Chế độ ăn giàu leucine và thể dục ảnh hưởng đến các đặc điểm cơ học của gân gập ngón ở chuột sau khi phục hồi dinh dưỡng

Amino Acids - Tập 42 - Trang 329-336 - 2010
Alexandre Wesley Carvalho Barbosa1, Gustavo Pereira Benevides1, Leda Maria Totti Alferes1, Emilianne Miguel Salomão1, Maria Cristina Cintra Gomes-Marcondes1, Laurecir Gomes1
1Department of Anatomy, Cell Biology and Physiology and Biophysics, Institute of Biology, State University of Campinas (UNICAMP), Campinas, Brazil

Tóm tắt

Sự gia tăng khả năng hoạt động thể thao phụ thuộc vào dinh dưỡng đầy đủ, điều này đảm bảo chức năng tối ưu của hệ vận động, bao gồm cả sự ổn định của gân. Tuy nhiên, rất ít thông tin được biết về tình trạng của gân và các thay đổi của ma trận ngoại bào trong tình trạng suy dinh dưỡng và phục hồi dinh dưỡng khi leucine được sử dụng để đáp ứng với chế độ tập luyện thể dục. Mục đích của nghiên cứu này là đánh giá hàm lượng collagen và các khía cạnh sinh cơ học của gân gập ngón sâu (DDFT) ở chuột thiếu dinh dưỡng được phục hồi dinh dưỡng (chế độ ăn kiểm soát hoặc chế độ ăn giàu leucine) và hoạt động thể dục aerobic. Sau 60 ngày thiếu dinh dưỡng (chế độ ăn 6% protein), các chuột thiếu dinh dưỡng được phục hồi dinh dưỡng bằng chế độ ăn kiểm soát hoặc chế độ ăn giàu leucine và có thể được tập luyện hoặc không (bơi, không có tải trọng) trong 5 tuần. Phân tích sinh cơ học và định lượng hydroxyproline được tiến hành trên DDFT ở tất cả các nhóm thí nghiệm. Chế độ ăn giàu leucine làm tăng hàm lượng hydroxyproline trong vùng căng thẳng, độc lập với việc tập luyện. Trong vùng nén, hàm lượng hydroxyproline cao hơn ở các nhóm thiếu dinh dưỡng và nhóm đã được tập luyện với leucine. Phân tích sinh cơ học cho thấy tải trọng thấp hơn ở các nhóm thiếu dinh dưỡng và tất cả các nhóm đã được tập luyện. Căng thẳng thấp nhất được quan sát ở các động vật được đào tạo với chế độ ăn kiểm soát. Các nhóm phục hồi dinh dưỡng cho thấy giá trị biến dạng cao hơn tương ứng với nhóm kiểm soát, trong khi giá trị thấp nhất được quan sát ở các nhóm thiếu dinh dưỡng và đã được tập luyện. Các kết quả cho thấy chế độ ăn giàu leucine kích thích tổng hợp collagen của DDFT, đặc biệt khi kết hợp với thể dục, và dường như xác định sự gia tăng khả năng chịu đựng và các đặc điểm sinh cơ học của gân.

Từ khóa

#dinh dưỡng #leucine #gân gập ngón sâu #sinh lý học #thể dục #sinh cơ học #collagen.

Tài liệu tham khảo

Aro AA, Tomiosso TC, Vidal BC, Gomes L, Matiello-Rosa SMG, Pimentel ER (2008) Structural and biochemical analysis of the effect o immobilization followed by stretching on the calcaneal tendon of rats. Connect Tissue Res 49:443–454 Bailey AJ (2001) Molecular mechanisms of ageing in connective tissues. Mech Ageing Dev 122:735–755 Balage M, Dardevet D (2010) Long-term effects of leucine supplementation on body composition. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 13:265–270 Banos CC, Thomas AH, Kuo CK (2008) Collagen fibrillogenesis in tendon development: current models and regulation of fibril assembly. Birth Defects Res (Part C) 84:228–244 Benevides GP, Pimentel ER, Toyama MH et al (2004) Biochemical and biomechanical analysis of tendon of caged and penned chickens. Connect Tissue Res 45:206–215 Benjamin M, McGonagle D (2009) Entheses: tendon and ligament attachment sites. Scand J Med Sci Sports 19:520–527 Bianchi G, Marzocchi R, Agostini F et al (2005) Update on nutritional supplementation with branched-chain amino acids. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 8:83–87 Brabaj JA, Cuthbertson DJR, Smith K et al (2005) Collagen synthesis in human musculoskeletal tissues and skin. Am J Physiol Endocrinol Metab 289:E864–E869 Buchanan CI, Marsh RL (2002) Effects of exercise on the biomechanical, biochemical and structural properties of tendons. Comp Biochem Physiol Part A 133:1101–1107 Canty EG, Kadler KE (2002) Collagen fibril biosynthesis in tendon: a review and recent insights. Comp Biochem Physiol Part A 133:979–985 Enwemeka CS, Maxwell LC, Fernandes G (1992) Ultrastructural morphometry of metrical changes induced by exercise and food restriction in the rat calcaneal tendon. Tissue Cell 24:499–510 Fessel G, Snedeker JG (2010) Equivalent stiffness after glycosaminoglycan depletion in tendon—an ultra-structural finite element model and corresponding experiments. J Theor Biol. doi:10.1016/j.jtbi.2010.10.007 Gad SC, Weil CS (1994) Statistic for toxicologists. In: Wallace H (ed) Principles and methods of toxicology. Raven Press, New York, pp 221–274 Hutson SM, Harris RA (2001) Leucine as a nutritional signal. J Nutr 131:839S–840S Izu Y, Ansorge HL, Zhang G, Soslowsky LJ, Bonaldo P, Chu ML, Birk DE (2010) Dysfunctional tendon collagen fibrillogenesis in collagen VI null mice. Matrix Biol. doi:10.1016/j.matbio.2010.10.001 Kilts T, Ameye L, Syed-Picard F, Ono M, Berendsen AD, Oldberg A, Heegaard AM, Bi Y, Young MF (2009) Potential roles for the small leucine-rich proteoglycans biglycan and fibromodulin in ectopic ossification of tendon induced by exercise and in modulating rotarod performance. Scand J Med Sci Sports 19(4):536–546 Kjaer M (2004) Role of extracellular matrix in adaptation of tendon and skeletal muscle to mechanical loading. Physiol Rev 84:649–698 Kjær M, Langberg H, Heinemeier K, Bayer ML, Hansen M, Holm L, Doessing S, Kongsgaard M, Krogsgaard MR, Magnusson SP (2009) From mechanical loading to collagen synthesis, structural changes and function in human tendon. Scand J Med Sci Sports 19(4):500–510 Layman DK (2003) The role of leucine in weight loss diets and glucose homeostasis. J Nutr 133:261S–267S Lehnert SA, Byrne KA, Reverter A, Nattrass GS et al (2006) Gene expression profiling of bovine skeletal muscle in response to and during recovery from chronic and severe undernutrition. J Anim Sci 84(12):3239–3250 Lin TW, Cardenas L, Soslowsky LJ (2003) Biomechanics of tendon injury and repair. J Biomech 37:865–877 MacKenna D, Summerrour SR, Villarreal FJ (2000) Role of mechanical factors in modulating cardiac fibroblast function and extracellular matrix synthesis. Cardiovasc Res 46:257–263 Magnusson SP, Hansen P, Kjae M (2003) Tendon properties in relation to muscular activity and physical training. Scand J Med Sports 13:211–223 Millward DJ (2003) An adaptative metabolic demand model for protein and amino acids requirements. Br J Nutr 90:249–260 Natale VM, Brenner IK, Moldoneanu AI et al (2003) Effects of three different types of exercise on blood leukocyte count during and following exercise. Sao Paulo Med J 121:9–14 Nicastro H, Artioli GG, Costa AS, Solis MY, Luz CL, Blachier F, Lancha AH (2010) An overview of the therapeutic effects of leucine supplementation on skeletal muscle under atrophic conditions. Amino Acids. doi:10.1007/s00726-010-0636-x Nosaka K, Clarkson PM (1996) Changes in indicators of inflammation after eccentric exercise of the elbow flexors. Med Sci Sports Exerc 28:953–961 O’Brien M (1997) Structure and metabolism of tendons. Scand J Med Sci Sports 7:55–61 Oxlund H, Andreassen TT (1992) Aminoguanidine treatment reduces the increase in collagen stability of rats with experimental diabetes mellitus. Diabetologia 35(1):19–25 Pike AVL, Ker RF, Alexander RMN (2000) The development of fatigue quality in high and low stressed tendons of sheep (Ovis aries). J Exp Biol 203:2187–2193 Reed CC, Iozzo RV (2002) The role of decorin in collagen fibrillogenesis and skin homeostasis. Glycoconj J 19:249–255 Rees SG, Dent CM (2009) Caterson B.Metabolism of proteoglycans in tendon. Scand J Med Sci Sports 19(4):470–478 Reeves PG, Nielsen FH, Fahey GC (1993) AIN-93 purified diets for laboratory rodents: final report of the American Institute of Nutrition ad hoc writing committee on the reformulation of the AIN-76A rodent diet. J Nutr 123:1939–1951 Reiser KM (1994) Influence of age and long-term dietary restriction on enzymatically mediated crosslinks and nonenzymatic glycation of collagen in mice. J Geront 49:B71–B79 Rennie MJ (2007) Exercise- and nutrient-controlled mechanisms involved in maintenance of the musculoskeletal mass. Biochem Soc Trans 35(Pt 5):1302–1305 Schechtman H, Bader DL (1997) In vitro fatigue of human tendons. J Biomech 30:829–835 Simonsen EB, Kligaard H, Bojsen-Moller F (1995) The influence of strength training, swim training and ageing on the Achilles tendon and muscle soleus of the rat. J Sports Sci 13:291–295 Smith K, Rennie MJ (2007) New approaches and recent results concerning human-tissue collagen synthesis. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 10(5):582–590 Stegemann H, Stalder K (1967) Determination of hydroxyproline. Clin Chim Acta 18:267–273 Svensson L, Aszodi A, Reinholt FP et al (1999) Fibromodulin-null mice have abnormal collagen fibrils, tissue organization, and altered lumican deposition in tendon. J Biol Chem 274:9636–9647 Tsuzaki M, Yamauchi M, Banes AJ (1993) Tendon collagens: extracellular matrix composition in shear stress and tensile components of flexor tendons. Connect Tissue Res 29:141–152 Ventrucci G, Silva LGR, Mello MAR, Gomes-Marcondes MCC (2004) Effects os a leucine-rich diet on body composition during nutritional recovery in rats. Nutrition 20:213–217 Vidal BC, Carvalho HF (1990) Aggregational state and molecular order of tendons as a function of age. Matrix 10:48–57 Wayburn B, Volk T (2009) LRT, a tendon-specific leucine-rich repeat protein, promotes muscle-tendon targeting through its interaction with Robo. Development 136(21):3607–3615 Yoon JH, Brooks R, Kim YH et al (2003) Proteoglycans in chicken gastrocnemius tendons change with exercise. Arch Biochem Biophys 412:279–286 Zanchi NE, Gerlinger-Romero F, Guimaraes-Ferreira L, Filho MAS, Felitti V, Lira S, Seelaender M, Lancha AH (2010) HMB supplementation: clinical and athletic performance-related effects and mechanisms of action. Amino Acids. doi:10.1007/s00726-010-0678-0 Zhang G, Young BB, Ezura Y, Favata M, Soslowsky LJ, Chakravarti S, Birk DE (2005) Development of tendon structure and function: regulation of collagen fibrillogenesis. J Musculoskelet Neuronal Interact 5(1):5–21