[{"data":1,"prerenderedAt":-1},["ShallowReactive",2],{"_public_topic_publications_%E1%BB%A9c%20ch%E1%BA%BF%20%CE%B1%20amylase{\"limit\":5}":3,"_public_topic_byId_ức chế α amylase":38},{"code":4,"data":5,"meta":12},"SUCCESS",{"latest":6,"mostCited":7,"vietnamFeatured":8,"vietnamLatest":37},[],[],[9,24],{"publicationId":10,"title":11,"originalTitle":12,"authorNames":13,"authorCount":16,"journalName":17,"vietnamJournal":18,"publishDate":19,"publishYear":20,"totalCitation":16,"url":21,"doi":22,"summary":23},"46057df0-c634-4d4f-b58b-94b166481743","KHẢ NĂNG KHÁNG OXY HÓA, ỨC CHẾ ENZYME α-AMYLASE VÀ α-GLUCOSIDASE CỦA CAO CHIẾT TỪ LÁ CÂY LỘC VỪNG  (Barringtonia acutangula)",null,[14,15],"Nguyễn Phạm Tuấn","Nguyễn Thị Ái Lan",2,"Tạp chí Khoa học và Công nghệ Nông nghiệp",true,"2022-06-15",2022,"https:\u002F\u002Fwww.tapchidhnlhue.vn\u002Findex.php\u002Fid20194\u002Farticle\u002Fview\u002F892","10.46826\u002Fhuaf-jasat.v6n2y2022.892","\u003Cp>Nghiên cứu hóa thực vật khảo sát tiềm năng \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">ức chế α amylase\u003C\u002Fb> và chống oxy hóa của các phân đoạn cao chiết từ lá cây lộc vừng \u003Ci>Barringtonia acutangula\u003C\u002Fi>. Hoạt tính ức chế enzyme phân giải carbohydrate đạt hiệu quả cao nhất ở phân đoạn chiết methanol với giá trị \u003Ci>IC50\u003C\u002Fi> đạt 120,62 µg\u002FmL. Kết quả khẳng định nguồn dược liệu thực vật giàu hoạt chất polyphenol có tiềm năng lớn trong việc kiểm soát chỉ số đường huyết sau ăn.\u003C\u002Fp>",{"publicationId":25,"title":26,"originalTitle":12,"authorNames":27,"authorCount":31,"journalName":32,"vietnamJournal":18,"publishDate":33,"publishYear":34,"totalCitation":12,"url":35,"doi":12,"summary":36},"6195f6cf-838d-4bd8-9631-3514c35800ca","XÁC ĐỊNH HOẠT TÍNH ỨC CHẾ ENZYME α-amylase VÀ α-glucosidase CỦA CAO CHIẾT NƯỚC CỎ SỮA LÁ LỚN (Euphorbia hirta L.)",[28,29,30],"Nguyễn Thị Hồng Ngọc","Nguyễn Mạnh Thắng","Lê Thị Hồng Hảo",6,"Tạp chí Dinh dưỡng và Thực phẩm","2020-11-20",2020,"https:\u002F\u002Ftapchidinhduongthucpham.org.vn\u002Findex.php\u002Fjfns\u002Farticle\u002Fview\u002F147","\u003Cp>Thực nghiệm hóa dược định lượng hoạt tính \u003Cb class=\"publication-topic-keywords\">ức chế α amylase\u003C\u002Fb> và \u003Ci>α-glucosidase\u003C\u002Fi> của cao chiết nước từ dược liệu cỏ sữa lá lớn \u003Ci>Euphorbia hirta L.\u003C\u002Fi> bằng quang phổ hấp thụ phân tử. Kết quả ghi nhận giá trị nồng độ ức chế bán tối đa \u003Ci>IC50\u003C\u002Fi> đối với men tiêu hóa tinh bột đạt 967 µg\u002FmL. Công trình cung cấp bằng chứng thực nghiệm giải thích cơ chế hạ đường huyết tự nhiên, hỗ trợ phát triển các chế phẩm hỗ trợ điều trị đái tháo đường.\u003C\u002Fp>",[],{"code":4,"data":39,"meta":12},{"id":40,"title":41,"description":42,"content":43,"term":40,"englishTitle":44,"synonyms":12,"definition":45,"discipline":46,"references":47,"faqs":67,"createUser":77,"publishUser":12,"keywords":81,"keywordCount":92,"enrichTopicLink":18,"status":93,"createTime":94,"updateTime":95,"publishTime":12,"linkEnrichedTime":96,"publicationScanTime":97,"contentErrorMessage":12,"viewCount":98,"relateTopics":99},"ức chế α amylase","Ức chế α amylase là gì? Định nghĩa, Cấu trúc & Cơ chế chi tiết","Tìm hiểu về Ức chế α amylase: Ức chế α-amylase là quá trình làm giảm hoặc bất hoạt hoạt tính xúc tác thủy phân liên kết alpha-1,4-glucosidic của enzyme ...","\u003Cp>\u003Cstrong>Ức chế α-amylase\u003C\u002Fstrong> (\u003Cem>Alpha-amylase inhibition\u003C\u002Fem>) là quá trình làm giảm hoặc bất hoạt hoạt tính xúc tác thủy phân liên kết alpha-1,4-glucosidic của enzyme alpha-amylase đối với tinh bột, đóng vai trò then chốt trong kiểm soát đường huyết sau ăn ở bệnh đái tháo đường. Sự ức chế chọn lọc này trì hoãn quá trình phân cắt carbohydrate phức tạp thành các phân tử disaccharide và monosaccharide dễ hấp thu, từ đó làm phẳng đỉnh glucose máu sau bữa ăn và hạn chế tình trạng stress oxy hóa nội mạc mạch máu.\u003C\u002Fp>\n\u003Ch2>Đặc tính sinh hóa và cơ chế xúc tác của enzyme α-amylase\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Enzyme α-amylase (EC 3.2.1.1, 1,4-α-D-glucan glucanohydrolase) là một metalloenzyme chứa ion canxi (Ca2+) thiết yếu, thuộc họ glycoside hydrolase 13 (GH13). Enzyme này được bài tiết chủ yếu bởi hai tuyến ngoại tiết quan trọng trong cơ thể người:\u003C\u002Fp>\n\u003Cul>\n\u003Cli>\u003Cstrong>α-Amylase nước bọt (Ptyalin):\u003C\u002Fstrong> Do các tuyến nước bọt mang tai và dưới hàm bài tiết, bắt đầu quá trình thủy phân tinh bột chín ngay trong khoang miệng khi nhai thức ăn. Hoạt tính của enzyme này bị bất hoạt một phần khi tiếp xúc với môi trường axit dịch vị dạ dày.\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>\u003Cstrong>α-Amylase tuyến tụy:\u003C\u002Fstrong> Do các tế bào nang tuyến tụy tổng hợp và bài tiết vào lòng tá tràng qua ống tụy chính, chịu trách nhiệm cho hơn 80% tổng dung lượng thủy phân tinh bột trong lòng ruột non ở khoảng pH tối ưu từ 6,7 đến 7,2.\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Ful>\n\u003Cp>Về mặt {{topic|%7B%22topic%22%3A%22c%C6%A1%20ch%E1%BA%BF%20ph%C3%A2n%20t%E1%BB%AD%22%7D}}, trung tâm hoạt động của α-amylase chứa bộ ba {{topic|%7B%22topic%22%3A%22axit%20amin%22%7D}} xúc tác kinh điển bao gồm Asp197 (tác nhân ái nhân), Glu233 (chất cho proton axit-bazơ tổng quát) và Asp300 (hỗ trợ định hướng cơ chất và ổn định trạng thái chuyển tiếp). Phản ứng xúc tác diễn ra theo cơ chế thế ái nhân hai bước giữ nguyên cấu hình anomer (retaining mechanism), tạo liên kết cộng hóa trị tạm thời glycosyl-enzyme trung gian trước khi bị phân cắt bởi phân tử nước.\u003C\u002Fp>\n\u003Ch2>Phân loại các cơ chế ức chế enzyme α-amylase\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Dựa trên động học enzyme Michaelis-Menten và vị trí tương tác trên phân tử protein, các chất ức chế α-amylase được phân loại thành bốn nhóm cơ chế chính:\u003C\u002Fp>\n\u003Ctable border=\"1\" cellpadding=\"6\" cellspacing=\"0\">\n\u003Cthead>\n\u003Ctr>\n\u003Cth>Kiểu ức chế\u003C\u002Fth>\n\u003Cth>Vị trí gắn trên enzyme\u003C\u002Fth>\n\u003Cth>Biến đổi Km\u003C\u002Fth>\n\u003Cth>Biến đổi Vmax\u003C\u002Fth>\n\u003Cth>Đặc điểm động học nổi bật\u003C\u002Fth>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003C\u002Fthead>\n\u003Ctbody>\n\u003Ctr>\n\u003Ctd>Ức chế cạnh tranh (Competitive)\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Gắn trực tiếp vào trung tâm hoạt động (tương tự cơ chất)\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Tăng (Km' > Km)\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Không đổi\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Có thể giải trừ ức chế khi tăng nồng độ {{topic|%7B%22topic%22%3A%22tinh%20b%E1%BB%99t%22%7D}} cơ chất lên rất cao\u003C\u002Ftd>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003Ctr>\n\u003Ctd>Ức chế phi cạnh tranh (Non-competitive)\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Gắn vào vị trí dị lập thể (allosteric site) độc lập\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Không đổi\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Giảm (Vmax' < Vmax)\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Làm biến dạng trung tâm xúc tác mà không ảnh hưởng đến ái lực liên kết\u003C\u002Ftd>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003Ctr>\n\u003Ctd>Ức chế hỗn hợp (Mixed)\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Gắn vào cả enzyme tự do và phức hợp enzyme-cơ chất (ES)\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Thường tăng\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Giảm\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Ảnh hưởng đồng thời đến cả ái lực cơ chất lẫn tốc độ chuyển hóa tối đa\u003C\u002Ftd>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003Ctr>\n\u003Ctd>Ức chế bất thuận nghịch (Irreversible)\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Liên kết cộng hóa trị bền vững hoặc làm biến tính enzyme\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Không áp dụng\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Giảm về 0\u003C\u002Ftd>\n\u003Ctd>Phá hủy vĩnh viễn {{topic|%7B%22topic%22%3A%22ho%E1%BA%A1t%20t%C3%ADnh%20x%C3%BAc%20t%C3%A1c%22%7D}} của phân tử enzyme\u003C\u002Ftd>\n\u003C\u002Ftr>\n\u003C\u002Ftbody>\n\u003C\u002Ftable>\n\u003Ch2>Các chất ức chế α-amylase tổng hợp trong điều trị lâm sàng\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Trong thực hành y khoa, các chất ức chế enzyme đường ruột tổng hợp đã được cấp phép sử dụng rộng rãi như nhóm thuốc điều trị {{topic|%7B%22topic%22%3A%22%C4%91%C3%A1i%20th%C3%A1o%20%C4%91%C6%B0%E1%BB%9Dng%20t%C3%BDp%202%22%7D}}:\u003C\u002Fp>\n\u003Ch3>Acarbose\u003C\u002Fh3>\n\u003Cp>Acarbose là một tetrasaccharide có nguồn gốc vi sinh vật Actinoplanes, chứa gốc pseudomaltotriose gắn với vòng acarviosin. Cấu trúc acarviosin mô phỏng trạng thái chuyển tiếp oxocarbenium ion của {{topic|%7B%22topic%22%3A%22ph%E1%BA%A3n%20%E1%BB%A9ng%20th%E1%BB%A7y%20ph%C3%A2n%22%7D}}, mang lại ái lực liên kết với α-amylase cao gấp hàng nghìn lần so với tinh bột tự nhiên. Acarbose ức chế cạnh tranh mạnh mẽ cả α-amylase tụy và các enzyme α-glucosidase tại diềm bàn chải ruột non (sucrase, maltase).\u003C\u002Fp>\n\u003Ch3>Miglitol và Voglibose\u003C\u002Fh3>\n\u003Cp>Miglitol (dẫn xuất của 1-deoxynojirimycin) và voglibose là các iminosugar có cấu trúc phân tử nhỏ hơn acarbose. Mặc dù chúng ức chế ưu thế trên màng ruột đối với α-glucosidase, tác dụng phối hợp điều hòa {{topic|%7B%22topic%22%3A%22chuy%E1%BB%83n%20h%C3%B3a%20carbohydrate%22%7D}} giúp làm chậm tốc độ xuất hiện glucose trong tĩnh mạch cửa, giảm nhu cầu tiết insulin sau ăn của tế bào beta tụy và cải thiện chỉ số HbA1c trung bình từ 0,5% đến 0,8%.\u003C\u002Fp>\n\u003Ch2>Hợp chất tự nhiên có hoạt tính ức chế α-amylase\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Do các thuốc tổng hợp như acarbose thường gây tác dụng phụ khó chịu trên {{topic|%7B%22topic%22%3A%22%C4%91%C6%B0%E1%BB%9Dng%20ti%C3%AAu%20h%C3%B3a%22%7D}} (như sinh hơi đại tràng, chướng bụng, sôi ruột và tiêu chảy phân lỏng do sự lên men của carbohydrate chưa hấp thu), xu hướng nghiên cứu dược liệu tự nhiên đang phát triển mạnh mẽ:\u003C\u002Fp>\n\u003Cul>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Polyphenol và Flavonoid:\u003C\u002Fstrong> Các dẫn xuất tự nhiên như quercetin, luteolin, myricetin, kaempferol và epigallocatechin gallate (EGCG) từ trà xanh thể hiện hoạt tính ức chế α-amylase vượt trội với giá trị IC50 ở thang vi mô (micromolar). Nhóm hydroxyl trên vòng thơm tạo liên kết hydro bền vững với Asp197 và Glu233 trong hốc xúc tác.\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Tannin ngưng tụ (Proanthocyanidins):\u003C\u002Fstrong> Có mặt nhiều trong vỏ quế, hạt nho và quả mọng, có khả năng kết tủa protein và tạo phức hợp bất hoạt với α-amylase thông qua tương tác kỵ nước giữa khung thơm và các gốc tryptophan\u002Ftyrosine của enzyme.\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Protein ức chế từ thực vật:\u003C\u002Fstrong> Chiết xuất protein Phaseolamin phân lập từ đậu tây trắng (Phaseolus vulgaris) là chất ức chế đặc hiệu không cạnh tranh của α-amylase động vật có vú, được ứng dụng rộng rãi trong các chế phẩm hỗ trợ giảm cân và thực phẩm chức năng kiểm soát cân nặng.\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Ful>\n\u003Ch2>Ý nghĩa sinh học và ứng dụng trong y học chuyển hóa\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Sự ức chế α-amylase mang lại nhiều lợi ích sinh học vượt ra ngoài phạm vi kiểm soát đường huyết đơn thuần:\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>Thứ nhất, việc làm phẳng đỉnh dao động {{topic|%7B%22topic%22%3A%22%C4%91%C6%B0%E1%BB%9Dng%20huy%E1%BA%BFt%22%7D}} sau ăn (postprandial glucose excursions) giúp ngăn chặn tình trạng rối loạn chức năng tế bào nội mô mạch máu. Khi đường huyết tăng vọt đột ngột, quá trình sản sinh các gốc oxy hóa tự do (ROS) qua chuỗi chuyền điện tử ty thể tăng cao, gây bất hoạt nitric oxide (NO) và kích hoạt các phản ứng viêm thành mạch dẫn đến xơ vữa động mạch.\u003C\u002Fp>\n\u003Cp>Thứ hai, việc carbohydrate chưa tiêu hóa di chuyển xuống đoạn xa ruột non và ruột già kích thích sự bài tiết peptide giống glucagon-1 (GLP-1) từ các tế bào nội tiết L-cell, giúp tăng cảm giác no, làm chậm quá trình tháo rỗng dạ dày và hỗ trợ kiểm soát trọng lượng cơ thể bền vững.\u003C\u002Fp>\n\u003Ch2>Phương pháp luận thử nghiệm in vitro xác định hoạt tính ức chế α-amylase\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Để đánh giá định lượng năng lực ức chế enzyme của các hoạt chất tinh khiết hoặc cao chiết tự nhiên, quy trình thử nghiệm in vitro sử dụng thuốc thử dinitrosalicylic acid (DNS) hoặc tinh bột gắn màu (như Blue Starch \u002F Phadebas) được chuẩn hóa quốc tế theo các bước thực nghiệm chặt chẽ:\u003C\u002Fp>\n\u003Col>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Chuẩn bị hệ đệm và ức chế phản ứng:\u003C\u002Fstrong> Phản ứng được thực hiện trong dung dịch đệm phosphat đẳng trương 0,02 M (pH 6,9) có chứa 0,006 M natri clorid (NaCl) đóng vai trò chất hoạt hóa anion clorua cần thiết cho cấu hình hoạt động của enzyme. Enzyme α-amylase (thường phân lập từ tụy lợn - porcine pancreatic alpha-amylase, PPA) được tiền ủ với chất ức chế ở các nồng độ pha loãng gradient khác nhau tại nhiệt độ 37°C trong 10 đến 15 phút.\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Khởi động phản ứng thủy phân:\u003C\u002Fstrong> Bổ sung cơ chất tinh bột tan nồng độ 1% (w\u002Fv) vào hỗn hợp và ủ chính xác ở 37°C trong vòng 10 phút để enzyme tiến hành phân cắt liên kết glycosidic.\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Ngừng phản ứng và hiện màu:\u003C\u002Fstrong> Bổ sung thuốc thử DNS (chứa 3,5-dinitrosalicylic acid kết hợp natri kali tartrate trong NaOH) và đun sôi cách thủy ở 100°C trong 5 phút. Phản ứng khử giữa đường khử sinh ra (maltose, glucose) và DNS tạo thành sản phẩm có màu nâu đỏ là axit 3-amino-5-nitrosalicylic.\u003C\u002Fli>\n\u003Cli>\u003Cstrong>Đo quang phổ hấp thụ và tính toán:\u003C\u002Fstrong> Sau khi làm nguội về nhiệt độ phòng và pha loãng bằng nước cất, độ hấp thụ quang học (OD) được ghi nhận ở bước sóng 540 nm bằng máy quang phổ UV-Vis. Phần trăm ức chế (%) được tính toán theo công thức so sánh mật độ quang giữa mẫu thử và mẫu chứng đối kháng. Giá trị IC50 (nồng độ chất ức chế cần thiết để làm giảm 50% {{topic|%7B%22topic%22%3A%22ho%E1%BA%A1t%20t%C3%ADnh%20enzyme%22%7D}}) được suy diễn từ đường cong hồi quy phi tuyến tính log-nồng độ.\u003C\u002Fli>\n\u003C\u002Fol>\n\u003Ch2>Mối quan hệ cấu trúc - hoạt tính (SAR) và thiết kế dược chất mới\u003C\u002Fh2>\n\u003Cp>Các phân tích tương tác phối tử - protein thông qua mô phỏng gắn kết phân tử (molecular docking) và động lực học phân tử (molecular dynamics) đã làm sáng tỏ mối quan hệ cấu trúc - hoạt tính (Structure-Activity Relationship - SAR) chi phối tương tác với α-amylase. Sự hiện diện của cầu nối liên kết đôi C2=C3 liên hợp với nhóm carbonyl C4 trên vòng C của khung flavonoid đóng vai trò quyết định trong việc duy trì mặt phẳng không gian ổn định, cho phép phân tử chui sâu vào hốc xúc tác hẹp của enzyme. Ngoài ra, việc glycosyl hóa các nhóm hydroxyl tự do thường làm giảm đáng kể khả năng ức chế do lực cản lập thể lớn cản trở sự tiếp cận trung tâm hoạt động.\u003C\u002Fp>\n","Alpha-amylase inhibition","Ức chế α-amylase là quá trình làm giảm hoặc bất hoạt hoạt tính xúc tác thủy phân liên kết alpha-1,4-glucosidic của enzyme alpha-amylase đối với tinh bột, đóng vai trò then chốt trong kiểm soát đường huyết sau ăn ở bệnh đái tháo đường.","NATURAL_SCIENCES",[48,54,61],{"citationText":49,"title":50,"authors":51,"source":52,"year":20,"doi":53,"url":12},"Prasetyawan, Safitri, Rahayu (2022). Computational study of Curcuma zanthorrhiza Roxb compounds as potential antidiabetic towards alpha-amylase, alpha-glucosidase, and Keap1 inhibition. Journal of Pharmacy & Pharmacognosy Research.","Computational study of Curcuma zanthorrhiza Roxb compounds as potential antidiabetic towards alpha-amylase, alpha-glucosidase, and Keap1 inhibition","Prasetyawan, Safitri, Rahayu","Journal of Pharmacy & Pharmacognosy Research","10.56499\u002Fjppres21.1175_10.2.206",{"citationText":55,"title":56,"authors":57,"source":58,"year":59,"doi":60,"url":12},"R, V, Shajahan et al. (2025). In vitro antidiabetic activity of Phloridzinum 6X via alpha amylase inhibition assay. International Journal of Homoeopathic Sciences.","In vitro antidiabetic activity of Phloridzinum 6X via alpha amylase inhibition assay","R, V, Shajahan, RA","International Journal of Homoeopathic Sciences",2025,"10.33545\u002F26164485.2025.v9.i3.c.1649",{"citationText":62,"title":63,"authors":64,"source":65,"year":20,"doi":66,"url":12},"Sundaram, Cholarajan, Sahnthirappan et al. (2022). Characterization and screening of antidiabetic property of Siddha drug Puttransoru by using in vitro alpha-amylase and alpha-glucosidase inhibition assay. Journal of Research in Siddha Medicine.","Characterization and screening of antidiabetic property of Siddha drug Puttransoru by using in vitro alpha-amylase and alpha-glucosidase inhibition assay","Sundaram, Cholarajan, Sahnthirappan, Ramasamy","Journal of Research in Siddha Medicine","10.4103\u002Fjrsm.jrsm_23_22",[68,71,74],{"question":69,"answer":70},"Cơ chế tác động sinh học của các chất ức chế α-amylase trong cơ thể là gì?","Các chất ức chế gắn vào trung tâm hoạt động hoặc vị trí dị lập thể của enzyme alpha-amylase tại dịch tụy và nước bọt, làm chậm quá trình phân giải carbohydrate phức tạp thành oligosaccharide và glucose, từ đó làm giảm đỉnh tăng đường huyết sau bữa ăn.",{"question":72,"answer":73},"Những hợp chất tự nhiên nào từ thực vật thể hiện khả năng ức chế α-amylase mạnh?","Các hợp chất polyphenol, flavonoid (như quercetin, luteolin), tannin và anthocyanin chiết xuất từ trà xanh, vỏ quế, đậu tây trắng và lá ổi thể hiện hoạt tính ức chế alpha-amylase tự nhiên rất hiệu quả.",{"question":75,"answer":76},"Tác dụng phụ thường gặp nhất của các thuốc ức chế α-amylase tổng hợp như acarbose là gì?","Do carbohydrate không được tiêu hóa ở ruột non đi xuống đại tràng bị vi khuẩn lên men sinh hơi, người dùng thường gặp các triệu chứng đầy bụng, sình hơi, sôi bụng và tiêu chảy nhẹ.",{"id":78,"researcherId":12,"name":79,"imageUrl":80},1,"Nguyễn Ngọc Sơn","https:\u002F\u002Flh3.googleusercontent.com\u002Fa\u002FACg8ocLGfGsF1nYQqYK5BasTLhNu1dBrBXg2fcEgBNPXJ0p2gqLQnO7i=s96-c",[82,83,84,85,86,87,88,89,90,91],"cơ chế phân tử","axit amin","tinh bột","hoạt tính xúc tác","đái tháo đường týp 2","phản ứng thủy phân","chuyển hóa carbohydrate","đường tiêu hóa","đường huyết","hoạt tính enzyme",10,"PUBLISHED","2024-12-21T07:43:06.384+00:00","2026-09-05T10:11:57.304+00:00","2026-09-05T08:08:48.147+00:00","2026-09-05T10:11:57.301+00:00",397,[100,103,106,109,112,115,118,121,124,127],{"id":101,"title":102,"term":101,"englishTitle":12,"definition":12,"discipline":12,"disciplineCode":12,"disciplineLabel":12,"disciplineColor":12,"disciplineIcon":12},"sol gel","Sol-gel là gì? Các công bố khoa học về Sol gel",{"id":104,"title":105,"term":104,"englishTitle":12,"definition":12,"discipline":12,"disciplineCode":12,"disciplineLabel":12,"disciplineColor":12,"disciplineIcon":12},"thủy phân enzyme","Thủy phân enzyme là gì? Các nghiên cứu khoa học về Thủy phân enzyme",{"id":107,"title":108,"term":107,"englishTitle":12,"definition":12,"discipline":12,"disciplineCode":12,"disciplineLabel":12,"disciplineColor":12,"disciplineIcon":12},"bã đậu nành","Bã đậu nành là gì? Các công bố khoa học về Bã đậu nành",{"id":110,"title":111,"term":110,"englishTitle":12,"definition":12,"discipline":12,"disciplineCode":12,"disciplineLabel":12,"disciplineColor":12,"disciplineIcon":12},"saccharomyces cerevisiae","Saccharomyces cerevisiae là gì? Các công bố khoa học về Saccharomyces cerevisiae",{"id":113,"title":114,"term":113,"englishTitle":12,"definition":12,"discipline":12,"disciplineCode":12,"disciplineLabel":12,"disciplineColor":12,"disciplineIcon":12},"lạp thể","Lạp thể là gì? Các bài báo nghiên cứu khoa học về Lạp thể",{"id":116,"title":117,"term":116,"englishTitle":12,"definition":12,"discipline":12,"disciplineCode":12,"disciplineLabel":12,"disciplineColor":12,"disciplineIcon":12},"flavourzyme","Flavourzyme là gì? Các nghiên cứu khoa học về Flavourzyme",{"id":119,"title":120,"term":119,"englishTitle":12,"definition":12,"discipline":12,"disciplineCode":12,"disciplineLabel":12,"disciplineColor":12,"disciplineIcon":12},"stress","Stress là gì? Các bài báo nghiên cứu khoa học về Stress",{"id":122,"title":123,"term":122,"englishTitle":12,"definition":12,"discipline":12,"disciplineCode":12,"disciplineLabel":12,"disciplineColor":12,"disciplineIcon":12},"dịch thủy phân","Dịch thủy phân là gì? Các công bố khoa học về Dịch thủy phân",{"id":125,"title":126,"term":125,"englishTitle":12,"definition":12,"discipline":12,"disciplineCode":12,"disciplineLabel":12,"disciplineColor":12,"disciplineIcon":12},"glutamate","Glutamate là gì? Các nghiên cứu khoa học về Glutamate",{"id":128,"title":129,"term":128,"englishTitle":12,"definition":12,"discipline":12,"disciplineCode":12,"disciplineLabel":12,"disciplineColor":12,"disciplineIcon":12},"acid béo không no","Acid béo không no là gì? Các nghiên cứu về Acid béo không no"]