%20h%C3%B3a%22%7D}} ái lực để gắn ligand vào active site, cung cấp danh sách hợp chất ứng viên cho thiết kế thuốc và biến đổi enzyme (Med. Chem. Commun.).\u003C\u002Fp>\u003Ch2>Động học và linh động (Dynamics)\u003C\u002Fh2>\u003Cp>Độ linh động của active site quyết định khả năng enzyme liên tục tái cấu trúc để ôm khít cơ chất. Kỹ thuật Hydrogen–Deuterium Exchange Mass Spectrometry (HDX-MS) đo tốc độ trao đổi proton để xác định vùng linh động (Chem. Rev.).\u003C\u002Fp>\u003Cp>Phương pháp FRET (Förster Resonance Energy Transfer) gắn cặp fluorophore vào hai vị trí trong enzyme để theo dõi khoảng cách và động học co-giãn của active site theo thời gian. Thay đổi hiệu ứng FRET phản ánh biến đổi cấu trúc trong giai đoạn xúc tác.\u003C\u002Fp>\u003Cul>\u003Cli>HDX-MS: xác định vùng linh động và bảo vệ chống trao đổi proton.\u003C\u002Fli>\u003Cli>FRET: theo dõi khoảng cách giữa residue trong active site.\u003C\u002Fli>\u003Cli>Relaxation dispersion NMR: đo tốc độ biến đổi cấu trúc ở quy mô micro–milli giây.\u003C\u002Fli>\u003C\u002Ful>\u003Ch2>Thiết kế và biến đổi cấu trúc hoạt tính\u003C\u002Fh2>\u003Cp>Directed evolution là kỹ thuật phát triển enzyme qua chuỗi đột biến ngẫu nhiên và sàng lọc chọn lọc (high-throughput screening), tạo ra biến thể có hoạt tính hoặc ổn định cao hơn (>1000 lần so với wild-type) (Nature).\u003C\u002Fp>\u003Cp>Site-directed mutagenesis kết hợp mô phỏng in silico giúp thiết kế de novo active site cho enzyme nhân tạo với phản ứng không có trong tự nhiên. Ví dụ, thiết kế enzyme Kemp eliminase đạt \u003Cscript type=\"math\u002Ftex\">k_{\\mathrm{cat}}\u002FK_{M}\u003C\u002Fscript> ~10⁴ M⁻¹s⁻¹ trong vòng vài chu kỳ (Science).\u003C\u002Fp>\u003Cp>Protein engineering cũng ứng dụng scaffold switching, grafting residues từ enzyme khác vào active site, mở rộng phạm vi cơ chất và điều chỉnh pH hoạt động hoặc nhiệt độ ổn định.\u003C\u002Fp>\u003Ch2>Thách thức và triển vọng\u003C\u002Fh2>\u003Cp>Khó khăn lớn nhất là ghi hình {{topic|%7B%22topic%22%3A%22c%E1%BA%A5u%20tr%C3%BAc%20chuy%E1%BB%83n%20ti%E1%BA%BFp%22%7D}} (transition state) ngắn ngủi trong active site. Kỹ thuật kết hợp tia X laze tự phát (XFEL) hứa hẹn ghi lại snapshot của chuyển tiếp (Nature).\u003C\u002Fp>\u003Cp>Độ chính xác của mô phỏng QM\u002FMM phụ thuộc vào tham số lực và hàm mật độ. Sự phát triển AI\u002FML trong dự đoán cấu trúc và năng lượng phản ứng (alphaFold-Multimer, DeepMind) đang mở ra triển vọng {{topic|%7B%22topic%22%3A%22t%E1%BB%B1%20%C4%91%E1%BB%99ng%20h%C3%B3a%20thi%E1%BA%BFt%20k%E1%BA%BF%22%7D}} enzyme mới với độ chính xác cao.\u003C\u002Fp>\u003Cp>Triển vọng tương lai bao gồm tích hợp multi-omics, dữ liệu động học và mô phỏng để xây dựng cơ sở dữ liệu cấu trúc hoạt tính toàn diện, hỗ trợ phát triển thuốc, sinh học tổng hợp và xử lý môi trường hiệu quả hơn.\u003C\u002Fp>","Cấu trúc hoạt tính","structure-activity relationship",[20,21,22,18],"mối quan hệ cấu trúc - hoạt tính","SAR","QSAR","Mối quan hệ cấu trúc - hoạt tính (SAR \u002F QSAR) là mối liên hệ giữa cấu trúc hóa học không gian ba chiều hoặc các đặc tính hóa lý phân tử của một hợp chất hóa học với hoạt tính sinh học hoặc dược lực học tương ứng của nó trên cơ thể sống.","MEDICAL_HEALTH_SCIENCES",[26,33,40],{"citationText":27,"title":28,"authors":29,"source":30,"year":31,"doi":32,"url":10},"Shah (2024). Computational transformation in drug discovery: A comprehensive study on molecular docking and quantitative structure activity relationship (QSAR). Intelligent Pharmacy.","Computational transformation in drug discovery: A comprehensive study on molecular docking and quantitative structure activity relationship (QSAR)","Shah, Patel, Shah et al.","Intelligent Pharmacy",2024,"10.1016\u002Fj.ipha.2024.03.001",{"citationText":34,"title":35,"authors":36,"source":37,"year":38,"doi":39,"url":10},"Setlur (2025). Advanced Strategies in Quantitative Structure Activity Relationship (QSAR) Modeling. Molecular Modeling and Docking Techniques for Drug Discovery and Design.","Advanced Strategies in Quantitative Structure Activity Relationship (QSAR) Modeling","Setlur, Jayaprasad, Rao et al.","Molecular Modeling and Docking Techniques for Drug Discovery and Design",2025,"10.4018\u002F979-8-3693-5598-5.ch001",{"citationText":41,"title":42,"authors":43,"source":44,"year":38,"doi":45,"url":10},"Sethi (2025). A Review on Computational Methods in Developing Quantitative Structure-Activity Relationship (QSAR). International Journal of Drug Design and Discovery.","A Review on Computational Methods in Developing Quantitative Structure-Activity Relationship (QSAR)","Sethi","International Journal of Drug Design and Discovery","10.37285\u002Fijddd.3.3.1",[47,50,53],{"question":48,"answer":49},"Sự khác biệt cơ bản giữa SAR truyền thống và QSAR định lượng là gì?","SAR định tính quan sát sự thay đổi hoạt tính khi biến đổi các nhóm chức phân tử; trong khi QSAR xây dựng phương trình toán học định lượng liên hệ hoạt tính sinh học với các chỉ số hóa lý (kỵ nước, điện tử, không gian).",{"question":51,"answer":52},"Quy tắc 5 của Lipinski (Lipinski's Rule of Five) trong tối ưu hóa SAR có ý nghĩa gì?","Là bộ tiêu chuẩn thực nghiệm dự đoán độ hấp thu đường uống của phân tử thuốc: khối lượng phân tử \u003C500 Da, LogP \u003C5, số nhóm cho liên kết hydro \u003C5 và số nhóm nhận liên kết hydro \u003C10.",{"question":54,"answer":55},"Kỹ thuật gắn kết phân tử (Molecular Docking) hỗ trợ nghiên cứu SAR như thế nào?","Mô phỏng trên máy tính hướng liên kết và năng lượng tương tác không gian 3 chiều giữa phối tử và túi gắn đích sinh học (protein\u002Fthụ thể), giúp định hướng tổng hợp hóa học chính xác.",{"id":57,"researcherId":10,"name":58,"imageUrl":59},1,"Nguyễn Ngọc Sơn","https:\u002F\u002Flh3.googleusercontent.com\u002Fa\u002FACg8ocLGfGsF1nYQqYK5BasTLhNu1dBrBXg2fcEgBNPXJ0p2gqLQnO7i=s96-c",{"id":61,"researcherId":10,"name":62,"imageUrl":63},2681,"Cuong Ta","https:\u002F\u002Flh3.googleusercontent.com\u002Fa\u002FACg8ocKFuWh0ZD601Hp0_V_2xAK3kIOs20Kyv3V5ZLBo6fwfjyymJYzE=s96-c",[65,66,67,68,69,70,71,72,73,74],"tương tác hóa học","năng lượng kích hoạt","tính chất hóa học","carbonic anhydrase","phương pháp phân tích","năng lượng tương tác","động lực học phân tử","thuật toán tối ưu hóa","cấu trúc chuyển tiếp","tự động hóa thiết kế",10,true,"PUBLISHED","2025-07-27T04:32:49.112+00:00","2026-09-12T05:09:58.987+00:00","2025-07-29T07:26:16.897+00:00","2026-09-12T05:09:58.563+00:00",267,[84,87,90,93,96,99,102,105,108,111],{"id":85,"title":86,"term":85,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"bibliometrics","Bibliometrics là gì? Các nghiên cứu khoa học về Bibliometrics",{"id":88,"title":89,"term":88,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"dịch chiết","Dịch chiết là gì? Các nghiên cứu khoa học về Dịch chiết",{"id":91,"title":92,"term":91,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"dẫn xuất","Dẫn xuất là gì? Các nghiên cứu khoa học về Dẫn xuất",{"id":94,"title":95,"term":94,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"hấp phụ","Hấp phụ là gì? Các nghiên cứu khoa học về Hấp phụ",{"id":97,"title":98,"term":97,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"dung dịch kiềm","Dung dịch kiềm là gì? Các bài nghiên cứu khoa học liên quan",{"id":100,"title":101,"term":100,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"đặc điểm tâm lý","Đặc điểm tâm lý là gì? Các nghiên cứu khoa học liên quan",{"id":103,"title":104,"term":103,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"điểm vas","Điểm VAS là gì? Các công bố khoa học về Điểm VAS",{"id":106,"title":107,"term":106,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"integration","Integration là gì? Các nghiên cứu khoa học về Integration",{"id":109,"title":110,"term":109,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"ngôn ngữ học tri nhận","Ngôn ngữ học tri nhận là gì? Nghiên cứu khoa học liên quan",{"id":112,"title":113,"term":112,"englishTitle":10,"definition":10,"discipline":10,"disciplineCode":10,"disciplineLabel":10,"disciplineColor":10,"disciplineIcon":10},"hồi quy đa biến","Hồi quy đa biến là gì? Các nghiên cứu về Hồi quy đa biến"]